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    3.

    HIDROLASA
    Las hidrolasas son enzimas que se encargan de hidrolizar distintos tipos de enlaces
    químicos en muchos compuestos diferentes. Entre los principales enlaces que hidrolizan se
    encuentran los enlaces éster, los glucosídicos y los peptídicos.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Dentro del grupo de las hidrolasas se han clasificado a más de 200 enzimas diferentes,
    agrupadas al menos en 13 conjuntos individuales; su clasificación se basa esencialmente en
    el tipo de compuesto químico que les sirve de sustrato.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Figura 1
    Estructura de una hidrolasa

    Nota. Modelado gráfico con herramientas bioinformáticas. Tomada de [ CITATION Wik201 \l


    3082 ]

    Las hidrolasas son indispensables para la digestión de los alimentos en el intestino de los
    animales, puesto que se encargan de degradar gran parte de los enlaces que componen las
    estructuras carbonadas de los alimentos que estos ingieren. Estas enzimas funcionan en
    medios acuosos, ya que necesitan moléculas de agua a su alrededor para añadir a los
    compuestos una vez escindan las moléculas. En palabras simples, las hidrolasas realizan
    una catálisis hidrolítica de los compuestos sobre los que actúan.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Por ejemplo, cuando una hidrolasa rompe un enlace covalente C-C, el resultado es,
    usualmente, un grupo C-OH y un grupo C-H.
    3.1. ESTRUCTURA
    Al igual que muchas enzimas, las hidrolasas son proteínas globulares organizadas en
    estructuras complejas que se organizan por medio de interacciones intermoleculares. Las
    hidrolasas, como todas las enzimas, se unen a una o varias moléculas de sustrato en una
    región de su estructura que se conoce como “sitio activo”. Este sitio es un bolsillo o
    hendidura rodeada por muchos residuos de aminoácidos que facilitan el agarre o la unión
    del sustrato.
    Cada tipo de hidrolasa es específica para un sustrato dado, lo que está determinado por su
    estructura terciaria y por la conformación de los aminoácidos que hacen su sitio activo. Esta
    especificidad fue planteada de forma didáctica por Emil Fischer como una especie de “llave
    y cerradura”.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]

    En la actualidad se sabe que el sustrato, por lo general, induce cambios o distorsiones en la


    conformación de las enzimas y que las enzimas, a su vez, distorsionan la estructura del
    sustrato para conseguir que este “encaje” en su sitio activo.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    3.2. FUNCIONES
    Todas las hidrolasas tienen la función principal de romper enlaces químicos entre dos
    compuestos o dentro de la estructura de una misma molécula.
    Existen hidrolasas para romper casi cualquier tipo de enlace: algunas degradan los enlaces
    éster entre los carbohidratos, otras los enlaces peptídicos entre los aminoácidos de las
    proteínas, otras los enlaces carboxílicos, etc.
    La finalidad del proceso de hidrólisis de enlaces químicos catalizado por una enzima
    hidrolasa varía considerablemente. La lisozima, por ejemplo, se encarga de la hidrólisis de
    enlaces químicos con propósitos de protección del organismo que la sintetiza. Esta enzima
    degrada los enlaces que mantienen unidos a los compuestos en la pared celular de las
    bacterias, con el objetivo de proteger al cuerpo humano de la proliferación bacteriana y una
    posible infección.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Las nucleasas son enzimas “fosfatasas” que tienen la capacidad de degradar a los ácidos
    nucleicos, lo que también puede representar un mecanismo de defensa celular contra virus
    de ADN o de ARN. Otras hidrolasas, como las del tipo “serin proteasas”, degradan los
    enlaces peptídicos de las proteínas en el tracto digestivo para hacer asimilables a los
    aminoácidos en el epitelio gastrointestinal.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Incluso, las hidrolasas están implicadas en diversos eventos de producción de energía en el
    metabolismo celular, ya que las fosfatasas catalizan la liberación de moléculas de fosfato de
    los sustratos de alta energía como el piruvato, en la glucolisis.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    3.3. CLASIFICACIONES
    3.3.1. LAS LIPASAS
    Las lipasas (glicerol-éster hidrolasas; EC 3.1.1.3) son enzimas que catalizan la hidrólisis de
    los enlaces éster presentes en los acilgliceroles in vivo. Además, pueden catalizar la
    hidrólisis o síntesis de un grupo amplio de ésteres carboxílicos. Estas enzimas están
    ampliamente distribuidas en la naturaleza, y se encuentran en microorganismos, plantas y
    animales. Una característica peculiar de las lipasas es que son enzimas solubles en agua que
    actúan sobre sustratos insolubles y agregados, por lo que operan unidas a interfaces lípido-
    agua. Bajo estas condiciones, se produce un incremento de la actividad catalítica, respecto a
    las soluciones con concentraciones por debajo de la concentración micelar crítica,
    fenómeno conocido como activación interfacial.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Masa molecular y punto isoeléctrico
    La mayoría de las lipasas presenta masas moleculares entre 27 y 60 kDa. Sin embargo, se
    conocen algunos ejemplos de lipasas con masas moleculares ubicadas fuera de este
    intervalo. Los puntos isoeléctricos que se han informado para la mayor parte de las enzimas
    e isoenzimas de diversos orígenes se encuentran entre 3,8 y 7,3
    Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es
    idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que se
    supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de la
    circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la absorción
    de grasas.
    Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos:
    Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc.).
    Hormonal, a través de la hormona gastrina.
    En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de grasas, la
    reconstitución del organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las
    producen para fabricar reservas de energía.
    Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son múltiples y van desde la
    fabricación de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderías para
    mejoramiento de sabores, industria de bebidas, producción de productos químicos de
    interés por medio de enlaces éster, polimerización e incluso se hacen investigaciones para
    la producción de biodiesel.
    3.3.2. GLUCOSIDASAS
    Las glucosidasas (también conocidas como glucósido hidrolasas) catalizan la hidrólisis de
    enlaces glucosídicos para generar glúcidos menores. Son enzimas extremadamente
    comunes con papeles importantes en la naturaleza como en la degradación de biomasa,
    como celulosa y hemicelulosa, en la defensa contra las bacterias, en mecanismos de
    patogénesis y en el normal funcionamiento celular. Junto a las glucotransferasas, las
    glucosidasas forman la mayor maquinaria catalítica para la síntesis y rotura de enlaces
    glucosídicos.[ CITATION Wik20 \l 3082 ]
    Clasificación
    Las glucosidasas están clasificadas con el número EC 3.2.1 como enzimas catalizadoras de
    la hidrólisis de O- o S-glucósidos. También pueden ser clasificadas de acuerdo al resultado
    estereoquímica de la reacción de hidrólisis: De esta forma, se pueden clasificar como
    enzimas de retención o de inversión. Las glucosidasas también se pueden clasificar como
    exo o endo dependiendo de su lugar de actuación (en el final o en el medio de una cadena
    de oligo o polisacáridos). Las glucosidasas también pueden ser clasificadas por su
    secuencia o estructura.[ CITATION Wik20 \l 3082 ]
    Mecanismos
    Glucosidasas de inversión
    Estas enzimas utilizan dos residuos enzimáticos, normalmente residuos carboxílicos, que
    actúan como un ácido y una base respectivamente, como se muestra abajo para la beta-
    glucosidasa:
    Figura 2
    Ejemplo de glucosidasas de inversión

    Nota. Esquema grafico de la acción de ejemplo de glucosidasas de inversión. Tomado de


    [ CITATION Wik202 \l 3082 ]

    3.3.3. GLUCOSIDASAS DE RETENCIÓN


    Estas enzimas actúan mediante un mecanismo de una etapa. Una vez más dos residuos se
    ven involucrados, uno actúa como nucleófilo y el otro como un ácido o base. En el primer
    paso el nucleófilo ataca en centro anómerico, dando como resultado la formación de una
    enzima glucosídica intermedia con un carácter ácido provisto por el carboxilato ácido. En el
    segundo paso el ahora deprotonado carboxilato ácido actúa como base y se une a una
    molécula de agua nucleofílica para hidrolizar la enzima intermedia, dando el producto
    hidrolizado. Este mecanismo se ilustra a continuación.[ CITATION Wik20 \l 3082 ]
    Un mecanismo alternativo para la hidrólisis con retención de la estereoquímica puede tener
    lugar mediante un proceso por el cual un residuo nucleofílico se une al sustrato, en lugar de
    atacar a la enzima. Estos mecanismos son comunes para ciertas N-acetilhexosaminidasas,
    las cuales tienen un grupo acetamido capaz de participar con grupos vecinos para formar
    una oxazolina intermedia o ion oxazolinio. Una vez más, el mecanismo se da en dos pasos,
    dos inversiones individuales que dan como resultado una retención neta de la
    configuración.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Figura 3
    Ejemplo de glucosidasas de retención

    Nota. Esquema grafico de la acción de ejemplo de ejemplo de glucosidasas de retención.


    Tomado de [ CITATION Wik202 \l 3082 ]
    3.3.4. SERÍN PROTEASAS
    Las enzimas de este grupo se encargan de hidrolizar los enlaces peptídicos en péptidos y
    proteínas. Las más comúnmente estudiadas son la tripsina y la quimotripsina; sin embargo,
    existen muchos tipos diferentes de serín proteasas, las cuales varían respecto a la
    especificidad del sustrato y a su mecanismo de catálisis.

    Las “serín proteasas” se caracterizan por poseer un aminoácido nucleofílico de tipo serina
    en su sitio activo, el cual funciona en la ruptura del enlace peptídico entre los aminoácidos.
    Las serín proteasas también son capaces de romper una gran variedad de enlaces ésteres.
    Figura 4
    Serin proteasa
    Nota. Esquema grafico de la acción de una serin proteasa rompiendo un enlace peptídico en
    el aminoácido histidina. Tomada de [ CITATION Mur09 \l 3082 ]
    Estas enzimas cortan péptidos y proteínas de forma inespecífica. No obstante, todos los
    péptidos y proteínas a cortar deben unirse por el extremo N-terminal del enlace peptídico al
    sitio activo de la enzima. Cada serín proteasa corta de forma precisa el enlace amida que se
    forma entre el extremo C-terminal del aminoácido en el extremo carboxilo y la amina del
    aminoácido que se encuentra hacia el extremo N-terminal del péptido.
    3.3.5. FOSFATASAS DEL TIPO NUCLEASAS
    Estas enzimas catalizan la escisión de los enlaces fosfodiésteres de los azúcares y los
    fosfatos de las bases nitrogenadas que componen a los nucleótidos. Existen muchos tipos
    diferentes de estas enzimas, ya que son específicas para el tipo de ácido nucleico y el sitio
    de corte.
    Figura 5
    Una endonucleasas hidrolizando

    Nota. Esquema grafico de la acción de una endonucleasas hidrolizando un enlace


    fosfodiéster. Tomada de [ CITATION Wik202 \l 3082 ]
    Las endonucleasas son indispensables en el campo de la biotecnología, puesto que les
    permiten a los científicos modificar los genomas de los organismos cortando y sustituyendo
    fragmentos de la información genética de casi cualquier célula. Las endonucleasas realizan
    el corte de las bases nitrogenadas en tres pasos. El primero es a través de un aminoácido
    nucleofílico, luego se forma una estructura intermediaria con carga negativa que atrae al
    grupo fosfato y finalmente rompe el enlace entre ambas bases.[ CITATION Mur09 \l 3082 ]

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