Aminas aminoacidos y proteinas

•Las aminas son considerados como derivados alquilados del amoníaco (NH3 ).
•Las aminas: Son derivados del amoniaco en donde se a enlazado al átomo de nitrógeno uno, dos o los tres grupos alifáticos o aromáticos. De acuerdo con esto se clasifican como:
Aminas primarias (un grupo alifático o arilico).
Secundarias (dos grupo alifático o arilico).
Terciarias (tres grupo alifático o arilico).
Amina aromática
primaria
Amina aromática
secundaria

Común: Se nombran añadiendo al nombre del radical hidrocarbonado el sufijo "amina". En las aminas secundarias y terciarias, si un radical se repite se utilizan los prefijos "di-" o "tri", si los radicales son diferentes se nombran en orden alfabético. : grupo alquilo + amina

Regla 1. Las aminas se pueden nombrar como derivados de alquilaminas o alcanoaminas. Veamos algunos ejemplos.
Regla 2. Si un radical está repetido varias veces, se indica con los prefijos di-, tri-,... Si la amina lleva radicales diferentes, se nombran alfabéticamente.
Regla 3. Los sustituyentes unidos directamente al nitrógeno llevan el localizador N. Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N'.
Regla 4. Cuando la amina no es el grupo funcional pasa a nombrarse como amino-. La mayor parte de los grupos funcionales tienen prioridad sobre la amina (ácidos y derivados, carbonilos, alcoholes)
Nomenclatura de aminas

N. IUPAC: Cuando en las aminas primarias el grupo amino no forma parte de la cadena principal se nombran como derivadas del hidrocarburo correspondiente, indicando la posición del grupo amino en la cadena carbonada cambiando la “o” final del hidrocarburo por prefijo “amina”.
Aminas secundarias y terciarias: Los sustituyentes unidos directamente al nitrógeno llevan el localizador N. Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N’ : Alcanamina
2-pentanamina
N, N-Dimetilpentanamina
N, N-Dimetil-1, 5-pentandiamina

Funciones en los organismos vivos como:
Biorreguladores
Neurotransmisores en mecanismos de defensa
En muchas otras funciones.
Debido a su alto grado de actividad biológica muchas aminas se emplean como medicamentos.
LAS AMINAS BIOLÓGICOS ACTIVAS

La adrenalina y la noradrenalina son dos hormonas
Secretadas en la médula de la glándula adrenal.
Liberadas en el torrente sanguíneo cuando un animal se siente en peligro.
La adrenalina
Causa un aumento de la presión arterial y de las palpitaciones, lo que prepara al animal para la lucha.
La noradrenalina
Causa un incremento de la presión arterial y está implicada en la transmisión de los impulsos nerviosos.
La dopamina y la serotonina son neurotransmisores.
Se encuentran en el cerebro.
Los niveles anormales de dopamina se asocian con muchos desórdenes.
Psiquiátricos, incluyendo la enfermedad de Parkinson.
La esquizofrenia se debe a la presencia de niveles anormales de serotonina en el cerebro.
La acetilcolina es una molécula pequeña e iónica y por tanto altamente soluble en agua.
– Son liberadas por la membrana pre-sináptica en grupos de 104 moléculas.
–Se difunden en la región de contacto entre las prolongaciones nerviosas de dos neuronas adyacentes y dando lugar a la transmisión del impulso nervioso de una célula nerviosa a otra.

Los alcaloides son un grupo importante de aminas biológicamente activas.
Son biosintetizadas por algunas plantas para protegerse de insectos y otros animales depredadores.

Aunque en medicina se utilizan algunos alcaloides, principalmente como analgésicos.
 Todos son tóxicos.
Causan la muerte si se ingieren en grandes cantidades.
El filósofo griego Sócrates fue envenenado con coniina (cicuta). Los casos benignos de intoxicación por alcaloides pueden producir.
Alucinaciones
Efectos psicológicos que se asemejan a la tranquilidad o a la euforia.
El histrionicotoxina se encuentra en la piel de unas ranas que habitan en la selva amazónica colombiana.
Provoca la muerte por parálisis de los músculos respiratorios.

•El átomo de nitrógeno de la molécula de amoniaco contiene un par de electrones libres, de manera que la forma de esta molécula, considerando en ella al par de electrones no enlazantes, es tetraédrica ligeramente distorsionada (piramidal).
• El par aislado de electrones no enlazantes ocupa una de los vértices del tetraedro. El ángulo del enlace H-N-H del amoniaco es de 107 (y tanto la forma de la molécula como el valor anterior se pueden explicar admitiendo una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.
•El par electrónico libre provoca una compresión del ángulo que forman entre sí los orbitales híbridos sp3, reduciéndolo de 109(a 107(grados).

•En las aminas, como la trimetilamina ((CH3)3 N:), el ángulo del enlace C-N-C no está tan comprimido como en el amoniaco porque los grupos alquilo, más voluminosos que los átomos de hidrógeno, abren ligeramente el ángulo (efecto estérico).
Las aminas alifáticas.
Una geometría del N piramidal.
Con una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.
 Ángulo de enlace de 108º, ocupando el par de electrones sin compartir uno de los orbitales sp3.

Las aminas, al igual que el amoníaco.
Son polares porque el momento dipolar del par aislado de electrones se suma a los momentos dipolares de los enlaces C-N y H-N.
Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten formar puentes de hidrógeno. Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H, no pueden formar este tipo de enlaces intermoleculares. Sin embargo, pueden aceptar puentes de hidrógeno con moléculas que tengan enlaces O-H o N-H.
Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten .
Forman puentes de hidrógeno entre sus moléculas.
Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H,
Las fuerzas intermoleculares son dipolo-dipolo.

•Todas las aminas, incluso las aminas terciarias, forman puentes de hidrógeno con el agua. Por esta razón, las aminas de baja masa molecular (hasta 6 átomos de carbono) son relativamente solubles en agua y en alcoholes.

•Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace N-H está menos polarizado que el enlace O-H. Por lo tanto, las aminas primarias y secundarias forman puentes de hidrógeno más débiles que los alcoholes de masas molares semejantes y por tanto tienen puntos de ebullición menores que los de los alcoholes análogos.
•Las aminas terciarias, que no pueden formar puentes de hidrógeno, tienen temperaturas de ebullición más bajos que los de las aminas primarias o secundarias de masas molares semejantes.
•No obstante las aminas poseen temperaturas de ebullición mayores que las de los hidrocarburos de masa molar semejante ya que estos últimos son apolares y las fuerzas de interacción intermoleculares son muy débiles.

Tabla comparativa de puntos de ebullición
Compuesto
Tipo
Masa molar g/mol
p. eb ºC
(CH3)3N:
amina terciaria
59
3
CH3-O-CH2CH3
éter
60
8
CH3-NH-CH2CH3
amina secundaria
59
37
CH3CH2CH2-NH2
amina primaria
59
48
CH3CH2CH2-OH
alcohol
60
97

La propiedad más característica de las aminas es su olor a pescado descompuesto. Algunas diaminas son especialmente pestilentes y sus nombres comunes describen correctamente sus olores.
5) Propiedad característica de las aminas: Olor
Está relacionada con la cadaverina; ambas se forman por la descomposición de los aminoácidos en organismos vivos y muertos. La putrescina es producida en pequeñas cantidades por las células vivas gracias a la acción de la ornitina-descarboxilasa
La cadaverina (C5H14N2), también conocida como 1,5-diaminopentano, pentametilenodiamina, pentano-1,5-diamina es una diamina biogénica que se obtiene por la descomposición del aminoácido lisina. Se encuentra principalmente en la materia orgánica muerta, y es responsable en parte del fuerte olor a putrefacción.
La putrescina o putresceína (NH2(CH2)4NH2), más exactamente 1,4-diaminobutano, es una diamina que se crea al podrirse la carne, dándole además su olor característico.

•Al igual que el amoníaco, las aminas actúan como bases débiles (pKb=3-4) y

•La estabilidad de dicho catión depende de los efectos inductivos que se ponen de manifiesto del grupo radical el cual induce electrones hacia el nitrógeno, dispersando la deficiencia electrónica y haciendo a éste más estable.
Según lo anterior se esperaria que al pasar a la dimetilamina a la trimetilamina la basicidad debería aumentar progresiva y regularmente:

Compuesto
NH3
CH3NH2
(CH3)2NH
(CH3)3N
pKb
4,8
3,4
3,3
4,2
Los pKb de las aminas alifáticas indican que son bases más fuertes que el amoníaco.
A > pKb < basicidad
 A > Kb > basicidad
•Sin embargo, esto no es cierto. La dimetilamina es sólo muy ligeramente más básica que la metilamina. El incremento de basicidad de la metil a la dimetilamina es muy inferior al observado entre el amoníaco y la metilamina, a pesar de que en ambos casos se añade un grupo metilo.
• Además se observa en la trimetilamina y la dimetilamina una disminución de la basicidad. ¿Es que falla la teoría de que los grupos alquilo estabilizan las cargas positivas adyacentes? La respuesta es no, porque hay un factor que no se ha considerado sobre la estabilidad del catión amonio: la solvatación. La medida de los valores de pKb se hace en agua.

Así que tenemos dos fenómenos en contraposición:
El aumento de la estabilidad del catión (estructurales, electrónicos)
La dificultad de ser solvatado por el agua al aumentar el número de restos alquilo alrededor del catión.
El balance de estos dos factores marca la basicidad de la serie estudiada.
Efecto de solvatación
•Los grupos alquilo adicionales alrededor de los iones amonio de las aminas 2ª y 3ª hacen que el número de moléculas de agua que solvatan a los iones disminuya. Estas tendencias opuestas(estabilización inductiva e impedimento estérico a la solvatación) se suele anular entre ellas en la mayoría de los casos, por lo que las aminas 1ª, 2ª y 3ª muestran rangos de basicidad parecidas
Alifáticas > NH3> Aromáticas
Factores que afectan la basicidad de las aminas alifáticas
Basicidad de las aminas

La basicidad más baja de las aminas aromáticas con respecto a las alifáticas se debe, a la deslocalización por resonancia del par de electrones no enlazantes desestabilizando la carga positiva en el nitrógeno
Los efectos de hibridación también juegan un papel en la basicidad de las aminas
Cuanto mayor es el carácter s de un orbital mayor es la atracción que ejerce el núcleo sobre los electrones
Alifáticas > NH3 > Aromáticas
Aminas Aromáticas : A. F>A.M>A.D>ANILINA>D.D>D.M>D.F
G=dona e- aumenta basicidad: dispersa la carga positiva, estabiliza el ion anilonio desplaza el equilibrio a la derecha.
G=atra e- disminuye basicidad: intensifica la carga positiva, desestabiliza el ion anilonio desplaza el equilibrio a la izquierda.

1. Formación de sales: Basicidad
Rxn. GralR-NH2R2-NHR3-N1ª 2ª 3ª R-NH3 Cl- R2-NH2 Cl- R3-NH Cl- Sal de aminaSoluble en aguaH-X = HClHNO3H2SO4

HNO3
H2SO4
(CH3)3-N
HCl
(CH3)3-NH Cl-
(CH3)3-NH HSO4
-
(CH3)3-NH NO3
-
Cloruro de trimetilamonio
Nitarto de trimetilamonio
Sulfato ácido de trimetilamonio
Trimetilamina

2. Formación de
Amidas
Rxn. Gral
R-NH2
R2-NH
1ª
2ª
R-NHCOR
R2-NCOR
+ R-COCl
HCl
HCl
+
+
3. Formación de sulfonamidas
Rxn. Gral
R-NH2
R2-NH
1ª
2ª
R-NHSO2R
R2-NSO2R
+
R-SO2OH
R-SO2Cl
á. sulfonico ó
cloruro de sulfonilo Sulfonamida
Molécula natural, sintética o semisintética capaz de inducir la
muerte o detener el crecimiento de una población bacteriana.
Antibiótico

Drogas: SULFAS O SULFONAMIDAS
Son análogos sintéticos.
H2NSO3NHSNH2NSO3NHH2NSO3NHCNNNHNH2SulfatiazolSulfadiazinaSulfaguanidinaHCNHNH2formamidineTiazolPirimidinaH2NSOHOO+NH3H2NSNH2OO+ H2OÁcido-SulfanilicoÁcido-p-aminobencensulfonicoSulfanilamida

Es un polvo cristalino, con acción antiséptica cicatrizante. Dentro de su acción antiséptica se destaca su acción antibacteriana. Es utilizada en heridas y para prevenir infecciones y ayudar a la cicatrización. A su vez puede usarse dentro de otros preparados como principio activo de acción antiséptica.
Sulfatiazol
Sulfadiazina
Es usado contra bacterias patógenas actuando mediante la detención de la producción de ácido fólico dentro de la célula bacteriana, y es usada principalmente para el tratamiento de infecciones urinarias. La combinación entre, sulfadiazina y pirimetamina, puede ser usada para el tratamiento de la toxoplasmosis una infeción causada por el parásito Toxoplas gondii, en estos pacientes debe asociarse ((leucoverin)) para contrarrestar la acción antifolato de la pirimetamina
Sulfaguanidina
Para el tratamiento de diarreas por infecciones intestinales leves a moderadas.
Clasificación: antidiarréico –antiifeccioso

Aminoácidos
 Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula,
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas, que cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.
Son moléculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono α) a excepción de prolina e hidroxiprolina).
 Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida
Introducción

Estructura general de los aminoácidos
 Generalmente son 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.

Grupo
Variable
Aminoácido estructura gral.
Le da propiedades únicas a cada aminoácido

Aminoácidos.
Clasificación en base a la funciones fisiológica
Esenciales
No esenciales
Aminoácidos esenciales: son los que, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos y sintetizadosdeben ser aportados en la dieta o en el caso contrario pueden producirse trastornos en la salud
Aminoácidos no esenciales: pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro a.a.
A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales.
AMINOACIDOS ESENCIALES
AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Leucina
Arginina
Histidina
Glicina
Serina
Asparagina
Tirosina
Cistina
Acido aspártico
Acido glutámico
Citrulina
Ornitina
Prolina
Alanina

•El ser humano puede sintetizar, a partir de otros aminoácidos, 11 de los 20 aminoácidos que forman las proteínas.
•Los otros 9 se llaman aminoácidos esenciales y deben ser obtenidos de la dieta, como: carne, leche, huevos, etc.
Los aminoácidos esenciales y sus fuentes vegetales
Triptófano
Metionina
Valina
Histidina
Treonina
Fenilalanina
Leucina
Isoleucina
Lisina
Maíz y otros cereales
Leguminosas y cereales
Frijoles y otras leguminosas

Los aminoácidos no esenciales son también imprescindibles para la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo por los aminoácidos esenciales.
•Un consumo inferior al óptimo de aminoácidos esenciales aumenta las necesidades del organismo de aminoácidos no esenciales.
Funciones de ambos: intervienen en la formación
Hormonas
Enzimas
Neurotransmisores (mensajeros químicos)
Anticuerpos
Transportadores de nutrientes.
Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.
Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Estudios recientes han demostrado que los aminoácidos son efectivos en la lucha contra
La diabetes
Depresión
Osteoporosis
Infartos de miocardio
Los trastornos metabólicos en lípidos
La impotencia
Inmunodeficiencia
Pero también en el combate contra el envejecimiento (Anti-edad)
La caída del cabello.

Clasificación de los aminoácidos: por el número de grupos carboxilo o amino que tengan en su
estructura:
1-Aminoácidos ácidos
2-Aminoácidos neutros
3-Aminoácidos básicos
Los aminoácidos ácidos : Son aquellos que poseen dos o más grupos carboxixlos
ejemplo. ácido aspártico
Los aminoácidos neutros: Poseen igual número de grupos carboxilicos y aminos.
Ejemplo. La valina.
Los aminoácidos básicos: Poseen dos o más grupos amino en sus estructuras.
Ejemplo: La Lisina.
Clasificación

Glicina Alanina
Abundancia: 7.10
Símbolo: G, Gly
Abundancia: 7.49
Símbolo: A, Ala
CH3
H
pK1=2,34
pK2=9,60
pI=5,97
R hidrófobo
pK1=2,34
pK2=9,69
pI=6,00
R =H
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2

Asparragina
Abundancia: 5.22
Símbolo: R, Arg
Abundancia: 4.53
Símbolo: N, Asn
Arginina
C NH2
NH
NH
CH2 CH2
CH2
C NH2
CH2
O
pK1=2,02
pK2=8,80
pI=5,41
pK1=2,17
pK2=9,04
pK3=12,48
pI=10,76
R polar (+) a pH=7 R polar
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2

Cisteina
Abundancia: 5.22
Símbolo: D, Asp
Abundancia: 1.82
Símbolo: C, Cys
Ácido aspártico
SH
COOH CH2
CH2
pK1=1,96
pK2=8,18
pK3=10,28
pI=5,07
pK1=1,88
pK2=3,65
pK3=9,60
pI=2,77
R polar (-) R polar (-) a pH=5
a pH=7
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2

Ácido glutámico
Abundancia: 4.11
Símbolo: Q, Gln
Abundancia: 6.26
Símbolo: E, Glu
Glutamina
C OH
CH2
O
CH2
C NH2
CH2
O
CH2
pK1=2,19
pK2=4,25
pK3=9,67
pI=3,22
pK1=2,17
pK2=9,13
pI=5,65
R polar R polar(-) a pH=7
CH
C
OH
O
NH CH 2
C
OH
O
NH2

Isoleucina
Abundancia: 2.23
Símbolo: H, His
Abundancia: 5.45
Símbolo: I, Ile
Histidina
CH3
CH2
CH CH3
N
NH
pK1=2,36
pK2=9,68
pI=6,
pK1=1,82
pK2=6,00
pK3=9,17
pI=7,59
R polar (+)
a pH=7
R hidrófobo
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2

Lisina
Abundancia: 9,06
Símbolo: L, Leu
Abundancia: 5.82
Símbolo: K, Lys
Leucina
CH3
CH CH3
CH2
NH2
CH2 CH2
CH2 CH2
pK1=2,18
pK2=8,95
pK3=10,53
pI=9,74
pK1=2,36
pK2=9,60
pI=5,98
R hidrófobo R polar (+)
a pH=7
CH
C
OH
O
CH NH2
C
OH
O
NH2

Fenilalanina
Abundancia: 2,27
Símbolo: M, Met
Abundancia: 3,91
Símbolo: eF, Phe
Metionina
S
CH3
CH2
CH2 CH2
pK1=1,83
pK2=9,13
pI=5,48
pK1=2,28
pK2=9,21
pI=5,74
R hidrófobo R hidrófobo
CH
C
OH
O
CH NH2
C
OH
O
NH2

Serina
Abundancia: 5,12
Símbolo: P, Pro
Abundancia: 7,34
Símbolo: S, Ser
Prolina
C H
C
O H
O
N H
CH2
OH
CH2 CH2
pK1=2,21
pK2=9,15
pI=5,68
pK1=1,99
pK2=10,60
pI=6,30
R hidrófobo R polar
CH
C
OH
O
NH2

Triptofano
Abundancia: 5,96
Símbolo: T, Thr
Abundancia: 1.32
Símbolo: W, Trp
Treonina
CH3
CH OH
NH
pK1=2,83
pK2=9,39
pI=5,89
pK1=2,09
pK2=9,10
pI=5,60
R polar R hidrófobo
CH
C
OH
O
NH2
CH
C
OH
O
NH2

Valina
Abundancia: 3.25
Símbolo: Y, Tyr
Abundancia: 6.48
Símbolo: V, Val
Tirosina
CH3
CH3 CH
pK1=2,32
pK2=9,62
pI=5,96
pK1=2,20
pK2=9,11
pK3=10,07
pI=5,66
R polar (-) a pH=5 R hidrófobo
CH
C
OH
O
NH2
OH
CH2
HC
C O
OH
NH2

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena
Aminoácidos

Propiedades Fiscas
Punto isoeléctrico
pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)
H3O
HO HO
H3O
H2N CH COO
R
H3N CH COO
R
H3N CH COOH
R
H3O
HO
HO
H3O
H2N CH COO
COO
(CH2)3
H3N CH COO
COOH
(CH2)3
H3N CH COOH
(CH2)3
COOH
HO
H3O
H3N CH COO
COO
(CH2)3
Catión Zuitterion Anión
Su estructura real es iónica. El grupo carboxilo pierde un protón, formando un ion carboxilato y el grupo
amino se protona para dar un ion amonio.

La naturaleza dipolar de los a. a. les confiere algunas propiedades poco usuales, como las siguientes:
 Puntos de fusión arriba de 200°C: Ej. Glicina= 262°C.
 Son solubles en agua.
Propiedades Físicas
 Son sustancias cristalinas
 Casi siempre de sabor dulce
 Tienen carácter ácido como propiedad básica
 Actividad óptica
 Configuración relativa “L”
Momentos dipolares (μ ): mucho mayores que los ácidos o las aminas simples. Ej.
Glicina μ= 14 D; Propilamina μ= 1.4 D; Ácido propanoico μ= 1.7 D
Son menos ácidos que los ácidos simples y menos básicos que las aminas simples.
RCOOH Pka= 5; RNH2 Pkb= 4; H3N-CHR-COO- Pka=10 y Pkb=12
 Son anfóteros (pueden actuar como ácidos y como bases), la forma predominante del aminoácido dependerá del pH de la solución
Solución Básica: NH2-CHR-COO- y Solución ácida: H3N-CHR-COOH
En solución básica, el grupo amonio se desprotonara para formar un grupo amino libre. En solución ácida, el grupo carboxílico se protonara para formar un grupo carboxilo libre.

H2N CH2 COOH
CuCO3
HCl
NaOH
O
Cl H2N CH2 COO-H2N
CH2 COO-Na+
H3N CH2 COOH
HN CH2 COOH 2
Cu2+ + CO2
+ H2O
+ Cl-
O
Reacciones de los aminoácidos
1) Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter ácido.
2) Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter básico.
Glicinato de sodio
Glicinato de cobre
Benzoil glicina

3) Reacción de caracterización e Identificación de aminoácidos
H
O
O
N
O
O
Producto azul violeta
+ CO2 + RCHO
Piridina
Reducción
Aminoácido +

Polímeros de aminoácidos de peso molecular menor a 6000 daltons ( <50 a.a) Clasificación
•Dipéptido: 2 aa
•Tripéptido: 3 aa
•Tetrapéptido: 4 aa
•Pentapéptido: 5 aa
4) Formación de Péptidos
ejemplo
Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

4. Formación de Péptidos
CH CO NH CH
R3
COOH
R2
CH CO NH
R1
H NH
Extremo C-terminal: comienzo de la cadena
Extremo N-terminal: fin de la cadena
Tripéptido

NOMENCLATURA
• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal,
usando la terminación il, excepto
para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
Ser-Gli-Tir-Ala-Leu

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Ejemplos: GLUTATIÓN: glu-cys-gli
–Participa en reacciones redox de la célula.
–Tripéptido esencial para el funcionamiento de los glóbulos rojos

VASOPRESINA Y OXITOCINA
Ambos son nonapeptidos.
Sintetizadas en el hipotálamo y secretadas por la neurohipófisis a la circulación general. Oxitocina y vasopresina (ADH) Se segregan unidas a proteínas transportadoras específicas: - Neurofisinas - Oxitocina:

Péptido formado de nueve aminoácidos cuya función principal esta relacionada con las contracciones uterinas (coito, parto)
Lactancia (reflejo succión -contracción de las c.mioepiteliales-salida leche)
OXITOCINA
Vasopresina (ADH): Hormona
Péptido que produce contracciones de los vasos sanguíneos periféricos y un aumento de la presión arterial
VASOPRESINA

Son moléculas muy grandes compuestas de cadenas largas de aminoácidos, conocidas como cadenas polipeptídicas.
A partir de sólo veinte aminoácidos se puede sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos de moléculas proteínicas, cada una de las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos.

¿QUE SON PROTEÍNAS ?
 Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.

1.El estómago (pepsina) 2. Intestino delgado (proteasas pancreáticas) 3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de membrana) 4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas citosólicas)

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Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos. Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos. Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulina de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación. Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina. Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina. Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas. Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.
Clasificación por su función biológica

Como ejemplo de proteínas fibrosas tenemos :
1.α
FIBROSAS

GLOBULARES
Se pliegan en forma esférica o globular ESTRUCTURAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
 Solubles en agua
 Menores pesos moleculares que las fibrosas
 Poseen varios tipos de estructura secundaria

Su función principaEjemplos de proteínas globulares.

holoproteínasheteroproteínas

-Las Albúminas de huevo
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
-Colágeno
-Insulina
-oxitocina

HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) * Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). *Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina * Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas

Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.
Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem . Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

•Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por:
•Fracción proteica: globina
•Fracción no proteica (grupo prostético)
–Porción orgánica: grupo HEM
–Porción inorgánica: átomo de Fe+2.
•Función: transporte de O2 en el músculo
MIOGLOBINA
Ejemplos

HEMOGLOBINA
•Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
•Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
–2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)
–2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
•Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
•Formas:
–Oxihemoglobina
–Carboxihemoglobina
–Metahemoglobina: Fe+3

•Las proteínas tienen 4 niveles de organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por enlaces PEPTÍDICOS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
•Interacciones entre aa que se encuentran próximos en la cadena.
•La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
•Los aa interaccionan por puentes H.
•Tipos de estructuras secundarias:

1. HELICE ALFA
•Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.
•Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.
•Hay 3.6 aa por vuelta.
•Ej: queratina.

2. HOJA PLEGADA BETA
•Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.
•Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.
•Ej. Fibroína (seda)
3. Espiral al Azar

ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
Tipos de estructura terciaria Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices α u hojas β) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

2. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice α hoja β, acodamientos y estructuras supersecundarias.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes pueden deberse a
1)La formación de un puentes disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a
2)La formación de unenlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un aa. dicarboxílico (Glu o Asp). Los enlaces pueden ser de cuatro tipos:
1)Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
2)Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de aa polares
3)Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4)Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los aa.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
•Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.
•Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

Desnaturalización de proteínas
89
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•Factores que influyen:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
Desnaturalización. Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero estadístico.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Desnaturalización-Hidrólisis
•Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo).
•Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).
DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA
Desnaturalización
Renaturalización
Molécula nativa
Molécula desnaturalizada

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