Presentación Base Molecular de La Vida

24/11/2021
TEMA 7 BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

La Biología estudia a los seres vivos
La vida:
• es una propiedad de la materia
• es una forma de comportarse la materia
BASE MOLECULAR Y
ORIGEN DE LA VIDA
1 2
BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA NIVELES DE ORGANIZACIÓN
Propiedades que caracterizan la vida
ABIÓTICOS
• Complejidad molecular
– Mucho más compleja que estructura mineral PARTÍCULAS SUBATÓMICAS
• Niveles de organización quarks: protones, neutrones, electrones
– Organización jerarquizada
– Macromoléculas, células, organismos, poblaciones y comunidades ÁTOMOS
• Automantenimiento: necesidad de MATERIA y ENERGÍA (con C, H, O…
– Mediante el metabolismo
 Necesita consumir energía para sus funciones vitales
 Necesita consumir materia para formar sus componentes MOLÉCULAS
• Reproducción aminoácidos, glucosa…
– Los seres vivos proceden de otros similares a ellos
• Evolución MACROMOLÉCULAS
– Consustancial a la vida
moléculas de moléculas (polímeros): proteínas, celulosa…
– Sin evolución no hay vida
• Relación
– Permite respuestas ante los estímulos ambientales ORGÁNULOS
– Proporciona la capacidad de Autorregulación ribosomas, mitocondrias, membranas…
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NIVELES DE ORGANIZACIÓN BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA
BIÓTICOS (Emergencia de la vida: más que la suma de sus partes)
CÉLULA
Estructura fundamental, admite niveles superiores organización
TEJIDOS
ÓRGANOS
SISTEMAS/APARATOS
INDIVIDUO PLURICELULAR
POBLACIÓN
COMUNIDAD o BIOCENOSIS
ECOSISTEMAS (biocenosis+biotopo)
ECOSFERA
5 6
BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

NIVEL ATÓMICO BIOELEMENTOS MAYORITARIOS (> 99 %)
BIOELEMENTOS o ELEMENTOS BIOGÉNICOS
BIOELEMENTOS PRIMARIOS
• Elementos químicos que forman parte de los SERES VIVOS
• Son seis:
• Los mismos que en materia inerte, OTRAS PROPORCIONES
• C, H, O, N, P y S
• Mucho carbono, poco silicio…
• Forman enlaces covalentes
• Forman las estructuras de los seres vivos
BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
• Menos abundantes (1-2 %): Na, K, Ca, Mg, Cl
• Abundan aquellos que tienen ciertas propiedades: • Función reguladora (METABOLISMO)
– Facilidad para formar enlaces covalentes: C, H, O, N
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BIOELEMENTOS MINORITARIOS u OLIGOELEMENTOS CARBONO
(<0’1%) • Los seres vivos tienen moléculas orgánicas: basadas
• No están en todos los seres vivos en la Química del Carbono
• Fe, Cu, Mn, I, Co, F, Ni, Zn, Co, Mo… • El carbono tiene cuatro electrones de valencia
• Funciones catalíticas • Puede formar cuatro enlaces covalentes en
• Pueden ser esenciales para la vida a pesar de su disposición tetraédrica (simples, dobles, triples)
pequeña proporción • Gran capacidad concatenación consigo mismo
9 10

CARBONO
• Se combina formando distintos GRUPOS
FUNCIONALES
• Permite una infinidad de combinaciones:

– Lineales, ramificadas, cíclicas, …
– Forma estructuras estables pero modificables
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NIVEL MOLECULAR
BIOMOLÉCULAS
• Moléculas de los seres vivos
• (Moléculas: Uniones entre átomos para formar compuestos).
TIPOS
INORGÁNICAS ORGÁNICAS
• Comunes a la materia viva y a la materia inerte • Exclusivas de la materia viva

• Bajo o nulo contenido en carbono • Elevado contenido en carbono
• Sencillas • Complejas
• No aportan energía • Aportan energía
AGUA, SALES MINERALES, GASES HIDRATOS DE CARBONO,

LÍPIDOS, PROTEÍNAS, ÁCIDOS
NUCLEICOS, VITAMINAS
13 14

BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS
AGUA AGUA
• Molécula imprescindible para la vida • Molécula imprescindible para la vida
• La más abundante en los seres vivos (60-95 %) • La más abundante en los seres vivos (60-95 %)
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AGUA AGUA
El agua es un componente fundamental de los seres vivos El agua es un componente fundamental de los seres vivos
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BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS AGUA
AGUA • Las moléculas de agua se unen:
• Formada por: – debido a la dipolaridad
– un átomo de O unido a dos átomos de H – mediante enlaces por puente de H (unión iónica débil)
– por sendos enlaces covalentes – formando redes tridimensionales
– el O comparte 1 e- con cada H • Cada molécula de agua puede formar hasta cuatro
enlaces por p de H:
– formando un ángulo de 104’5°
– Dos a través de los átomos de H
• Molécula polar (dipolo eléctrico): – Dos a través del átomo de O
• oxígeno muy electronegativo (6 e- val)
• atrae fuertemente los electrones compartidos
• Se crea un exceso de carga: densidad de carga
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AGUA AGUA
Las uniones por puentes de H (a T ambiente):
• Se forman y destruyen continuamente.
• Las moléculas de agua:
– Se mantienen unidas entre sí pero cambiando
continuamente de posición
– Proporcionando una “arquitectura fluida” : el agua es líquida
a T ambiente (a pesar de ser una molécula pequeña).
– Requieren mucha energía para romperse.
21 22

AGUA AGUA PROPIEDADES
Las propiedades del agua derivan de:
• Su estructura dipolar
• Su posibilidad de establecer puentes de H:
– Con otras moléculas de agua
– Con otras moléculas diferentes
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AGUA PROPIEDADES AGUA PROPIEDADES
1) Elevada cohesión molecular 2) Elevada tensión superficial
• Es un fluido dentro de un amplio margen de T • Efecto físico por el que la superficie del agua en reposo se
comporta como una MEMBRANA
– debido a los enlaces por P de H • Las moléculas de agua rodeadas por otras:
– que generan una íntima unión entre sus moléculas • Experimentan fuerzas de atracción equivalentes en todos los sentidos
• Las fuerzas se anulan entre sí
• Es un líquido incompresible • Fuerzas de atracción netas hacia el interior del líquido
– mantiene constante su volumen incluso a elevadas • En la superficie:
presiones • No son atraídas por moléculas superiores
• Experimentan una fuerza neta hacia abajo
• Esto favorece que dicha superficie oponga una gran resistencia a
ser traspasada
• Es el motivo de que las gotas de agua tengan forma redondeada
25 26

2) Elevada tensión superficial 3) Elevada fuerza de adhesión
• capacidad de adherirse a ciertas superficies
Junto con la capacidad de cohesión posibilita que en
conductos de diámetros pequeños:
• ascienda en contra de la gravedad
• por atracción electrostática
• capilaridad
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4) Elevados valores de calor latente 4) Elevado calor latente (de vaporización)
• El agua debe ceder o absorber una gran cantidad de calor • Para pasar a estado gaseoso necesita absorber mucho calor
para cambiar de estado físico para romper todos los enlaces de hidrógeno.
• Elevados calores latentes de fusión y vaporización: • Gracias a esto:
– Lf= 80 cal/g – se puede eliminar una gran cantidad de calor
– con poca pérdida de agua.
– Lv= 540 cal/g
Desprende mucho calor

al pasar de líquido a gas
en la ebullición
29 30

5) Elevado calor específico 6) Valor anómalo de la densidad
• Las moléculas de agua ceden o absorben gran cantidad de • El agua en estado líquido es más densa que en estado sólido:
calor sin elevar excesivamente su temperatura – En estado sólido presenta simpre cuatro enlaces P de H
• debido a que parte de su energía se utiliza en romper los por molécula
enlaces de hidrógeno. – Forma un retículo de volumen mayor y menos denso.
– Al empezar a fundirse algunos enlaces se rompen:
• las moléculas pueden acercarse más unas a otras
• el volumen disminuye y la densidad aumenta
“Cantidad de calor que hay que

– Alcanza su máxima densidad (1g/cm3) a 4 °C
aportar a 1 g de una sustancia
para que su T aumente 1 °C” – Debido a que entre a 0 °C- 4 °C se rompen gran parte de los
puentes de H y se contrae
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6) Valor anómalo de la densidad 6) Valor anómalo de la densidad
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7) Elevada constante dieléctrica 7) Elevada constante dieléctrica
• El agua se opone a las atracciones electrostáticas entre cationes
y aniones (más que otros disolventes líquidos ) por tener:
– un átomo de oxígeno muy electronegativo
– dos átomos de hidrógeno poco electronegativos
• El agua:
– disminuye las atracciones entre los iones de sales y otros
compuestos iónicos
– Facilita su disociación en cationes y aniones
– Rodeándolos de dipolos de agua que impiden su unión
– SOLVATACIÓN IÓNICA
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8) Cambios de estado a temperaturas muy altas 9) Bajo grado de ionización
• Puntos de fusión y ebullición mucho más elevados que • En el agua líquida hay una bajísima cantidad de
otras moléculas similares. moléculas ionizadas.
H2O H3O+ + OH-
37 38

9) Bajo grado de ionización 9) Bajo grado de ionización
• El producto de las concentraciones de los iones es constante y
se denomina producto iónico KW
• El KW del agua pura a 25 0C: KW = [H3O +] ∙ [OH-] = 1 ∙ 10 -14 mol/L
• En agua pura:
– la concentración de H3O+ y OH- es la misma = 1 ∙ 10 -7 mol/L
• En disolución acuosa:
– KW = cte., pero la proporción de iones H3O+ y OH- varía:
• Disoluciones neutras: [H3O +] = [OH-] pH = -log [H3O+] = 7
• Disoluciones ácidas: [H3O +] > [OH-] pH < 7
• Disoluciones básicas: [H3O +] < [OH-] pH > 7
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AGUA PROPIEDADES AGUA IMPORTANCIA BIOLÓGICA
9) Bajo grado de ionización Funciones (debidas a su carácter dipolar)
• Para expresar el grado de acidez de una disolución se El carácter dipolar del agua le confiere una serie de propiedades
utiliza el concepto pH = -log [H3O+] = 1/ log [H3O+] 1) Principal disolvente biológico:
• También se expresa como pH = - log [H+] – Disocia y disuelve compuestos iónicos (solvatación)
• Los valores de pH van de 1 (muy ácido) a 14 (muy básico) – Disuelve sustancias polares: alcoholes, aldehídos, cetonas
(estableciendo enlaces por p de H)
AGUA PURA
pH neutro = 7
41 42

AGUA IMPORTANCIA BIOLÓGICA AGUA IMPORTANCIA BIOLÓGICA Funciones
Funciones (debidas a su carácter dipolar) 2) Función metabólica
El carácter dipolar del agua le confiere una serie de propiedades • Constituye el medio en la mayoría de las reacciones metabólicas
• Interviene de forma activa en algunas reacciones
1) Principal disolvente biológico:
Hidrólisis de un
disacárido
En la fotosíntesis :
– Aporta electrones y H+ imprescindibles para sintetizar m.o.
– Es responsable de la producción del O2 atmosférico
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AGUA IMPORTANCIA BIOLÓGICA Funciones AGUA IMPORTANCIA BIOLÓGICA Funciones
2) Función metabólica 3) Función estructural:
– Por su elevada cohesión
• Actúa como esqueleto hidrostático (invertebrados)
• Da volumen a las células (turgencia)
• Permite los cambios y deformaciones del citoplasma
celular
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3) Función estructural 3) Función estructural
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4) Función mecánica amortiguadora 5) Función transportadora
• Por su elevada cohesión es incompresible Debido a su gran poder disolvente:
• Constituye el líquido sinovial de las articulaciones – Transporta sustancias en el interior de los seres vivos
– Intercambia sustancias con el medio externo
• Impide el contacto entre huesos
• Transporta nutrientes y desechos
• Al formar puentes de H con muchas sustancias
• Dispersa otras sustancias polares
49 50

5) Función transportadora 5) Función transportadora
Su capilaridad (debida a su elevada capacidad de adhesión):
• Permite el ascenso de savia bruta en las plantas
• Desde las raíces hasta el tronco, ramas, hojas, flores…
• A través de los vasos leñosos
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6) Función termorreguladora 6) Función termorreguladora
– Debido a su elevado calor específico (1 cal/g∙ 0C (superado • Debido a su elevado calor latente de vaporización:
por pocas sustancias)
540cal/g
Necesita mucha energía para elevar su Temperatura.
Libera mucha energía al bajarla
– Gran parte de esa E se invierte en romper los p de H
El agua del cuerpo absorbe el calor producido por

las reacciones metabólicas de forma que la
temperatura de los seres vivos puede mantenerse
sin sufrir grandes oscilaciones
53 54

6) Función termorreguladora 6) Función termorreguladora
– Calores latentes de cambio de estado muy
elevados
• Elevado calor latente de vaporización (540
cal/g)
La convierte en un eficaz refrigerante del cuerpo

Cuando el agua se evapora en la superficie de un ser
vivo su temperatura experimenta un descenso
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7) Permite la vida acuática en climas fríos 7) Permite la vida acuática en climas fríos
Debido al comportamiento anómalo de la densidad
– Provoca que el hielo (> volumen) flote sobre el agua
– El hielo no se forma desde el fondo
– Permite la vida bajo superficies heladas de mares y
lagos en climas adversos
57 58

AGUA Propiedades (por su carácter polar) AGUA Propiedades (por su carácter polar)
8) Coexistencia de los tres estados del agua en la Tierra 9) Flotación de objetos y seres con densidades
• Debido a que sus cambios de estado de producen a superiores
temperaturas muy altas: – Debido a la elevada tensión superficial
– Tf ( 0 °C) y Teb (100 °C) muy elevadas

– Permite que el agua esté líquida a la T ambiental media
de la Tierra 15 °C
– Reacciones químicas metabólicas necesitan agua
líquida
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AGUA Propiedades (por su carácter polar) AGUA Propiedades (por su carácter polar)
10) Mantenimiento del pH en el organismo 10) Mantenimiento del pH en el organismo
• Los líquidos biológicos han de mantenerse en pH fisiológicos
• Cualquier variación puede alterar la estructura y función de
las proteínas
• Debido al bajo grado de ionización del agua (componente
principal del organismo):
– Cualquier pequeño aumento en [H3O+] y [OH- ]
– Puede producir variaciones importantes del pH
– El mantenimiento de este pH estable (entre 6’8-7’8 en
humanos) exige la existencia de tampones fisiológicos:
» Bicarbonato
» Fosfato
» Hemoglobina
» Aminoácidos y proteínas
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AGUA Propiedades (por su carácter polar)
10) Mantenimiento del pH en el organismo
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GASES
De especial relevancia:
• O2:
o Producido durante la fotosíntesis
o Consumido por los organismos respiradores
o O2 atmosférico: origen biológico
• CO2:
o Forma parte de atmósfera, mares y ríos
o De ahí lo toman los seres autótrofos para
incorporar el C a sus estructuras (como en fotosíntesis)
o Liberado como producto de desecho de la
respiración.
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GASES SALES MINERALES
Se encuentran en todos los seres vivos:

• Disueltas (disociadas) en agua
• En estado sólido o precipitado
• Asociadas a moléculas orgánicas
69 70

SALES MINERALES SALES MINERALES
Asociadas a moléculas orgánicas SALES PRECIPITADAS (sólidas)
Función estructural (protección y sostén)
• Se pueden asociar a macromoléculas,
- especialmente de tipo protéico
- que regulan el crecimiento de sus cristales
• Forman estructuras esqueléticas:
– Endoesqueletos: huesos vertebrados
– Exoesqueletos: caparazones moluscos y otros
invertebrados
• Las más importantes: CaCO3 / Ca3 (PO4) 2 /silicatos
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SALES MINERALES (SALES PRECIPITADAS) SALES MINERALES (SALES PRECIPITADAS)
Carbonatos (CaCO3) Silicatos
• Caparazones de algunos protozoos marinos: foraminíferos. • Endurecen estructuras de sostén de algunos vegetales:
• En huesos y dientes de vertebrados y otolitos del oído interno. gramíneas, equisetos
• Dan rigidez a algunas estructuras de invertebrados: • Constituyen espículas de algunas esponjas.
– Espículas de algunas esponjas • Caparazones de algunos microorganismos:
– Espinas de erizos de mar – Radiolarios (protozoos)
• Esqueleto externo de corales. – Diatomeas (algas)
• Conchas de moluscos gasterópodos y bivalvos.
• Impregnan exoesqueleto de algunos artrópodos.
73 74

SALES MINERALES (SALES PRECIPITADAS) SALES DISUELTAS o DISOCIADAS
Fosfatos [Ca3(PO4)2] Función reguladora.
• Forma parte de la matriz mineral que compone los tejidos • Aniones y cationes disueltos en líquidos orgánicos.
óseos de los animales vertebrados (junto con CaCO3) • Forman parte de los medios intracelulares y extracelulares.
ANIONES MÁS FRECUENTES CATIONES MÁS FRECUENTES

Cloruros Cl- SODIO Na+
Fosfatos PO43- CALCIO Ca2+
Fosfatos monoácidos HPO42- MAGNESIO Mg2+
Carbonatos CO32- HIERRO Fe2+ Fe3+
Bicarbonatos HCO3- POTASIO K+
Nitratos NO3-
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SALES DISUELTAS o DISOCIADAS SALES DISUELTAS o DISOCIADAS
Intervienen en Función reguladora.
el mantenimiento del grado de salinidad de los organismos – Algunos iones tienen funciones específicas:
• Fe++ en la HB
coagulación sanguínea Ca2+ el mantenimiento del potencial de membrana • Cl- en procesos de sinapsis
• Mg ++ en la clorofila
Regulación presión osmótica y volumen celular transporte de electrones
procesos de transmisión nerviosa (Na+ y K + ) la contracción muscular Ca2+
regulan equilibrio ácido-base

manteniendo constante el pH regulación enzimática
Zn2+ Mg2+ Fe2+ Ca2+
cofactores enzimáticos
77 78

Función reguladora. Función reguladora.
– Regulan el equilibrio osmótico y el trasiego de agua en la
célula
ÓSMOSIS
Fenómeno por el cual:
– A través de una membrana semipermeable
– Que separa dos disoluciones de diferente concentración
– El disolvente pasa de forma espontánea (sin gasto E)
– A favor del gradiente de concentración:
• Desde la concentración más diluida (HIPOTÓNICA/HIPOOSMÓTICA)
• Hacia la más concentrada (HIPERTÓNICA/HIPEROSMÓTICA)
Presión osmótica
Presión necesaria para detener el flujo de agua a través de una
– Hasta que se igualan ambas concentraciones (ISOTÓNICAS o
membrana semipermeable
ISOSMÓTICA)
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Función reguladora. Función reguladora.
ÓSMOSIS CELULAR ÓSMOSIS CELULAR en células vegetales
– La membrana celular es semipermeable - En un medio hipertónico: se puede llegar a la PLASMÓLISIS
(la membrana se separa de la pared, puede ser irreversible)
– La célula necesita vivir en un medio ISOTÓNICO
- En un medio hipotónico: TURGENCIA (la pared celular evita la
lisis osmótica)
Si vive en un medio hipotónico:
Ganará agua
Comportamiento de
Si vive en un medio hipertónico: una célula vegetal
ante diferentes
Perderá agua presiones osmóticas
81 82

SALES DISUELTAS o DISOCIADAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
Función reguladora.
PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS
ÓSMOSIS CELULAR en células animales
- En un medio hipertónico: RETRACCIÓN (la célula se arruga) • Compuestos básicamente por CARBONO
- En un medio hipotónico: CITÓLISIS OSMÓTICA (la célula • Exclusivos de la MATERIA VIVA
revienta)
• ALTO CONTENIDO ENERGÉTICO
• Forman estructuras moleculares
Comportamiento de
una célula animal – GLÚCIDOS o HIDRATOS DE CARBONO
ante diferentes
presiones osmóticas – LÍPIDOS
– PROTEÍNAS
– ÁCIDOS NUCLEICOS
83 84
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HIDRATOS DE CARBONO o GLÚCIDOS OSAS O MONOSACÁRIDOS
• Compuestos fundamentalmente por C, H y O • Son polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas:
– Un grupo aldehido (aldosas / CHO )
• Pueden tener pequeñas cantidades de N o S O
• Fórmula general: Cn(H2O) n – Un grupo cetona (cetosas / CO )
• Funciones energética o estructural – Y varios grupos hidroxilos (-OH)
ALDOSAS • Tienen entre 3 y 9 (3-6)
OSAS o MONOSACÁRIDOS
(simples) CETOSAS
• Monómeros (moléculas básicas) resto de glúcidos.
DISACÁRIDOS • Nombre: añadir sufijo –osa al prefijo que indica el
OLIGOSACÁRIDOS - TRI… DECA… nº de C de la molécula (tri-, tetra-, …)
HOLÓSIDOS (2-10 OSAS)
(solo osas) De reserva • Triosas, tetrosas, pentosas,…
ÓSIDOS POLISACÁRIDOS • Al hidrolizarse no generan glúcidos
HETERÓSIDOS (osas+otras moléc) Estructurales
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Carbono asimétrico (o quiral)
• Aquel enlazado con cuatro sustituyentes (elementos o
grupos) diferentes.
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TIPOS DE ISOMERÍA
• I. estructural de función
– Misma forma molecular y diferente grupo funcional.
– Aldosas y cetosas con mismo número de carbonos.
89 90

TIPOS DE ISOMERÍA Carbono asimétrico (o quiral)
• I. espacial o estereoisomería • Presentes en todos los monosacáridos (excepto
– Moléculas aparentemente iguales. dihidroxiacetona)
– Con diferentes propiedades. • Son responsables de la ISOMERÍA ÓPTICA en las
– Porque sus átomos tienen diferente posición espacial. moléculas que los portan
– Se debe a la presencia de carbonos asimétricos.
• Generan dos estructuras químicas diferentes para el

mismo compuesto: ESTEREOISÓMEROS (ENANTIÓMEROS)
91 92
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ESTEREOISÓMEROS-enantiómeros ENANTIÓMEROS
• Misma composición química. • Solo uno de los dos (D o L) se encuentra en los seres
vivos (biológico). Suele ser la D.
• Distinta estructura tridimensional: D y L
• Forma D:
• Son imágenes en el espejo (especulares) – Grupo –OH del carbono más alejado del grupo carbonilo
• No son superponibles. (-C=O) A LA DERECHA
93 94

A) TRIOSAS (3 carbonos) TRIOSAS
ALDOSA CETOSA Gliceraldehido
• Único H de C con un C asimétrico
• Dos formas: D y L
• La forma D es la biológica (D-gliceraldehido)
(Proyecciones de Fischer)
El carbono 2 del gliceraldehido es un carbono asimétrico ( )
95 96
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TRIOSAS TRIOSAS
Gliceraldehido DIHIDROXIACETONA
• Único monosacárido
con una sola
estructura
tridimensional.
• No tiene carbonos
asimétricos.
Forma D
– Grupo –OH del carbono más alejado del grupo aldehido
• No presenta
(-CHO) A LA DERECHA
enantiómeros
97 98

B) TETROSAS (4 carbonos) C) PENTOSAS ( 5 carbonos)
ALDOSAS CETOSAS
ALDOSAS CETOSA
(aldotetrosas) (cetotetrosa)
99 100
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D) HEXOSAS (6 cabonos) D) HEXOSAS (6 cabonos)
ALDOHEXOSAS CETOHEXOSA ALDOHEXOSAS CETOHEXOSA
101 102

D-ALDOSAS entre 3 y 6 carbonos D-CETOSAS entre 3 y 6 carbonos
103 104
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CARACTERÍSTICAS MONOSACÁRIDOS CICLACIÓN DE MONOSACÁRIDOS
• Muy polares Los monosacáridos sólidos tienen estructura lineal.
• Muy solubles en agua Los monosacáridos más grandes:
• TODOS SON DULCES • en disolución acuosa o unidos a otras moléculas
• TODOS SON REDUCTORES: • tienden a ciclarse espontáneamente sobre sí mismos
– Tienen el grupo carbonilo (-C=O) intacto • debido a que son formas más estables
– Reducen a otras sustancias: Se ciclan las aldopentosas y las hexosas.
• Pierden electrones La ciclación se produce entre:
• Se oxidan • el grupo carbonilo:
• Función ENERGÉTICA o –CHO en aldosas
o –CO en cetosas) y
• el penúltimo carbono (C5 en glucosa)
105 106

CICLACIÓN DE MONOSACÁRIDOS Método de proyección de Haworth
La ciclación se produce mediante un enlace HEMIACETAL 1. La forma abierta de la molécula se gira 90o
• Intramolecular entre:
• el carbono con el grupo carbonilo (C=O) y
• el penúltimo carbono (C5 en hexosas, C6 en heptosas…)
• El ciclo se cierra mediante un puente de Oxígeno
–
107 108
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Método de proyección de Haworth Método de proyección de Haworth
2. La molécula se representa ahora plegada. 2. La molécula se representa ahora plegada.
• el penúltimo carbono (C5) sufre una rotación • El grupo –OH (de C5) reacciona con el C5 (C=O)
• Su grupo –OH queda cerca del C1 con C=O
• creando el enlace hemiacetal.

• El último carbono (C6) queda unido al C5 por encima
del plano de proyección.
109 110

Método de proyección de Haworth Método de proyección de Haworth:
• El grupo –OH (de C5) reacciona con el C5 (C=O) 3. Se cicla así la molécula y se forma una estructura
pentagonal (furanosa) o hexagonal (piranosa).
• creando el enlace hemiacetal.

• Se libera un electrón al medio (son reductores al
disolverse)
• El último carbono (C6) queda unido al C5 por encima
del plano de proyección.
111 112
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Método de proyección de Haworth Método de proyección de Haworth
El carbono 1:
• ya no tiene un grupo aldehido
• se ha vuelto ASIMÉTRICO
• Es el carbono ANOMÉRICO
• Porta al grupo –OH hemiacetálico
• El enlace hemiacetal mantiene el carácter reductor

4. Los grupos –OH y –H que estaban situados a la del monosacárido, pues no supone pérdida ni ganancia de
derecha en la proyección de Fischer quedan ahora átomos, sino una reorganización de los mismos.
hacia abajo y los que estaban a la izquierda, hacia • Estos compuestos, aunque estén ciclados, se pueden volver a
arriba. abrir y al estar abiertos pueden oxidarse.
113 114

Método de proyección de Haworth
• Al convertirse C1 ( 1 ) en ASIMÉTRICO http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alum
• El grupo hidroxilo hemiacetálico puede determinar no/2bachillerato/biomol/imagenes/glucido/
dos formas anoméricas: animagluco.gif
– α (hacia abajo)
– β (hacia arriba)
PIRANO http://biologialegre2.blogspot.com/201
6/10/ciclacion-de-la-glucosa.html
1 1
http://biomodel.uah.es/biomodel-
misc/anim/gluc/glc.html
Anómeros de la D-glucosa
115 116
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117 118

CONFORMACIONES DE LA GLUCOSA Anómeros de la D- fructosa (D-fructofuranosa)
FURANO
119 120
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Anómeros de la D- ribosa (D-ribofuranosa)
DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS
• Moléculas estructuralmente relacionadas con
los monosacáridos
• Presentan alguna característica química
diferente
Glicerol
D-2 -desoxirribosa
N-acetilglucosamina
121 122

ÓSIDOS DISACÁRIDOS (ÓSIDOS-HOLÓSIDOS)
• Estructuras más complejas Oligosacáridos formados por unión de dos osas.
• Mediante enlace O-glucosídico
• Formadas mayoritariamente por la
• Al menos uno de ellos se une mediante el –OH
polimerización (unión lineal, sucesiva) de hemiacetálico.
monosacáridos • En la unión se desprende una molécula de agua.
• En algunos casos pueden presentar otras
moléculas unidas de naturaleza no glucídica.
DISACÁRIDOS
OLIGOSACÁRIDOS - TRI… DECA…
HOLÓSIDOS (2-10 OSAS)
(solo osas) De reserva
ÓSIDOS POLISACÁRIDOS
HETERÓSIDOS Estructurales
(osas+otras moléc)
123 124
24/11/2021

DISACÁRIDOS (ÓSIDOS-HOLÓSIDOS) DISACÁRIDOS (ÓSIDOS-HOLÓSIDOS)
• Dulces, solubles SACAROSA: Glucosa + Fructosa
• La mayoría son reductores (los que conservan un –OH • De origen vegetal (azúcar de caña, remolacha)
hemiacetálico libre). • Unión mediante carbonos 1 de glucosa y 2 de fructosa (1 2)
• Función ENERGÉTICA • No reductor (no se conserva ningún –OH hemiacetálico libre)
125 126

SACAROSA: Glucosa + Fructosa LACTOSA: Galactosa + glucosa
• De origen vegetal (azúcar de caña, remolacha) • De origen animal (leche mamíferos)
• Unión mediante carbonos 1 de glucosa y 2 de fructosa (1 2) • Reductor: conserva –OH hemiacetálico de la glucosa
• No reductor (no se conserva ningún –OH hemiacetálico libre)
127 128
24/11/2021

MALTOSA: Glucosa + glucosa CELOBIOSA: Glucosa + glucosa
• Azúcar de malta (hidrólisis almidón y glucógeno) • Mediante hidrólisis de celulosa.
• Reductor: conserva –OH hemiacetálico de la glucosa • Reductor: conserva –OH hemiacetálico de la glucosa
129 130

DISACÁRIDOS (ÓSIDOS-HOLÓSIDOS) POLISACÁRIDOS (ÓSIDOS)
• Unión de más de 11 monosacáridos
• Son polímeros: se repiten unidades de
monosacáridos (monómeros)
• Pueden ser lineales o ramificados.
• No son dulces
• Hidrófilos
• No son solubles
• No son reductores
131 132
24/11/2021

POLISACÁRIDOS (ÓSIDOS) POLISACÁRIDOS DE RESERVA
CLASIFICACIÓN ALMIDÓN
A) Según su función: • Forma eficaz de almacenar grandes cantidades de GLUCOSA
• Se hidrolizan con facilidad (enlaces α (1 4)
• De reserva
• Origen vegetal
• Estructurales
• Forma que tienen los vegetales de almacenar GLUCOSA (base
B) Según su composición: fundamental de nuestra nutrición)
• Homopolisacáridos: • Formado por 2 polímeros:
– Repetición de un único tipo de monosacárido – AMILOSA:
• Heteropolisacáridos: • Cadena lineal de glucosa α
– Formados por más de un tipo de monosacáridos • Enlace O-glucosídico 1 4
– Pectinas, hemicelulosas, agar-agar, ácido hialurónico, – AMILOPECTINA:
heparina, …
• Cadena de glucosa α (1 4)
• Con ramificaciones α (1 6) cada 15-25 glucosas
133 134

POLISACÁRIDOS DE RESERVA POLISACÁRIDOS DE RESERVA
ALMIDÓN ALMIDÓN
Segmento de AMILOSA
135 136
24/11/2021

ALMIDÓN ALMIDÓN
Segmento de AMILOSA Segmento de AMILOPECTINA
137 138

ALMIDÓN ALMIDÓN
Modelo de molécula de AMILOPECTINA
139 140
24/11/2021

GLUCÓGENO GLUCÓGENO
• En animales y hongos.
• Muy parecido a la amilopectina:
– más ramificado, cada 10 glucosas
• Forma de acumular glucosa de los animales:
– Músculos (fuente de E para el movimiento)
– Hígado, control de la GLUCEMIA:
• Acumula glucógeno tras la digestión
• Libera glucosa en ayuno
• niveles glucosa en sangre: 1 g/mL
• Para el correcto funcionamiento del organismo (CEREBRO)
141 142

POLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES (muy variados) POLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES (muy variados)
CELULOSA CELULOSA
• Origen vegetal. • Cadenas lineales (no ramificadas).
• Biopolímero más abundante de la naturaleza • Las cadenas se unen y forman fibras resistentes.
• Componente principal de las paredes celulares • Se extienden como capas formando la
vegetales. estructura de la pared celular.
• Formada por: • Muy abundante en la naturaleza.
– moléculas de GLUCOSA β • Muy estable y rígida:
– Unidas mediante enlaces β (1 4) – Difícil de hidrolizar enlaces β (1 4)
– Pocos organismos la descomponen (bacterias, algún
protoctista)
143 144
24/11/2021

POLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES POLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES
CELULOSA CELULOSA
enlaces β (1 4) enlaces β (1 4)
145 146

QUITINA
CELULOSA
• Origen animal
• Segundo biopolímero más abundante de la naturaleza
• Formada por:
– monómeros de N-acetilglucosamina (der. Glucosa)
– mediante enlaces β (1 4)
• Forma el exoesqueleto de artrópodos
• Presente en paredes celulares de muchos hongos
El –OH del C2 ha sido

• Las cadenas de celulosa se unen lateralmente entre sí mediante p de H sustituido por radicales de
• Constituyen fibrillas resistentes e insolubles acetilamina (-NH-CO-CH3)
147 148
24/11/2021

QUITINA QUITINA
149 150

Imagen16.jpg BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA
HETEROPOLISACÁRIDOS HETERÓSIDOS
• Combinaciones de H de C con moléculas de
naturaleza diferente:
– Glucoproteínas (en membranas celulares)
– Glucolípidos (en membranas celulares)
– Peptidoglicano (pared celular bacterias)
– Ácidos nucleicos (ARN, ADN)
151 152
24/11/2021

LÍPIDOS CLASIFICACIÓN
• Biomoléculas formadas por C, H y O (poco) 1) Lípidos SAPONIFICABLES:
(producen jabón al reaccionar con bases)
• En menor proporción: P, N y S
a) TRIGLICÉRIDOS
• Grupo muy heterogéneo (comp. q. muy variada) b) CÉRIDOS
• Moléculas apolares (o baja polaridad): c) LÍPIDOS COMPLEJOS (de membrana)
– Poca afinidad por el agua 1) Lípidos INSAPONIFICABLES
– Poca o nula solubilidad en agua
a) ESTEROIDES
– Solubles en disolventes orgánicos (benceno, éter,
b) ISOPRENOIDES
cloroformo)
c) ICOSANOIDES o EICOSANOIDES
153 154

FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS 1) Lípidos SAPONIFICABLES
1) ENERGÉTICA • En su composición hay ÁCIDOS GRASOS
• Principal reserva energética de los animales ÁCIDOS GRASOS
• La combustión de 1 g de lípido genera 9 kcal • Ácidos carboxílicos de cadena larga:
2) ESTRUCTURAL – Grupo carboxílico:
• Los fosfolípidos (mb celular) – Entre 12-24 át de C los más frecuentes (8-28)
• Las ceras (protectoras, revestimiento) – Número par de átomos de C
3) REGULADORA • Hidrófobos (por ser apolares: carga e- repartida)
• Algunas hormonas y vitaminas son • Pueden tener o no ENLACES MÚLTIPLES:
lipídicas – Saturados (sin enlaces múltiples)
• Regulan determinados procesos vitales – Insaturados (con dobles o triples enlaces)
155 156
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157 158

Ácidos grasos monoinsaturados Ácidos grasos poliinsaturados
159 160
24/11/2021

Ácidos grasos insaturados ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES
• Los enlaces covalentes sencillos pueden girar • Son necesarios para nuestro organismo:
• Los enlaces covalentes múltiples son rígidos – Crecimiento y reparación celular (fosfolípidos mb)
• Pueden adoptar dos formas: – Síntesis de otros A GRASOS
– CIS – Regulación tensión arterial, problemas vasculares
• Grupos semejantes o idénticos al mismo lado de la – Esenciales para el cerebro, la vista…
cadena. • No podemos sintetizarlos.
• Casi todos los naturales.
• Necesitamos tomarlos en la dieta.
– TRANS
• Grupos semejantes o idénticos a distintos lados de la • Son poliinsaturados.
cadena. – Ácido linoléico (18 C, 2 =) (omega 6)
• Fabricados industrialmente. – Ácido linolénico (18 C, 3=) (omega 3)
• Efectos negativos sobre la salud.
161 162

ÁCIDOS GRASOS CARDIOSALUDABLES
Los ácidos grasos esenciales junto con algún otro
(ácido oléico, 18 C, 1 =):
• Son muy apreciados como fuente de salud
cardiovascular
• Se obtienen, sobre todo, de:
– el pescado (sobre todo el azul)
– los aceites vegetales, sobre todo el de oliva
– y los frutos secos.
Los AG saturados:
• se encuentran en las grasas animales y algunas
vegetales (aceite de coco y palma)
• hay que consumirlos con moderación.
163 164
24/11/2021

PROBLEMAS ÁCIDOS GRASOS TRANS
(TFA, Trans Fatty Acids)
• Aumentan la concentración de lipoproteínas de baja
densidad LDL en sangre.
– Transportan colesterol “malo”.
– Aumentan riesgo enfermedades cardiovasculares.
• Disminuyen la concentración de lipoproteínas de alta
densidad HDL en sangre:
– transportan colesterol “bueno”.
– Reducen riesgo enfermedades cardiovasculares.
• Aumentan riesgo de ciertos tipos de cáncer
• Aumentan riesgo Diabetes de tipo II
165 166

PROBLEMAS ÁCIDOS GRASOS TRANS PROBLEMAS ÁCIDOS GRASOS TRANS
(TFA, Trans Fatty Acids) (TFA, Trans Fatty Acids)
• Alimentos industrializados sometidos a hidrogenación:
– Para solidificar aceites culinarios (margarina a partir de aceites
– Mejora frescura, textura y estabilidad
– Comida rápida, bollería, fritos, alimentos procesados
• La hidrogenación parcial genera ácidos trans.
• La hidrogenación total no. ¿Seguro?
• OMS: consumo AGT < 1% ingesta energética diaria.
• UE: solo “limitadas” a < 3% en alimentos para lactantes.
Obligatorio indicar en etiqueta (grasas hidr. o parc. hidr.)
Algunos países de UE han establecidos sus normas.
• Prohibida producción y venta en Suiza, Dinamarca y
Argentina
167 168
24/11/2021

PROBLEMAS ÁCIDOS GRASOS TRANS PROBLEMAS ÁCIDOS GRASOS TRANS
(TFA, Trans Fatty Acids) (TFA, Trans Fatty Acids)
169 170

https://www.youtube.com/watch?v=Z
Xd8ZAwqCkM
171 172
24/11/2021

¿Solo en alimentos procesados?
• En carne y leche de rumiantes:
– Bovino, caprino, ovino.
• Las generan las bacterias de su intestino.
• En cantidades muy pequeñas.
173 174

TRIGLICÉRIDOS TRIGLICÉRIDOS
• También denominados grasas (neutras)
• Se forman mediante esterificación entre:
– una molécula de glicerina (polialcohol)
– con tres AG
– Se forma un éster
– Se desprenden tres moléculas de agua
175 176
24/11/2021

TRIGLICÉRIDOS FUNCIÓN TRIGLICÉRIDOS
• muy apolares • Función primordial: reserva energética
• insolubles en agua (muy hidrófobos)
– la respiración de las grasas produce más del doble
• Solubles en disolventes orgánicos
de energía ( 9 kcal/g) que la de los hidratos de
TIPOS (según su punto de fusión):
carbono (4 kcal/g)
• SEBOS
o Elevado Pf ( sólidas a T ambiente) – A largo plazo son más energéticos que los H de C
o Elevado nº de AG saturados – Al ser de liberación más lenta:
• no son adecuados para el cerebro (como reserva E)
• MANTECAS
o Pf medio (semisólidas a T ambiente) • se hace necesaria la utilización conjunta de los hidratos
o Mayor presencia de AG insaturados de carbono
• ACEITES • Aporte de AG esenciales

o Pf bajo; (líquidas a T ambiente)
o Gran presencia de AG insaturados
177 178

FUNCIÓN TRIGLICÉRIDOS CERAS
• Otras funciones Ésteres de un AG y un monoalcohol de cadena larga
– relacionadas con el tejido animal que acumula la
grasa: ADIPOSO
» como aislante térmico
» En protección mecánica de órganos
» En algunos animales sirve para producir calor
(osos hibernando)
» incluso para generar agua (dromedarios).
179 180
24/11/2021

CERAS LÍPIDOS COMPLEJOS
• Son moléculas muy apolares y muy insolubles • Contienen:
• Impregnan numerosas superficies biológicas que – además de C, H y O
deben protegerse del agua: – N, P, S o un glúcido
– las plumas de aves acuáticas • Principales constituyentes de las membranas
• pueden volver a volar tras nadar sin arrastrar el agua
plasmáticas
– la superficie de muchas estructuras vegetales:
• Son moléculas anfipáticas:
• Evita la pérdida excesiva de agua por transpiración
– Una región hidrófila
– Una región hidrófoba
• En las membranas:
• Hacia el exterior e interior celular: región hidrófila
• Orientadas entre sí: las colas hidrófobas
181 182

LÍPIDOS COMPLEJOS LÍPIDOS COMPLEJOS
Fosfolípidos • Fosfolípidos
– una molécula de glicerina esterificada:
• en sus dos primeros carbonos, con dos ácidos grasos
• en el tercero:
– solo con ácido fosfórico ( ÁCIDO FOSFATÍDICO, el más
sencillo)
– con ácido fosfórico + otra molécula
– El ácido fosfórico proporciona estructura polar
• Cabeza polar
– Loa ácidos grasos son hidrófobos:
• Colas no polares fosfatidilcolina
183 184
24/11/2021

• Fosfolípidos • Fosfolípidos
185 186
BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA Slide1.GIF BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

• Fosfolípidos Esfingolípidos
Estructura similar.
Formados por:
– el aminoalcohol ESFINGOSINA (en lugar de glicerina)
– un AG de cadena larga
187 188
24/11/2021

SAPONIFICACIÓN LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
Reacción química de hidrólisis en la que: • Sin ácidos grasos
• un triglicérido (u otro lípido saponificable) reacciona • Sin enlaces éster: no se saponifican
• con una base (NaOH, en medio acuoso)
• Menos abundantes que los saponificables
• Se produce:
– Glicerina Tres grupos
– Sal de los ácidos grasos (jabón) – ESTEROIDES
– ISOPRENOIDES
– ICOSANOIDES
189 190

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
ESTEROIDES ESTEROIDES
– Menos abundantes que los saponificables
– Función esencial.
– Estructuralmente:
• derivados de una estructura policíclica y apolar
fenantreno
denominada ESTERANO
(ciclopentanoperhidrofenantreno)
• Se distinguen por:
– los grupos funcionales
– la posición de dobles enlaces
– cadenas añadidas
– que modifican la estructura fundamental ciclopentano
191 192
24/11/2021

Algunos esteroides importantes: Colesterol
• Muy apolar (excepto –OH)
• COLESTEROL
• Forma parte de membrana plasmática (c. animal)
• VITAMINA D – Regula la fluidez y permeabilidad
• HORMONAS SEXUALES • Transportado por sangre en forma de lipoproteínas:
• HORMONAS ADRENOCORTICALES – LDL, baja densidad (“colesterol malo”)
• SALES BILIARES • favorecen depósito en arterias: PLACA DE ATEROMA
– HDL, alta densidad (“colesterol bueno”)
• limpian las arterias de colesterol y lo transportan al
hígado para su degradación
• A pesar de su mala fama es esencial para las membranas pl.
193 194

Vitamina D
Hormonas sexuales
• Relacionada estructuralmente con el colesterol
Regulan los caracteres sexuales secundarios
• Función:
• Masculinas : testosterona (en testículos)
– favorece la absorción intestinal y
– posterior depósito en los huesos del calcio y el fósforo.
• Femeninas : estrógenos y progesterona (en ovarios)
– A partir de colesterol (en piel) (necesario sol vit D)
progesterona testosterona estradiol
195 196
24/11/2021

Hormonas adrenocorticales Sales biliares
• Producidas en corteza de las cápsulas suprarrenales • Estructuras anfipáticas (hidrófila-hidrófoba)
– Cortisol : • Se forman en el hígado y se segregan con la bilis
• regulación del metabolismo energético (de H de C).
• Función: emulsionar las grasas en el duodeno y
– Aldosterona:
facilitar su digestión química (lipasas)
• regulación función renal.
Ácido cólico
cortisol aldosterona
197 198

ISOPRENOIDES ISOPRENOIDES
• También se les conoce como terpenos. Ejemplos (de menor a mayor tamaño molecular):
• Derivados de polímeros (lineales o cíclicos) del – Aromas vegetales: limoneno, mentol, geraniol…
isopreno (2-metil-1,3-butadieno). (volátiles por su pequeño tamaño)
– Vitaminas:
• A: relacionada con la visión (retina) y epitelios
• K: regula la coagulación sanguínea
• E: antioxidante
– Pigmentos:
• β-caroteno (zanahoria o yema de huevo)
• Fitol (en la clorofila)
– Caucho.
199 200
24/11/2021

201 202

203 204
24/11/2021

ISOPRENOIDES ICOSANOIDES
• Derivados del ácido araquidónico (20 C, 4 =)
• Los más importantes son las prostaglandinas
– Familia de compuestos que funcionan como hormonas de
acción local (paracrinas):
• no viajan por la sangre
• actúan sobre las células cercanas al lugar de su secreción
• se segregan en muchos tejidos
– Funciones variadas:
» más característica: en procesos de inflamación.
– Su síntesis:
» es inhibida por el ácido acetilsalicílico (aspirina)
» de ahí sus propiedades contra el dolor, la hinchazón, la fiebre, etc.
205 206

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES PRÓTIDOS O PROTEÍNAS
ICOSANOIDES • Biomoléculas:
– formadas por C, H, O, N (P y S)
– más abundantes en seres vivos ( tras el agua)
• Polímeros lineales formados por:
– unión de aminoácidos
– mediante enlace peptídico
• Son aperiódicos
• Composición y orden de aa es importante:
– Confiere información concreta
– Hace único a cada tipo de proteína
• Gran cantidad de funciones biológicas
207 208
24/11/2021

PRÓTIDOS O PROTEÍNAS PRÓTIDOS O PROTEÍNAS
ESTRUCTURA ESTRUCTURA
• Las proteínas tienen estructuras complejas • Gran nº de posibles variaciones
– No todas las proteínas tienen todas las estructuras • Por ejemplo:
• Están formadas por 20 aa • si solo hubiese proteínas con 100 aa
– Algunas tienen los 20 • variaciones diferentes: 20100
– Otras solo tienen algunos • Solo existen una ínfima parte de las
• Son SECUENCIAS de aa variaciones posibles
• Se diferencian en: • Son proteínas:
– Los aminoácidos que contienen (nº y tipo) • que han sido seleccionadas evolutivamente
– El orden de los aa en la cadena • Debido a que desempeñan eficazmente una
función concreta
209 210

AMINOÁCIDOS α - AMINOÁCIDOS
• En las proteínas encontramos 20 aminoácidos Moléculas que contienen:
• Todos son α –aminoácidos – un grupo amino: -NH2
• Hay otros 150 aa que no forman parte de – un grupo carboxílico: -COOH
– unidos a un mismo carbono denominado α (Cα ) que, a su
proteínas vez, está unido a:
• Se clasifican según el radical R • un H
• Todos son: • un radical, R, diferente para cada aa
– sólidos
Hay un C asimétrico, por lo que
– polares presentan estereoisomería D o L
– solubles en agua en estado libre: α ( excepto en Glicocola o Glicina,
• Están disociados donde R=H )
• Con carga eléctrica en grupo amino (+) y en grupo
Todos los aa proteicos son L
carboxílico (-)
211 212
24/11/2021

AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS
• Todos los aa proteícos son:
– α – aminoácidos
– L – aminoácidos
Clasificación
Según la polaridad del grupo R:
• Hidrófobos (apolares)
– Los menos solubles
• Hidrófilos (polares) sin carga eléctrica
– Algo más solubles (pueden establecer puentes de H con el agua)
• Hidrófilos (polares) con carga eléctrica negativa (ácidos)
– Tienen un segundo grupo -COOH
• Hidrófilos (polares) con carga eléctrica positiva (básicos)
– Tienen grupos amino adicionales
213 214

AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS
215 216
24/11/2021

AMINOÁCIDOS ESENCIALES ENLACE PEPTÍDICO
• Aquellos que no puede sintetizar nuestro organismo • Los aa se unen mediante un ENLACE
• Debemos tomarlos en los alimentos
ADULTOS PEPTÍDICO al reaccionar:
Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, –Grupo –NH2 de un aa con grupo –
triptófano y valina.
LACTANTES
COOH del siguiente
Los mismos más la histidina –Se desprende una molécula de agua
–Se forma un enlace de tipo amida
217 218

ENLACE PEPTÍDICO ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico y, por tanto, la estructura primaria, son

resistentes a cambios de pH, de temperatura y de
composición salina del medio
219 220
24/11/2021

ENLACE PEPTÍDICO ENLACE PEPTÍDICO
Presenta dos particularidades de especial interés: • El enlace peptídico se representa como un enlace sencillo,
• Una deslocalización de e- ( resonancia química) que • Pero se aproxima más a un doble enlace
• Los enlaces C-O y C-N tienen características intermedias entre
le hace ser rígido (parcialmente doble) el enlace sencillo y el doble
• Un desplazamiento parcial de e- :
– desde el H restante del grupo amino
– hacia el O del carboxilo
– generando una estructura dipolar
– determinante de la estructura de las proteínas
221 222

ENLACE PEPTÍDICO ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Es muy compleja:
• desde el punto de vista de sus plegamientos
tridimensionales
• Que determinará, en gran medida, sus múltiples
funciones en las células
• Se definen cuatro niveles de complejidad estructural
– Se dan simultáneamente
– Cada uno permite comprender los siguientes y, al final, la
estructura completa
223 224
24/11/2021

ESTRUCTURA ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructuras • La poseen todas las proteínas
– Primaria
– Secundaria • Es la más sencilla
– Terciaria • La más importante
– Cuaternaria • Determina al resto de las estructuras
• Es la secuencia lineal de aa, e indica:
– Los aa que la forman (tipo y nº)
– El orden en que se encuentran
• También se denomina POLIPÉPTIDO
• Sucesión de enlaces peptídicos
225 226

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA PRIMARIA
• En un extremo siempre hay un grupo amino libre
• En el otro extremo siempre habrá un grupo carboxilo libre
• Por convenio el orden de escritura empieza en el grupo amino
libre y termina en el grupo carboxilo libre
227 228
24/11/2021

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Disposición espacial que adopta la secuencia de aa
(estr 1ª)
• Aumenta la estabilidad de la molécula
• Se producen atracciones entre zonas cercanas por:
– la capacidad de giro de los Cα de los aa
– el carácter dipolo de cada enlace peptídico (que
permite la formación de muchos p de H)
Modelos más frecuentes de E2

• α-hélice
• β –lámina
229 230

ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA Aunque el enlace por p de
• α-hélice • α-hélice H es débil su elevado nº
– La cadena se enrolla en forma de helicoide (muelle) estabiliza la molécula
– Sentido de giro de las agujas del reloj (dextrógiro)
– Los grupos –CO (δ-) de un aa se enfrentan con
– los grupos –NH (δ+) de un aa cuatro posiciones más
adelantado
– Se unen mediante puentes de H (enlaces débiles)
231 232
24/11/2021

ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA
• α-hélice • α-hélice
Debido a la estabilidad
que presenta casi todas Los distintos radicales R
no participan de estas
las proteínas tienen
interacciones y se
esta estructura en
disponen hacia el exterior
alguna región
de la estructura helicoidal
233 234

• α-hélice COLÁGENO
– Característica en proteínas de tipo estructural: • Proteína más abundante en vertebrados (30 %)
• α -Queratina: • Forma parte de huesos, cartílagos, tendones, tejido
– del pelo, la lana, sustancia córnea de los cuernos y conjuntivo…
pezuñas… • Tiene estructura propia, muy larga y estrecha
– Muy rica en S (cisteína) y en puente S-S (disulfuro) – Tres cadenas de aa helicoidales muy estiradas
– Enrolladas entre sí en triple hélice
• Sin estructura terciaria
235 236
24/11/2021

COLÁGENO COLÁGENO
237 238

• β –lámina o lámina plegada (en zigzag) • β –lámina o lámina plegada
– Dos regiones de la cadena polipeptídica estiradas y
enfrentadas
• Se enfrentan los dipolos
• Se unen lateralmente por p de H
– Los fragmentos pueden ser paralelos o antiparalelos
239 240
24/11/2021

• β –lámina o lámina plegada • β –lámina o lámina plegada
Las cadenas laterales, R, se colocan
por encima y por debajo
Configuración compatible
para péptidos con aa de
cadenas laterales poco
voluminosas (Gly, Ala,
Ser…; las cadenas laterales
están más próximas que en
α-hélice)
241 242

• β –lámina o lámina plegada • β –lámina o lámina plegada
– Característica de proteínas fibrosas, como la fibroína de
la seda (gusanos) y telas de araña
– Plegamiento β antiparalelo
– Sin estructura terciaria
FIBROÍNA FIBROÍNA
243 244
24/11/2021

PRÓTIDOS O PROTEÍNAS Es frecuente que las proteínas PRÓTIDOS O PROTEÍNAS
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS posean ambas estructuras ESTRUCTURA TERCIARIA
secundarias simultáneamente,
incluso varias veces cada una • Plegamiento tridimensional de las proteínas sobre sí
de ellas, debido al tamaño de
su estructura primaria
mismas
• Debido a interacciones entre:
– los R de los aa entre sí
– Los R de los aa y el entorno
• Que generan fuerzas estabilizadoras de la estructura
245 246

ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA TERCIARIA
Tipos de interacciones
COVALENTES
• Puentes disulfuro S-S El enlace covalente S-S es
el que más contribuye al
mantenimiento de la E3
NO COVALENTES
• Interacciones electrostáticas
entre grupos de carga opuesta
Entre las interacciones no
• Los R polares se sitúan en la periferia covalentes las
(parte externa) y establecen p de H hidrofóbicas son las más
con otras zonas de la cadena estabilizadoras de la E3
• Interacciones hidrofóbicas (los R

apolares se ocultan del agua y quedan
en la parte interna de la estructura)
247 248
24/11/2021

249 250

251 252
24/11/2021

Almacena Oxígeno
intracelular en los
músculos
a) Unión electrostática; b) puente de H;

c) interacción hidrofóbica; d) puente disulfuro
253 254

Algunas proteínas:
• Unen su E3 a moléculas NO PROTÉICAS:
GRUPO PROSTÉTICO
MIOGLOBINA
• Añade un grupo hemo (estructura policíclica)
• Al que se une el O2 (mediante un átomo de Fe++)
255 256
24/11/2021

ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Algunas proteínas solo alcanzan su estructura activa
uniendo varias subunidades proteicas E3 o protómeros
• Los protómeros pueden ser iguales o distintos
• Se unen mediante enlaces débiles, no covalentes:
– P de H, Van der Waals, iónicos…
HEMOGLOBINA
Formada por cuatro cadenas
polipeptídicas (alfa1, beta1, alfa2
y beta2), unidas entre sí de forma
no covalente.
Cada cadena contiene un grupo
hemo
http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/prot/estruc.html
257 258

CLASIFICACIONES PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
1. Criterio físico (solubilidad el más utilizado) a) SOLUBILIDAD
2. Criterio químico • Influenciada por
a. Homoproteínas o proteínas simples (solo aa) – Tipo de aa dominantes (presencia de aa polares)
b. Heteroproteínas o proteínas conjugadas (aa+ grupo – Tipo de estructura tridimensional (conformación globular
prostético) más soluble)
3. Criterio estructural – Localización de grupos R polares en la periferia de su E3
a. Globulares • Según su función:
b. Fibrosas – Las que están en sangre suelen ser más solubles:
4. Criterio funcional • FIBRINÓGENO (cuando se despliega se convierte en
a. Monoméricas (una sola cadena polipeptídica) fibrina insoluble que tapona heridas)
b. Oligoméricas (varias cadenas polipeptídicas o – Las de membrana son más insolubles
subunidades; iguales o diferentes)
259 260
24/11/2021

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
b) ESPECIFICIDAD b) ESPECIFICIDAD
Muy elevada. • Especificidad de función:
Se muestra a diferentes niveles:
– Anemia falciforme:
• Especificidad de función:
• Enfermedad hereditaria (gen recesivo)
– Reside en la posición que ocupan los aa en la E1
• En cadenas β de la hemoglobina hay un aa
• Esta secuencia condiciona las otras E
• Y condiciona la función de la proteína cambiado
– Pequeñas variaciones en la secuencia • GR contorno anormal (duran menos, anemia)
• Pérdida de función • Se atascan en vasos sanguíneos: dolores y
• Incluso enfermedades lesiones
• Protege de malaria (incluso en heterocigotos)
261 262

b) ESPECIFICIDAD b) ESPECIFICIDAD
• Especificidad de especie:
– Hay proteínas específicas de una sola especie.
– Otras muchas desempeñan la misma función en
diferentes especies:
• Tienen función y estructura similares
• Se llaman HOMÓLOGAS
• Insulina:
– solo en vertebrados
– cadena A idéntica en:
» Especie humana
» Cerdo
» Perro
» Conejo
» Cachalote
263 264
24/11/2021

b) ESPECIFICIDAD c) DESNATURALIZACIÓN
• Estructura primaria:
– se establece mediante enlaces peptídicos entre aa
– Son enlaces fuertes (covalentes)
• El resto de las estructuras:
– Se establecen mediante enlaces débiles
• p de H, Van der Waals…
• Al calentar o cambiar pH de una disolución de proteínas:
• Los enlaces débiles se rompen
• Las proteínas pierden su estructura tridimensional (nativa)
• Adoptan forma filamentosa
• Se mantiene la estructura primaria
• Se produce DESNATURALIZACIÓN
• La proteína pierde su ACTIVIDAD BIOLÓGICA (parcial/total)
265 266

c) DESNATURALIZACIÓN c) DESNATURALIZACIÓN
• Es un proceso POTENCIALMENTE REVERSIBLE
• La interacción entre moléculas (una vez desempaquetadas

y perdida las estructura tridimensional)
• Provoca que con mucha frecuencia sea IRREVERSIBLE
267 268
24/11/2021

1) Cocción del huevo.
• Clara del huevo: agua y proteínas (albúminas) REVERSIBLE
• T : las proteínas de la clara del huevo se desnaturalizan,
– pierden solubilidad
– la clara del huevo deja ser líquida y transparente
– pasa a ser opaca de color blanco y sólida.
2) Acidificación de la leche.
• Caseína de la leche:
• pH:
• por fermentación bacteriana o por adición de ácidos
• la caseína se desnaturaliza
269 270

Otros factores desnaturalizantes:
• Acción disolventes orgánicos:
– Etanol
– Acetona
• Acción detergentes.
• Agentes reductores: urea.
• Concentraciones salinas elevadas.
• Presencia ciertos iones metálicos: Hg2+ , Pb2+.
• Agresión mecánica: agitación, trituración.
271 272
24/11/2021

FUNCIONES
Biomoléculas con:
• Gran diversidad estructural.
• Gran diversidad funcional.
1. Reserva nutritiva
2. Transporte
3. Estructural
4. Contráctil
5. Defensiva/protectora
6. Enzimática o catalítica
7. Reguladora
273 274

1. Función de reserva nutritiva
– Reserva de aminoácidos
– Ovoalbúmina (huevo)
– Lactoalbúmina, caseína (leche)
2. Transportadora
– En sangre:
• Lipoproteínas (colesterol en la sangre): HDL, LDL
• Hemoglobina y mioglobina (Oxígeno)
– En las membranas (entre el interior y el exterior)
275 276
24/11/2021

3. Estructural
– Proporcionan soporte mecánico a células y
tejidos
• Sobre todo fibrosas
– Queratina: piel, pelo, uñas, escamas, plumas,
picos…
– Fibroína: seda (gusanos), telas de araña
– Colágeno: tejido conjuntivo, cartílagos
– Elastina: t. conjuntivo
• Histonas: en cromosomas
277 278

279 280
24/11/2021

4. Motora
– Posibilita el movimiento:
• Contracción-relajación, cambio de forma, desplazamiento
• Actina y miosina (músculos)
• Dineína y tubulina (flagelos)
5. Defensiva
– Defensa inmunológica (acción exclusiva prot)
• Inmunoglobulinas (anticuerpos)
• Identifican estructuras extrañas, ANTÍGENOS
(infecciones)
– Protección
• Trombina, fibrinógeno
• Coagulación sanguínea (impiden salida sangre del sist.
vascular)
281 282

6. Enzimática
– Casi todas las enzimas son proteínas
– Catalizan casi todas las reacciones bioquímicas
• Aumentan su velocidad (millones de veces)
• Específicas para cada reacción metabólica
• No se consumen en la reacción
• Se clasifican según el tipo de reacción que catalizan
• Sin catalización, biológicamente no hay reacción
7. Hormonal
– Regulan procesos biológicos:
• Crecimiento, metabolismo, reproducción.
• Insulina y glucagón: metabolismo glucosa
• Hormona del crecimiento (somatotropina, STH, de la
hipófisis)
283 284
24/11/2021

PRÓTIDOS O PROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLEICOS
8. Reguladora u homeostática • Biomoléculas formadas por C, H, O, N y P
Las proteínas participan en diferentes funciones que • Polímeros lineales no ramificados formados por
contribuyen a mantener estable el medio interno (función nucleótidos (monómeros)
homeostática):
• la regulación del pH
• la regulación de la presión osmótica • Aperiódicos:
• la regulación de la temperatura – Secuencia con un orden
• Fibrinógeno, trombina, albúmina, globulina… – Permite que contenga información
• Participan en procesos de:

• Almacenamiento de información hereditaria
• Expresión de información hereditaria
285 286

ÁCIDOS NUCLEICOS ÁCIDOS NUCLEICOS
NUCLEÓTIDOS NUCLEÓTIDOS
• Compuesto químico formado por tres moléculas:
– Una molécula de ácido (orto)fosfórico: H3 PO4
– Una aldopentosa: ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN)
– Una base nitrogenada:
• Púrica
– derivada de la purina
– Más grandes
» Adenina (A)
» Guanina (G)
• Pirimidínica
– derivada de la pirimidina
– Más pequeñas
» Citosina (C)
» Timina (T) solo en ADN
» Uracilo (U) solo en ARN
287 288
24/11/2021

Nucleósido
289 290

Nucleótido de ARN
(con adenina) Nucleótido de ADN
(con citosina)
291 292
24/11/2021

PRÓTIDOS O PROTEÍNAS ÁCIDOS NUCLEICOS
NUCLEÓTIDOS NUCLEÓTIDOS NO NUCLEICOS
• Los nucleótidos:
– No siempre forman parte de las ÁCIDOS NUCLEICOS
– Pueden tener funciones como moléculas libres o individuales
 MONEDA “ENERGÉTICA”
• Con dos o tres grupos de ácido fosfórico:
– ADP (adenosín difosfato)
– ATP (adenosín trifosfato)
• Los enlaces P ~ P son altamente energéticos
• Cuando se forman acumulan energía (fosforilación)
– Procedente de reacciones exergónicas
• Cuando se rompen liberan energía (defosforilación)
– Necesaria para reacciones endergónicas no espontáneas
293 294

NUCLEÓTIDOS NO NUCLEICOS NUCLEÓTIDOS NO NUCLEICOS
295 296
24/11/2021

297 298

299 300
24/11/2021

COENZIMAS
• Numerosas enzimas (catalizadores)
• Para llevar a cabo su función
• Necesitan unirse a otras moléculas no proteícas
• COENZIMAS
• Muchas coenzimas son NUCLEÓTIDOS
• FAD, NAD
• Realizan transporte electrónico y de H+
301 302

303 304
24/11/2021

SEGUNDO MENSAJERO
• Moléculas del interior de la célula que transmiten
señales:
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alum
• Desde receptores extracelulares
no/2bachillerato/Fisiologia_celular/imagene • Donde se generan
s/Transporte.gif • activados por otra molécula (primer mensajero)
• Por ejemplo, una hormona
• Hasta moléculas intracelulares
• Generan cambios en actividad celular
• AMPc (AMPcíclico)
305 306

307 308
24/11/2021

ÁCIDOS NUCLEICOS ESTRUCTURA ÁCIDOS NUCLEICOS
NUCLEÓTIDOS NO NUCLEICOS ADN
• Oswald Avery y sus colaboradores demostraron (1944):
– La información hereditaria se almacenaba en el ADN (no en las
proteínas como se creía)
– A partir de ese momento surge un gran interés por entender que una
estructura aparentemente sencilla fuese la responsable de:
• La gran variedad de características de los seres vivos
https://youtu.be/fi-pyIkymKw
• La transmisión de esas características a la descendencia
• Se sabía que el ADN:

– Estaba formado por nucleótidos
– Cuales eran esos nucleótidos
– Era una estructura polimérica
– Los nucleótidos se unían entre sí mediante enlaces fosfo-di-ester
entre las posiciones 3’ y 5’ de las desoxirribosas
• Esta estructura (primaria) no explicaba satisfactoriamente las

características del ADN como “molécula de la herencia”
309 310

ESTRUCTURA ÁCIDOS NUCLEICOS ESTRUCTURA ÁCIDOS NUCLEICOS
ADN ADN
• Francis Crick y James Watson en 1953: • Ácido desoxirribonucleico
 publican en Nature sus conclusiones respecto a la • Estructura polimérica lineal
estructura completa, tridimensional, del ADN – Formada por uniones entre desoxirribonucleótidos de
 que permite una explicación satisfactoria de sus • Adenina
propiedades • Guanina
• Citosina
• Contaban con datos previos valiosos: • Timina
 Aportaciones de Chargaff
– Mediante enlaces fosfodiéster
 Aportaciones de Rosalin Franklin
– Glúcido: Desoxirribosa
• El modelo, aunque ha recibido aportaciones posteriores, sigue
siendo válido • Posee diferentes niveles de complejidad
311 312
24/11/2021

Estructura primaria Estructura primaria
• Secuencia de nucleótidos
• Unidos mediante enlaces fosfodiéster
– Sucesión de desoxirribosa-fosfato (sentido 5’ 3’)
– Quedando las bases N hacia fuera
313 314

Estructura primaria Estructura secundaria
• Estructura espacial
• Propuesta por Watson y Crick en 1953 (Nature)
• Aprovecharon estudios de Chargaff, Franklin y Wilkins
– Contenido de las bases nitrogenadas
– Difracción de rayos X
• Chargaff:
– 50 % bases púricas; 50 % bases pirimidínicas:
–
A  G
= 1 A = T C = G
C  T
depende de cada especie
315 316
24/11/2021

Estructura secundaria Estructura secundaria
Frankin y Wilkins Modelo de Watson y Crick
• Mediante difracción de rayos X Reprodujeron el ADN a escala.
• Consiguieron fotos de la estructura del ADN • Doble hélice dextrógira de 2 nm de Ø formada por:
• Fotografía 51 – Dos cadenas antiparalelas de polinucleótidos
• Permite deducir: – Las BN:
– Estructura helicoidal • se dirigen hacia el interior
– Su diámetro • Formando planos al eje de la doble hélice
– Una vuelta de rosca • Se enfrentan de manera específica:
determinada – A-T
– G-C
• Se unen mediante p de H
– A-T (dos p de H)
– G-C (tres p de H)
317 318

- Una cadena avanza en sentido 5´  3´ • Una vuelta de hélice:
- La otra en sentido 3´ 5´ – 3’4 nm de longitud
– 10 pares de bases
– 20-30 p e H
319 320
24/11/2021

Las cadenas son complementarias:
• Usando cada cadena de molde
• Se podría duplicar el ADN
• Creando una nueva hélice: REPLICACIÓN
• Algunos virus tienen ADN monocatenario (sobre todo

parasitan animales)
http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/replic/replic1.html
321 322

ÁCIDOS NUCLEICOS ESTRUCTURA ÁCIDOS NUCLEICOS
• El ADN contiene la información genética de los seres ARN
vivos (O. Avery) Difiere del ADN:
• La secuencia de BN determina la información • Composición y estructura:
genética , determinando la secuencia de aa de las
– Aldopentosa: ribosa
proteínas
– BN: adenina, guanina, citosina (como ADN) y
URACILO (en lugar de timina)
– Cadena simple (monocatenario)
• No forma estructuras de doble hélice (solo algún virus)
• En ocasiones se pliega sobre sí misma
• Se generan regiones autocomplementarias: HORQUILLAS
• Estabilizan estructura (se hace tridimensional: hélice)
– En algunos virus es bicatenario (rotavirus gastroenteritis
infantil)
323 324
24/11/2021

ESTRUCTURA ÁCIDOS NUCLEICOS ÁCIDOS NUCLEICOS
ARN • Función:
– Intermediario en el proceso de EXPRESIÓN GÉNICA
– La información del ADN:
• se concreta mediante el ARN
• por medio de proteínas con función enzimática
325 326

TIPOS DE ARN TIPOS DE ARN - ARN mensajero
• ARNm (mensajero) Monocatenario
• Se sintetiza en el núcleo (c. eucariotas) a partir de ADN:
• ARNr (ribosómico)
transcripción.
• ARNt (transferente) • Se separa de las hebras del ADN (con la información
“copiada” en su propia estructura).
• Sale del núcleo.
• En el citoplasma es “traducido” por ribosomas:
traducción.
327 328
24/11/2021

TIPOS DE ARN - ARN mensajero TIPOS DE ARN - ARN mensajero
Células eucariotas:
• Codifica para una proteína
Células procariotas:
• Codifica par varias proteínas
CODÓN
• Triplete de nucléotidos de ARN
• Corresponde a un aa
• Son complementarios a los anticodones de ARNt
329 330

TIPOS DE ARN – ARN mensajero TIPOS DE ARN – ARN mensajero
331 332
24/11/2021

TIPOS DE ARN – ARN ribosómico TIPOS DE ARN – ARN ribosómico
• Más abundante (70 % ARN celular)
• Mayor tamaño que ARNm
• Forma parte (estructural y funcional) de ribosomas
Eucariontes:
• Cuatro
• Más complejos
Procariontes:
• Tres
• Más sencillos
RIBOSOMA: ARNr + proteínas
333 334

TIPOS DE ARN – ARN ribosómico TIPOS DE ARN – ARN ribosómico
• Múltiples secuencias autocomplementarias.
• Confieren estructura tridimensional.
• Participa en procesos de formación de proteínas. ARNr - naranja
Proteínas:
• subunidad menor: azul
• subunidad mayor: verde
En rojo: molécula de antibiótico
unido a la subunidad menor.
Muchos antibióticos actuales

actúan inhibiendo la actividad
ribosómica y así deteniendo la
síntesis proteica en las bacterias.
Ribosoma bacteriano
335 336
24/11/2021

TIPOS DE ARN – ARN transferente TIPOS DE ARN – ARN transferente
• El más pequeño: 70-90 nucleótidos
• Estructura:
– Zonas con estructura de doble hélice (bases apareadas)
– Zonas con BN no apareadas: BUCLES
337 338

El extremo de unión con el Extremo libre (5’) guanina

aa (3’) siempre lleva CCA y ácido fosfórico libre
En el brazo A:
ANTICODÓN
339 340
24/11/2021

Los ARN-t suelen presentar

bases nitrogenadas poco
frecuentes como son la
pseudouridina (ψ),
metilguanosina (mG),
dimetilguanosina (m2G),
metilinosina (mI) y
dihidrouridina (DHU, UH2)
341 342

• Función:
– Se unen a aa específicos
– Los transportan hasta ribosomas para formar
proteínas
– Hay más de un ARNt para casi todos los aa
– Solo hay un aa para cada ARNt
– Hay una enzima que cataliza la unión del aa al
ARNt
– La especificidad ARNt-aa es muy importante:
• El ribosoma no reconoce aa, sino ARNt
• Si el ARNt transporta un aa erróneo: error en proteína
343 344
24/11/2021

345 346

TIPOS DE ARN – ARN transferente TRANSCRIPCIÓN y TRADUCCIÓN
347 348
24/11/2021

TRANSCRIPCIÓN TRANSCRIPCIÓN
• Primer proceso de la expresión génica • Se transfiere la información contenida en la secuencia del
ADN a una nueva molécula denominada ARN mensajero
• La nueva molécula (ARNm) se forma por
complementariedad de bases a partir de la cadena
principal del cadena de ADN (coding strand)
• La molécula de ARNm:
– Está formada por una sola cadena de nucleótidos
– El glúcido constituyente es la ribosa
– En lugar de timina tiene uracilo (como base
complementaria a la adenina)
349 350

TRANSCRIPCIÓN TRANSCRIPCIÓN
misc/anim/transcr/transcr7.html
http://biomodel.uah.es/biomodel
-misc/anim/transcr/transcr5.html
misc/anim/transcr/transcr1.htm
l
351 352
24/11/2021

TRADUCCIÓN TRADUCCIÓN -
• Segundo proceso de la expresión génica. • Una cadena de ADN está formada por tripletes de bases N
• El ARNm llega al citoplasma con un mensaje: como • El trío de bases de ARNm complementarias a un triplete de
ADN se denomina CODÓN
se sintetiza la proteína que hace falta fabricar
• Cada CODÓN (tres bases) de ARNm “informa” para un AA.
• El “lenguaje cifrado” de bases nitrogenadas debe • Para muchos aminoácidos hay más de un posible CODÓN.
ser traducido a “lenguaje” de aminoácidos
EL CÓDIGO GENÉTICO
(componentes básicos de las proteínas)
• Es un código de tripletes de ARN mensajero (codones)
• La equivalencia entre bases nitrogenadas y • Es universal (para todos los seres vivos las equivalencias
aminoácidos se denomina “código genético” y fue codón-aminoácido son las mismas)
descubierto en la década de los 60 • Es degenerado (no hay un AA diferente para cada codón):
– Nuestras proteínas están formadas son por 20 aminoácidos diferentes
– Las combinaciones diferentes de cuatro bases tomadas de tres en tres
son: 43 = 64
353 354

TRADUCCIÓN TRADUCCIÓN
355 356
24/11/2021

INICIO DE LA TRADUCCIÓN
ELONGACIÓN
357 358

FINALIZACIÓN
359 360
24/11/2021

misc/anim/traduc/traduc5.html
http://biomodel.uah.es/biomodel
-misc/anim/traduc/traduc1.htm
misc/anim/traduc/traduc2.htm
361 362

DOGMA INICAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR DOGMA INICAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
363 364
24/11/2021

DOGMA INICAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
Significado: El esquema central de flujo de la información
• La información genética contenida en el ADN se anterior pronto fue modificado, ya que en
mantiene mediante su capacidad de replicación. algunos virus cuyo material hereditario es
• La información contenida en el ADN se expresa ARN, la información se conserva o mantiene
dando lugar a proteínas, mediante los procesos de mediante replicación del ARN.
transcripción, paso por el que la información se
transfiere a una molécula de ARN mensajero (ARN-
m) y, mediante el proceso de la traducción el
mensaje transportado por el ARN-m se traduce a
proteína.
365 366
367 368
24/11/2021

BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA SOLUCIÓN
Ejercicio: TAC TAA ACC CCA CGC GCG TGC CGT GCA ACT
Fabrica el péptido correspondiente a este ARNm:
fragmento de ADN (hebra principal): AUG AUU UGG GGU GCG CGC ACG GCA CGU
TAC TAA ACC CCA CGC GCG TGC CGT GCA ACT UGA
Péptido:
Indica también como serían: Met Ile Trp Gli Ala Arg Tre Ala Arg ---
- el ARN mensajero Cadena complementaria de ADN:
- la hebra complementaria de ADN y ATG ATT TGG GGT GCG CGC ACG GCA CGT TGA
- los anticodones de los ARNt Anticodones de los ARNt:
UAC UAA ACC CCA CGC GCG UGC CGU GCA ACU
369 370

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TEMA 7 BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

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BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

• Permite una infinidad de combinaciones:

– Forma estructuras estables pero modificables

BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

• Comunes a la materia viva y a la materia inerte • Exclusivas de la materia viva

AGUA, SALES MINERALES, GASES HIDRATOS DE CARBONO,

BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

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Desprende mucho calor

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“Cantidad de calor que hay que

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BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA BASE MOLECULAR DE LA MATERIA VIVA

H2O H3O+ + OH-

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El agua del cuerpo absorbe el calor producido por

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La convierte en un eficaz refrigerante del cuerpo

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– Tf ( 0 °C) y Teb (100 °C) muy elevadas

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Se encuentran en todos los seres vivos:

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ANIONES MÁS FRECUENTES CATIONES MÁS FRECUENTES

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procesos de transmisión nerviosa (Na+ y K + ) la contracción muscular Ca2+

regulan equilibrio ácido-base

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• Generan dos estructuras químicas diferentes para el

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