Biocatálisis o Catálisis Enzimática

BIOCATLISIS O CATLISIS ENZIMTICA
LEN BASTARRACHEA M. ALBERTO.
Es el uso de enzimas para catalizar reacciones qumicas. El uso de enzimas, enzimas aisladas o clulas enteras como catalizadores ofrece varias ventajas sobre los catalizadores metlicos tradicionales.
En primer lugar, las enzimas son muy eficaces, lo que proporciona velocidades de reaccin mayores que las obtenidas con catalizadores qumicos, a concentraciones ms bajas.
En segundo lugar, las enzimas funcionan a temperaturas y condiciones de pH suaves, as como en entornos acuosos, lo que permite una tendencia hacia los procesos sostenibles a gran escala.
En tercer lugar, las enzimas ofrecen una gran especificidad, ya que pueden ser quimio especficas, regio especficas, diastereo especficas y enantio especficas, de modo que su objetivo son grupos funcionales especficos.
CARACTERISTICAS.
El incremento de velocidad es enorme (del orden 106 a 1012 veces). Presentan una especificidad alta, que la enzima es capaz de catalizar selectivamente la reaccin de ciertos compuestos llamados sustratos, sin embargo no acta frente a otras molculas.
La especificad se estable a dos niveles:

Especifidad de accin: es decir una enzima solo puede realizar un determinado tipo de reaccion: Hidrlisis, Oxido Reduccin.
Especifidad de sustrato: Esto significa que cada enzima solo puede actuar sobre un sustrato o sobre un reducido de sustratos.
Las enzimas proteasas actan desdoblando a las protenas en cadenas poli peptdicas y luego en Aminocidos sencillos y simples, las proteasas se especializan para desmoronar qumicamente a las protenas y no pueden catalizar la conversin de polisacridos en momeros de glucosa.
Tienen carcter de catlisis microheterognea, en el sentido de que es formalmente homognea, el catalizador es una macromolcula que posee algunos puntos activos en los que se caracteriza la reaccin de manera anloga o como ocurre en la catlisis heterognea.
Presenta un pH ptimo y una temperatura ptima.
Anlisis de los datos en cintica enzimtica

En cintica se prefiere utilizar el mtodo diferencial de las velocidades iniciales. Las razones son varias: puede haber cambio de pH, darse un fenmeno de inhibicin por producto, las reacciones enzimticas normalmente no tienen un orden sencillo, si no que presentan ecuaciones de velocidad complejas.
Mecanismo de Michaelis-Menten bajo la aproximacin del equilibrio rpido
APROXIMACIN DEL EQUILIBRIO RPIDO: Ecuacin de Henri-Michaelis-Menten
k1 k2 E + S = ES ---- E + P k-1
* Al igual que Henri, Michaelis y Menten asumieron que la primera reaccin, el equilibrio entre la E el S y el complejo-ES, es una etapa mucho ms rpida que la segunda, la etapa que conduce a la produccin de producto, P, y a la regeneracin de la enzima, es decir, (k2 << k-1).
La constante de equilibrio Ks:
E S Ks ES
Deduccin de la Ecuacin de Michaelis-Menten
- En la aproximacin del equilibrio rpido asumimos que el equilibrio: k1 -> k2 E + S = ES P <- k-1por la reaccin de transformacin - Prcticamente no se ve afectado
del complejo ES en P. - Esta asuncin ser tanto ms cierta cuanto menor sea el valor de k2 respecto de k-1.
* En este caso, la constante de equilibrio, Ks, como ya hemos indicado, la podemos definir como: Donde: [E]: es la concentracin de enzima libre [S]: es la concentracin de sustrato libre
E S Ks ES
+ S
(ES)
De la ec. anterior tenemos que:
E S ES
Ks
- Las concentraciones instantneas de enzima libre y sustrato libre, E y S, respectivamente, no las podemos medir experimentalmente.
- Sin embargo, en condiciones de velocidades iniciales, donde [P] 0, de acuerdo con la estequiometra de la reaccin se cumple: [Eo] = [E] + [ES] [E] = [Eo] - [ES] [So] = [S] + [ES] - De acuerdo con la primera de estas dos ecuaciones, la [ES] nunca podr ser mayor que la [Eo]. - Si trabajamos, bajo condiciones catalticas, es decir, [So] >> [Eo], para [So] tambin se cumplir que, [So] >> [ES], y por tanto, bajo estas condiciones,
[So] [S]
velocidades iniciales y bajo condiciones catalticas, la expresin:
E S (Eo ES ) S ES
Ks Ks
[ES] Ks = [Eo] [S] [ES] [S] [ES] (Ks + [S]) = [Eo] [S]
Eo S ES Ks S
dividiendo el segundo trmino por [S] tendremos:
[ES] = [Eo]/{(Ks/[S]) + 1}
(Nota: donde [S] = [So]).
* La velocidad de la reaccin vendr dada por la etapa ms lenta:
- La segunda etapa: ES P + E, que es una reaccin de primer orden, con una constante de velocidad, k2 ,o kcat con lo que:
v = kcat [ES] = kcat [Eo]/{ (Ks/[S]) + 1} [S] v = kcat [Eo] ------------Ks + [S]
Ecuacin de Michaelis-Menten, ecuacin que indica el comportamiento de la velocidad con respeco a la concentracin de substrato.
* Debido a su importancia, posteriormente esta misma aproximacin o abordaje ha sido aplicada con xito a numerosas enzimas, por lo que se les considera los creadores de la moderna Enzimologa, y a la ec. obtenida se le da el nombre de Ecuacin de Michaelis-Menten,.
Condiciones de la Ecuacin de Michaelis-Menten

Formacin de un rpido equilibrio entre la enzima libre y el sustrato inicial
La concentracin de substrato inicial es muy superior a la enzima

Complejo [ES] es despreciable como sumando frente a la [So] La [S] que aparece en todas las ecuaciones es la inicial [So].
Las velocidades son siempre iniciales

Velocidad inicial es proporcional a la constante de catlisis y a la [ES] Paso limitante de la reaccin total es el paso de ES Valor de la constante de catlisis kcat <<<k-1 P

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LEN BASTARRACHEA M. ALBERTO.

La especificad se estable a dos niveles:

Anlisis de los datos en cintica enzimtica

Mecanismo de Michaelis-Menten bajo la aproximacin del equilibrio rpido

APROXIMACIN DEL EQUILIBRIO RPIDO: Ecuacin de Henri-Michaelis-Menten

La constante de equilibrio Ks:

Deduccin de la Ecuacin de Michaelis-Menten

De la ec. anterior tenemos que:

velocidades iniciales y bajo condiciones catalticas, la expresin:

dividiendo el segundo trmino por [S] tendremos:

* La velocidad de la reaccin vendr dada por la etapa ms lenta:

Condiciones de la Ecuacin de Michaelis-Menten

La concentracin de substrato inicial es muy superior a la enzima

Las velocidades son siempre iniciales

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