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Bioquímica esencial
- 1. QUÍMICA BIOLÓGICA Concepto Objeto de estudio ENLACES QUÌMICOS INTERACCIONES INTRAMOLECULARES ELECTROLITOS –AGUA – ÁCIDOS Y BASES – BUFFERS – pH EL ÁTOMO DE CARBONO GRUPOS FUNCIONALES BIOMOLÉCULAS: Hidratos de carbono – lípidos – proteínas – ácidos nucleicos
- 2. Química: ciencia que estudia la composición, estructura y las propiedades de las átomos y moléculas que componen la materia y sus reacciones. ¿Qué es la QUÍMICA BIOLÓGICA? ¿Cuál es su campo? QUÍMICA BIOLÓGICA Ciencia que se ocupa de la base química de la vida (bios: vida) Célula: unidad estructural y funcional de los seres vivos Objetivo: describir y explicar en términos moleculares los procesos químicos a nivel celular Química Biológica: ciencia que se ocupa de los constituyentes químicos de las células vivas y de las reacciones y procesos que experimentan. Engloba el conocimiento de la estructura, la organización y las funciones de los seres vivos en términos moleculares
- 3. Amplio como la vida misma…… La genética, la fisiología, la inmunología, la farmacología, etc. se apoyan en conocimientos de la Qca. Biológica. Campo de la Química Biológica Los procesos bioquímicos normales son la base de la salud Salud desde el punto de vista bioquímico: situación donde las miles de reacciones intra y extracelulares que ocurren en el organismo proceden a velocidades adecuadas a su supervivencia en el estado fisiológico La mayoría de las enfermedades tienen una base bioquímica!!! Amplio como la vida misma…… La genética, la fisiología, la inmunología, la farmacología, etc. se apoyan en conocimientos de la Qca. Biológica. Los procesos bioquímicos normales son la base de la salud
- 4. Niveles de organización Biológica
- 5. MACROMOLÉCULAS Comienzo de la vida ¿DE QUÉ NIVELES SE OCUPA LA QCA BIOLÓGICA? Química Biológica
- 7. Objeto de estudio de la Química Biológica Átomos Bioelementos % Átomos Primarios 97,8 C, H, O, N, P. Ca. Secundarios 2,1 Na, K, S, Cl, Mg, Fe Oligoelementos 0,1 F, Cu, I, Zn, Mn, Co, Mo, Se Moléculas Inorgánicas: O2; CO2; H2O, NH3 (amoníaco) Orgánicas: CH4 (metano) ; CH3CH2OH (etanol); C6H12O6(glucosa); H2NCH2COOH (glicina) Organelas Biomoléculas (macromoléculas) Hidratos de carbono, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos Complejos supramoleculares: ribosomas, mitocondrias, membrana plasmática, lisosomas….. Célula Escenario de los procesos bioquímicos
- 9. Composición química aproximada de una bacteria típica (E. coli) y de una célula típica de mamífero Componente Porcentaje de peso celular total Bacteria E. coli Mamífero Agua 70 70 Iones inorgánicos (Na+,K+, Mg++, Cl-, etc) 1 1 Conjunto de pequeños metabolitos 3 3 Proteínas 15 18 RNA 6 1,1 DNA 1 0,25 Fosfolípidos 2 3 Otros lípidos - 2 Glúcidos (polisacáridos) 2 2 Volumen celular total 2 x 10–12 cm3 4 x 10–9 cm3 ¿Nos parecemos?.........
- 10. Elemento Símbo lo Función Calcio Ca Regula la función nerviosa y muscular Constituyente de huesos, dientes y caparazones Sodio Na Regula el volumen plasmático y la presión. Principal ión extracelular Cloro Cl Constituyente del jugo gástrico. Participa en el equilibrio de líquidos de la célula. Potasio K Transmisión del impulso nervioso y participación en el movimiento muscular. Principal ión intracelular, fundamental para los procesos biológicos Magnesio Mg Componente de la clorofila y cofactor enzimático Flúor F Incrementa la dureza de huesos y dientes Cobalto Co Componente de la vitamina B12 Cobre Cu Componente de la sangre de invertebrados acuáticos y de enzimas respiratorias Yodo I Forma parte de las hormonas de las tiroides Hierro Fe Componente de la hemoglobina, proteína transportadora de oxígeno en la sangre Manganeso Mn Cofactor enzimático Silicio Si Forma parte de caparazones de diatomeas y da rigidez al tallo del trigo Selenio Se Es un antioxidante, participa en reacciones enzimáticas Zinc Zn Vinculado con el control de la glucemia
- 11. 1- Como sales (generalmente disociadas, es decir como iones) orgánicas u inorgánicas ✓ Precipitadas: ej. función estructural en huesos (fosfato y carbonato de calcio), conchas, caparazones ✓ Disueltas: ej. regulación de fenómenos osmóticos, pH, etc. ¿Cómo se encuentran los bioelementos en los seres vivos? 2- Asociados a biomoléculas (ej. el hierro, constituyente de la hemoglobina)
- 12. FORMACIÓN DE MOLÉCULAS ENLACES QUÍMICOS O FUERZAS INTRAMOLECULARES ¿De qué factores dependen las propiedades de las moléculas? ✓Del tipo de partículas (átomos, iones) que las constituyen ✓Del tipo de enlace Tipo de enlace Entre quienes se produce Iónico Entre un átomo de un metal y un no metal Covalente Entre átomos de elementos no metales Los átomos se unen entre sí para ser más estables (completan sus niveles energéticos) y así forman las moléculas. Enlace: fuerza que mantiene unidas a las moléculas Estos enlaces son los responsables de las propiedades químicas de las moléculas
- 13. Covalente no polar (átomos de igual electronegatividad o molécula simétrica, ej CO2 : O=C=O Covalente polar (átomos de distinta electronegatividad) Enlace covalente ✓Se comparten electrones entre dos átomos de no metales completando el nivel energético exterior. ✓Puede ser polar o no polar ✓Se rompen con una fuerza mayor a 80 Kcal/mol ✓Forman el esqueleto de las biomoléculas
- 14. Enlace Iónico Varios átomos completan el nivel energético exterior ganando o perdiendo electrones para así estar en el nivel energético más bajo posible El metal cede electrones y el no metal los acepta generando átomos con carga, los iones ✓Los elementos tienen muy distinta afinidad por los electrones (electronegatividad) ✓El metal se transforma en un catión (Ej. Na+, Ca++, etc.) ✓El no metal se transforma en un anión (Ej. Cl- , S=, etc.) .Ej. cloruro de sodio (NaCl) Los iones positivo y negativo se atraen entre sí
- 15. FUERZAS O INTERACCIONES INTERMOLECULARES ✓ Implican interacciones entre moléculas ✓ Determinan las propiedades físicas: estado de agregación, punto de fusión y de ebullición, solubilidad, tensión superficial, densidad, etc. ✓ Se producen con una determinada orientación ✓ Son específicas (Ej. A :::::: T; C ≡ G) ✓ Fuerzas débiles, 10 a 100 veces menor que los enlaces covalente ✓ Son las responsables de los procesos biológicos ✓ Son muy numerosas, su contribución es importante. ✓Mantienen la estructura tridimensional de las biomoléculas (Ej estructura terciaria de las proteínas)
- 16. SEGÚN SU NATURALEZA: ELECTROSTÁTICAS • Puente hidrógeno • Puente salino • Fuerzas de van der Waals HIDROFÓBICAS
- 17. Puentes de hidrógeno ✓Es una interacción electrostática relativamente fuerte ✓Común entre moléculas polares en medio acuoso ✓Se producen entre un átomo de hidrógeno que está unido covalentemente a un elemento muy electronegativo (como F, O, N) y otro átomo electronegativo que tenga electrones sin compartir ✓Es necesaria una distancia y una orientación óptimas
- 18. Enlace fundamental para la vida, ya que: ✓ Determina las propiedades del agua indispensables para la vida ✓Condiciona la estructura espacial de las proteínas y de los ácidos nucleicos ✓Presente en gran parte de las interacciones entre distintos tipos de biomoléculas en multitud de procesos fundamentales para los seres vivos
- 19. -Se dan en moléculas que poseen grupos funcionales ionizados o que se comportan como ácidos o bases. -En medio acuoso los iones se solvatan y la interacción se hace débil -Dependen del pH del medio -A pH fisiológico los grupos funcionales amino y carboxilo se comportan como iones. Puente salino (sustrato) Frecuentes entre: -una enzima y su sustrato, -los aminoácidos de una proteína -los ácidos nucleicos y las proteínas Enzima
- 20. Ej. Disolución del NaCl en agua La solvatación de los iones vence las fuerzas que los mantienen juntos en el estado sólido Interacción débil entre los iones debido al apantallamiento de las moléculas de agua que los rodean Ej. La capa de agua de hidratación que se forma en torno a ciertas proteínas.
- 21. FUERZAS DE VAN DER WAALS ✓ Fuerzas de atracción débiles ✓ Se establecen entre moléculas eléctricamente neutras ✓ Debidas a “dipolos temporales” que se crean en las moléculas en solución por el movimiento y redistribución de los electrones en las mismas ✓ Dependen de la distancia entre los átomos ✓ Desempeñan un papel fundamental en una multitud de procesos biológicos
- 22. La proximidad del ión Fe++ provoca una distorsión en la nube electrónica de la molécula de O2 convirtiéndose (de modo transitorio) en una molécula polarizada Ej. La interacción entre el ión Fe++ de la hemoglobina (Hb) y la molécula de O2, (apolar). Permite la unión reversible del O2 a la Hb y el transporte de O2 desde los pulmones hacia los tejidos http://www.ehu.eus/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm#fu3 También posibilitan que gases apolares como el O2, el N2 o el CO2 se pueden disolver en agua.
- 23. Interacciones hidrofóbicas ✓Se dan entre moléculas y grupos funcionales no polares. ✓En medio acuoso las moléculas hidrofóbicas tienden a asociarse para evitar interaccionar con el agua. Ej.: aceite en agua Las moléculas de lípido obligan a las moléculas de agua vecinas a adoptar estados más ordenados Luego las moléculas de lípido se agregan y sólo están más ordenadas las moléculas de agua que están en contacto directo con el agregado agua Ácido graso
- 24. Ejemplos de fuerzas hidrofóbicas: -Las de los fosfolípidos de las membranas celulares -Las que se establecen en el interior de una micela -Las que hacen que los aminoácidos hidrofóbicos se apiñen en el interior de las proteínas globulares El efecto hidrofóbico es el responsable de que algunos lípidos formen agregados supramoleculares
- 25. Son sustancias o moléculas que cuando se disuelven en agua se disocian - en mayor o menor cantidad - en especies con carga eléctrica o iones. Son electrolitos la mayoría de las sales (ej. fosfato de calcio, cloruro de sodio), ácidos (ej. ácido acético) y bases solubles (hidróxido de sodio, bicarbonato de sodio) ELECTROLITOS (PO4)2Ca3 2 PO≡ 4 + 3 Ca++ Fosfato de calcio fosfato calcio Anión Catión NaCl Na+ + Cl- Cloruro de sodio sodio cloruro CH3COOH CH3COO- + H+ Ácido acético Acetato iones hidrógeno NaOH Na+ + OH- Hidróxido de sodio sodio oxidrilo
- 26. Fuertes: generan mayor número de iones en la solución (gran parte de las moléculas disueltas se separan en iones) Débiles: generan menor número de iones en la solución (una pequeña parte del total de las moléculas se separa en iones) Tipos de electrolitos Tienen la propiedad de permitir el paso de la corriente eléctrica. Según la intensidad con la que conducen la corriente los electrolitos pueden ser fuertes o débiles Con carga positiva: sodio (Na+), potasio (K+), calcio (Ca++) y magnesio (Mg++) Con carga negativa: cloro (Cl-), bicarbonato (HCO3-) y fosfato (HPO4=). Electrolitos más importantes
- 27. Función de los electrolitos •Mantenimiento del equilibrio ácido-base (fósforo, sodio…) •Función enzimática - como cofactores - (calcio, magnesio). •Mantenimiento de la osmolalidad (sodio, cloro). •Excitabilidad celular (potasio, sodio, cloro). •Coagulación sanguínea, transmisión potencial de acción, secretora, etc. (calcio) •Metabolismo óseo y dental (calcio, fosforo, magnesio Un déficit de electrolitos o sales minerales puede originar por ejemplo calambres musculares durante el ejercicio.
- 28. Ca++: Posee distintas funciones según se encuentre en el medio extracelular o intracelular Extracelular: coagulación sanguínea constitución de huesos y dientes excitabilidad de la membrana celular Intracelular: actúa como señal para la activación neuronal, la secreción hormonal la contracción muscular regulación de proteínas mediante fosforilación, etc. Los electrolitos o iones se encuentran disueltos en el plasma y sus variaciones provocan movimiento de agua entre los compartimientos
- 29. Como gel conductor para técnicas de dermocosmética, se usa un gel con una conductividad eléctrica elevada. Se utiliza con los electrodos de goma con lo que se genera un medio para que la corriente fluya correctamente del electrodo a la piel. Es un cloruro que libera un electrolito no alergénico, inodoro, incoloro y soluble en agua. Algún uso de los electrolitos en fisioterapia
- 30. EL AGUA Desempeña un papel único y central en la vida, 65% del peso corporal En conjunto posee carga neutra (= número de protones y electrones). Es una molécula dipolar por la atracción de los electrones hacia el oxígeno Por su polaridad es el principal disolvente biológico, posee amplia capacidad de disolver sustancias polares y sustancias iónicas. La geometría de la molécula y la distribución de las cargas posibilitan que interaccionen moléculas de agua entre sí y con otras distintas La casi totalidad de las reacciones químicas producidas en nuestro interior se realizan en medio acuoso Medio para disipar el calor producido por el metabolismo
- 31. Establece puentes de hidrógeno con moléculas adyacentes Los puente hidrógeno son los responsables de sus propiedades físicas excepcionales: Temperatura de fusión: 0°C Temperatura de ebullición: 100°C Calor de vaporización elevado El medio acuoso de la célula condiciona las propiedades y comportamiento de los restantes constituyentes de las células los líquidos biológicos
- 32. EL AGUA COMO ELECTROLITO El agua líquida se ioniza muy débilmente (una molécula de cada 109 o una de cada mil millones) En la naturaleza el protón (H+) rápidamente reacciona con moléculas de agua y forma el ión hidronio (H3O+ ) A 25°C, en el agua pura [H+ ] = [OH -] (neutra) y es igual a 10-7 M En cualquier volumen de agua pura se encuentran ionizadas un pequeño pero constante de moléculas Existe un equilibrio dinámico entre la ionización y la formación de las moléculas de agua, con mayor tendencia a la formación.
- 33. Los iones hidrógeno son muy pequeños y poseen una gran densidad de carga que crea gradientes eléctricos significativos a su alrededor. Las variaciones de la concentración de H+ (se expresa: [H+] ) tiene efectos notables en los sistemas biológicos.
- 34. Las sustancias iónicas o con moléculas polares, al disolverse en agua se ionizan liberando iones o electrolitos Ej. HCl (ácido clorhídrico) en H2O se disocia en H+ y Cl- Como el H2O también está disociada, el resultado será que esta solución tendrá más iones H+ que OH- Si el NaOH (hidróxido de sodio) se disuelve en agua, se ionizará o disociará en iones Na + y iones OH- (oxidrilo) y en la solución se encontrarán más iones OH- que H+ Conclusión: Una sustancia se comporta como un ácido si provoca un incremento del número relativo de iones H+ en una solución Una sustancia se comporta como una base si provoca un incremento del número relativo de iones OH- en una solución El agua puede comportarse como un ácido o como una base, es una sustancia anfótera ¿Qué ocurre cuando una sustancia iónica o las moléculas polares se disuelven en agua?
- 35. Ácidos y bases Una solución es neutra cuando su concentración de iones hidrógeno es igual a la de iones hidroxilo Según Bronsted y Lowry: Ácido: sustancia capaz de ceder protones (H+) al medio Base: sustancia capaz de aceptar protones del medio En la práctica…. Ácidos son sustancias que al disolverse en agua producen un aumento de la concentración de iones H+ y una disminución de iones hidroxilo ( HO- ) Bases son sustancias que al disolverse en agua producen una disminución de la concentración de iones H+ y un aumento en la cantidad de HO-
- 36. Según Lewis Bases: sustancias que poseen un par de electrones disponibles para compartir o donar. Ej. amoníaco ( :NH3 ) Ácido: sustancia capaz de aceptar un par de electrones Anfóteras: sustancias que pueden actuar como ácidos y bases a la vez, dependiendo del pH medio en el que se encuentren Ej. aminoácidos - agua Los grupos ácidos o básicos van a adoptar una carga positiva o negativa dependiendo del pH de la solución. Numerosos compuestos (proteínas, ác. nucleicos) poseen grupos funcionales (carboxilos, aminos, fosfatos) que son ácidos o bases débiles
- 37. Cuando el ácido pierde el protón, se convierte en una sustancia que tiende a recuperarlo llamada base conjugada Una base que capta un protón, se convierte en una sustancia que tiende a perderlo convirtiéndose en un ácido conjugado Si un ácido es fuerte, su base conjugada es débil, Si una base es fuerte, su ácido conjugado es débil.
- 38. Fuerza de los ácidos y bases Está determinada por su tendencia a perder o ganar protones. Fuerte: se disocia casi totalmente al disolverse en agua. Ej. ácidos: ácido clorhídrico (HCl); ácido sulfúrico (H2SO4) bases: hidróxido de sodio (NaOH), hidróxido de potasio (KOH) Débil: sólo se ioniza una pequeña proporción de sus moléculas Ej. ácidos: acético (CH3COOH), ácido carbónico (H2CO3) bases: amoníaco (NH3) El agua: frente a un ácido fuerte actúa como base débil y frente a una base fuerte actúa como un ácido débil (anfótera)
- 39. ¿Cómo se mide la acidez o basicidad de una sustancia? Escala de pH: medida de la concentración de iones hidrógeno pH= -log [ H+ ], logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno en moles por litro. Soluciones ácidas pH < a 7; ej. jugo gástrico pH 2 -3,5 Soluciones básicas o alcalinas pH > a 7, ej. jugo pancreático Acidez creciente Alcalinidad creciente Soluciones neutras [H+] = [OH-] pH = 7
- 40. Cantidad (concentración) de iones hidrógeno (H+) e hidroxilo (OH-) que presenta una disolución acuosa de un compuesto según su pH El producto de H+ por OH- permanece constante : 1 x 10-14 o lo que es lo mismo pH+ + p OH- = 14
- 41. Valores de pH fisiológico Casi toda la química de los seres vivos tiene lugar a pH entre 6 y 8 (excepto los procesos que ocurren en el estómago a pH de alrededor de 2). Sangre:7,4 (entre 7,36 y 7,44) Intracelular: 7,1 (entre 6,9 y 7,4) El pH influye en gran medida en la tasa de las reacciones químicas. Entre 6,8 y 7,8 puede mantenerse la actividad metabólica del hígado, los latidos del corazón y los impulsos nerviosos
- 42. ✓Sistemas acuosos (soluciones) que amortiguan los cambios en el pH cuando se modifican las cantidades de ácidos (H+) o bases (OH-). ✓Mantienen el pH constante por su tendencia a combinarse con iones H+ y eliminarlos de la solución cuando la concentración de estos aumenta y a liberarlos cuando desciende. ✓Constituidos por una mezcla de un electrolito débil (ácido o básico) y una sal del mismo (electrolito fuerte) ✓Máxima capacidad amortiguadora cuando la concentración de las formas dadoras y aceptoras de H+ es similar ✓Si aumenta la concentración de H+ estos son “tomados” por la base conjugada ✓Si aumenta la concentración de OH- el ácido débil “cede” un protón H+ al medio y neutraliza el OH- Sistemas amortiguadores del pH (Buffer – Tampón)
- 43. Principales sistemas buffers del organismo Bicarbonato: líquido extracelular, en el torrente sanguíneo Fosfato: líquido intracelular (resiste cambios de pH entre 5,9 y 7,9) Hemoglobina de glóbulos rojos Proteínas intracelulares y del plasma En los sistemas vivos funciona una gran variedad de buffers, cada uno es más efectivo a un pH particular en el que las concentraciones de dador y aceptor de H+ es igual
- 44. • Forma enlaces covalentes, muy estables y acumulan mucha energía • Puede formar enlaces, hasta con cuatro elementos distintos (H, N, O) lo que da variabilidad molecular • Sus compuestos presentan isomería • Puede formar enlaces sencillos, dobles o triples • Se puede unir a otros carbonos, formando estructuras lineales, ramificadas o cíclicas • Los compuestos, son estables pero pueden ser transformados por reacciones químicas • Se le pueden unir grupos de átomos llamados “grupos funcionales” que determinan las propiedades químicas de una molécula y la interacción entre las biomoléculas El átomo de carbono: elemento central para la vida, ¿por qué?
- 46. Grupos funcionales ✓Diferentes asociaciones entre átomos que proporcionan características funcionales a la molécula ✓Proporcionan sitios reactivos mediante los cuales las moléculas orgánicas reaccionan, se transforman o se unen a otras ✓ Los elementos químicos fundamentales en la reactividad de las biomoléculas son el oxígeno (O) y el nitrógeno (N), hacen reaccionar a las moléculas que los poseen
- 47. R CHO R CO R’
- 50. BIOMOLÉCULAS Características - Las proteínas, los polisacáridos y los ácidos nucleicos (DNA y RNA) son polímeros y constituyen macromoléculas. - Los enlaces covalentes entre las subunidades o monómeros se forman por eliminación de agua: reacción de condensación. - La formación de los enlaces requiere energía. - Los enlaces entre las subunidades se rompen por adición de agua: hidrólisis. - Presentan distintas disposiciones posibles en el espacio: conformaciones. - Presentan distintos tipos de isomería.
- 51. HIDRATOS DE CARBONO Glúcidos - Carbohidratos – Azúcares Químicamente son polialcoholes con un grupo funcional carbonilo: polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas o sus derivados Biomoléculas de mayor abundancia en la naturaleza Los sintetizan los vegetales a partir de CO2 y H2O en el proceso de fotosíntesis C 6 H12 O 6 C 6 H12 O6 Constituidos por C - H- O - (N)
- 52. Algunas funciones…….. ALMACENAN ENERGÍA: Ej.: almidón en plantas, glucógeno en animales. INTERMEDIARIOS METABÓLICOS: Ej.: glucosa, fructosa, gliceraldehido, dihidroxiacetona,etc. ESTRUCTURALES: Ej.: plantas (celulosa); paredes de bacterias (peptidoglicano); exoesqueleto de artrópodos (N-acetil-D-glucosamina) COMPONENTES DE MOLÉCULAS como el ATP, NAD, FAD, RNA, DNA FORMACIÓN DE GLUCOCONJUGADOS: GLUCOPROTEÍNAS (membranas celulares, etc.) GLUCOLÍPIDOS (membranas celulares) PROTEOGLUCANOS (matriz extracelular) INFORMATIVA: Intervienen en señales inter e intracelulares (oligosacáridos) PAPEL CENTRAL EN EL CICLO ENERGÉTICO DE LA BIÓSFERA
- 53. *Algunos autores los clasifican en Disacáridos y Oligosacáridos. Oligosacáridos y polisacáridos son “ósidos” Clasificación Monosacáridos u “osas”: Contienen 3 a 7 átomos de C No hidrolizables Cristalinos. Solubles en agua. Según su complejidad o número de moléculas Oligosacáridos*: 2 a 10 monosacáridos (di, tri,tetrasacáridos…) Hidrolizables Solubles en agua Polisacáridos: Polímeros de monosacáridos dispuestos en cadenas lineales o ramificadas. Hidrolizables Amorfos. Insolubles en agua.
- 54. Fórmula empírica Cn(H2O)n n= 3 a 7 (triosas a heptosas) Algunos monosacáridos de importancia biológica Las tetrosas (4C), pentosas (5C), hexosas (6C) y heptosas (7C) se consideran derivados de las triosas por sucesiva adición de grupos H-C-OH en la cadena lineal Monosacáridos Aldosas Cetosas Fórmula molecular C3H6O3 C5H10O5 C6H12O6
- 55. Propiedades Sabor dulce, solubles en agua, cristalinos Presentan isomería Clasificación - según grupo funcional: aldehído → aldosas cetona → cetosas - según número de átomos de carbono (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas, heptosas) Se designan con la terminación osa (monosacáridos y disacáridos) Se originan en el proceso de fotosíntesis
- 56. Isomería de los hidratos de carbono Isómeros: sustancias con la misma fórmula molecular (igual cantidad y tipo de átomos) pero con diferente ordenamiento. Tienen distintas propiedades físicas y/o químicas Tipos de isomería ❖ Estructural o plana: distinto orden de los átomos en la molécula, presentan diferente estructura Ej. Glucosa (aldosa) y fructosa (cetosa) son isómeros estructurales de función, con distinta ubicación del C=O
- 57. ❖ Espacial o estereoisomería: poseen igual estructura molecular, pero con diferente distribución espacial de sus átomos. Existen diferentes tipos. La molécula debe poseer C quiral (quiros: mano) o asimétrico (4 sustituyentes distintos).
- 58. D: -OH a la derecha L: -OH a la izquierda Hacia la derecha: dextrógiro (+) Ej. D (+) Glucosa Hacia la izquierda: levógiro (-) Ej. D (-) Fructosa Ambos reciben el nombre de isómeros ópticos La rotación específica es un valor constante y característico para cada compuesto Estereoisómeros de los monosacáridos: formas D y L anómeros α y β Tienen iguales propiedades químicas y físicas, excepto actividad óptica: en disolución desvían o rotan el plano de vibración de la luz polarizada. ❖ Formas D y L: son enantiómeros (enantio: opuesto, meros: parte) o isómeros ópticos, la molécula de uno es imagen especular del otro.
- 59. Casi todos los monosacáridos son formas D
- 60. ¿Cómo se encuentran los HdeC en el organismo? Cuando los monosacáridos (5 o 6 C) se disuelven en agua, como ocurre en los seres vivos, su esqueleto se pliega y puede cerrarse dando lugar a una estructura cíclica, anular, generando un nuevo centro quiral.
- 61. Propiedades físicas y químicas diferentes α: 36,4% β:63,6% ❖ Anómeros α y β: isómeros que se diferencian en la posición del -OH de C anomérico generado al ciclarse la molécula Se pueden interconvertir una en otra pasando por la forma lineal: mutarrotación
- 62. Conformación más estable termodinámicamente: forma silla
- 63. ¿Cuál es la importancia biológica de éstos isómeros? -Las interacciones entre las biomoléculas son estereoespecíficas -En la naturaleza sólo un enantiómero es biológicamente activo. -Casi todos los monosacáridos son formas D. Selección a favor de estas formas. -Las enzimas son capaces de reconocer la diferencia, rechazando casi siempre a las formas L.
- 65. Pueden formarse por: a) Oxidación (azúcares ácidos): Ej. Ácido glucurónico , componente de polisacáridos de membrana celular b) Reducción: Ej. glicerol, componente de grasas y aceites, desoxirribosa (ADN) c) Sustitución (aminoazúcares): Ej. D-glucosamina y D-galactosamina componente de polisacáridos d) Por unión de un grupo fosfato por enlace éster (azúcares fosfatos): Ej. D- Glu-6-P, y D-gliceraldehído-3-fosfato; generalmente la fosforilación es el primer paso para la utilización en el organismo, son intermediarios del metabolismo Monosacáridos derivados
- 66. Triosas: Ej. gliceraldehído y dihidroxiacetona. Intermediarios en la respiración celular, en la fotosíntesis y otras vías del metabolismo de los glúcidos. Gliceraldehído glicerol triacilglicérido (lípido) Pentosas: Ej. ribosa, desoxirribosa y ribulosa. Síntesis de ácidos nucleicos. Síntesis de algunas coenzimas; por ejemplo, NAD, NADP, FAD, FMN, coenzima A. Síntesis de AMP, ADP y ATP. La ribulosa difosfato es el aceptor de CO2 en la fotosíntesis. Algunos monosacáridos de importancia fisiológica reducción
- 68. Resultan de la unión covalente de dos moléculas de monosacáridos, mediante la pérdida de una molécula de H2O y formación de un enlace O-glucosídico Reacción de CONDENSACIÓN entre el -OH de un C anomérico (C-1 en aldosas y C-2 en cetosas) y otro –OH cualquiera de otro monosacárido La reacción inversa se denomina HIDRÓLISIS, se rompe el enlace glucosídico en presencia de agua. Disacáridos Estas reacciones son catalizadas por diferentes enzimas de acuerdo al tipo de azúcar y anómero que intervienen
- 69. Disacárido Fuente Importancia clínica Maltosa Hidrólisis del almidón. Cereales germinantes y malta Aporte de glucosa por hidrólisis Lactosa (azúcar de la leche) Leche. Durante el embarazo puede aparecer en orina En la deficiencia de lactasa, su mala absorción conduce a náuseas, diarrea, dolor, flatulencia, calambres Sacarosa (azúcar de caña) Caña azucarera. Remolacha. Sorgo. Zanahoria En la deficiencia de sacarasa, su mala absorción conduce a diarrea y flatulencia
- 70. Los monosacáridos pueden unirse a compuestos aminados a través de un enlace N-glucosídico Se producen entre el –OH del C anomérico del monosacárido y el N de una amina. Ej. nucleósidos ¿Solo es posible el enlace O-glucosídico?
- 71. ✓Constituidos por la unión de 3 a 10 monosacáridos. ✓Poseen enlace o-glucosídico (1→2), (1→3), (1→4), (1→6), etc. ✓Poseen una gran variedad de formas lo que aporta importante información a las moléculas que los portan ✓Muchos están formados por azúcares complejos: N- acetilglucosamina, N-acetilneuramínico, azúcares ácidos, etc. ✓ Aportan diferentes grupos funcionales a las moléculas que se unen Oligosacáridos
- 72. Generalmente unidos a proteínas y lípidos Glicoproteínas→oligosacáridos unidos a proteínas Glicolípidos→ oligosacáridos unidos a lípidos Otras glicoproteínas: proteínas plasmáticas, producto de excreción de glándulas mucosas, hormonas, enzimas, proteínas de exportación ¿Cómo se encuentran? Ubicación: parte externa de la membrana celular formando el glicocálix.
- 73. Algunas funciones -Determinación del grupo sanguíneo -Cohesión celular -Reconocimiento entre el óvulo y espermatozoide -Antígenos tumorales -Interacción entre agentes patógenos bacterias y virus con la célula huésped
- 74. Clasificación: según constitución y según función Polisacáridos (glucanos) Polímeros de monosacáridos. Macromoléculas formadas por unión monosacáridos mediante enlaces glucosídicos. La mayoría son amorfos, blancos, insípidos. Algunos son insolubles en agua, otros forman soluciones coloidales. Homopolisacáridos un solo tipo de monómero (monosacárido o derivado) Ej. almidón, quitina, celulosa, glucógeno, dextrina, dextranos, inulina Heteropolisacáridos más de un tipo de monómero Ej. pectina, glicosaminoglucanos De reserva energética: almidón, glucógeno, inulina Estructurales: celulosa, quitina
- 75. Almidón Polisacárido de reserva de las plantas. Se acumula en semillas, tubérculos. Principal HdeC de la alimentación humana Constitución: Amilosa (15-20%) y Amilopectina (80-85%) Amilosa: largas cadenas, 1000 a 5000 glucosas (α-1,4) . Disposición helicoidal Amilopectina: puede tener más de 600.000 glucosas (α-1,4) y (α-1,6) En la digestión es degradado por amilasas que originan dextrinas
- 76. Glucógeno • Estructuralmente semejante a amilopectina. Posee más ramificaciones y más pequeñas. Tiene unas 55.000 glucosas • Molécula compacta. De osmolaridad reducida • Se acumula en hígado y músculos en forma de gránulos • Principal reserva de glucosa en animales Dextranos Polímero de D-glucosa con estructura ramificada. Sintetizados por bacterias (ej. las de la placa dental) y levaduras Se usan como sustitutos de emergencia del plasma sanguíneo.
- 77. Celulosa • Polímero de más de 10.000 unidades de glucosa con enlace β (1 4) • Estructura lineal, extendida de largas fibras de celulosa • Cadenas lineales estabilizadas por puente de hidrógeno intracatenarios como intercatenarios • Función estructural en vegetales, constituyente de la pared celular • Insoluble en agua (no hay –OH libres)
- 78. Quitina Homopolisacárido Monómero: N-acetil-D-glucosamina unidas por enlaces β(1→4) formando cadenas paralelas Exoesqueleto de los artrópodos (insectos, crustáceos),
- 79. Heteropolisacáridos ✓ Contienen dos o más diferentes tipos de monosacáridos, generalmente derivados. ✓ Presentes desde las bacterias hasta los seres humanos. ✓Más importantes desde el punto de vista humano son los glicosaminoglicanos o glucosaminoglucanos (también mucopolisacáridos) ✓ Usualmente se asocian con proteínas formando proteoglicanos ✓ Diversas funciones: -función estructural (soporte extracelular), -cemento celular, -regulación del metabolismo del agua (reservorio de agua), -“filtro” biológico (atrapa grandes estructuras impidiendo su acceso a otros tejidos), -lubricante biológico, -sitios de enlace para factores de crecimiento, entre otras funciones.
- 80. Moléculas altamente hidratadas (naturaleza polianiónica, cadenas extendidas para disminuir la repulsión) La composición varía con el tipo de tejido y con la edad Naturaleza porosa→permite difusión de nutrientes y oxígeno Se ubican en la matriz extracelular del tejido conjuntivo. Dan consistencia gelatinosa. Glicosaminoglucanos Formados usualmente por repetición de una unidad de disacárido: un aminoazúcar y un azúcar ácido (grupos sulfatos son modificadores frecuentes)
- 81. Principales Glicosaminoglucanos (GAG) (piel, cartílago, líquido sinovial, etc.) (córnea, cartílago) (hueso, cartílago)
- 82. Proteoglucanos o proteoglicanos Son glicosaminoglicanos unidos a proteínas. Forman un reticulado tridimensional (barrera para transporte de sustancias). Son de naturaleza polianiónica. Atraen agua En el tejido conjuntivo se unen por fuerzas electrostáticas al colágeno Existen unos 30 proteoglucanos distintos. El sindecan se une al colágeno y posibilita la adhesión de células de tejido conectivo a la matriz extracelular
- 83. Dextranos Homopolisacáridos ramificados de D-glucosa producido por ciertos microorganismos. Se utilizan en la deshidratación y hemorragia masiva como sustitutos de emergencia del plasma. Inulina Homopolisacárido de fructosa unida linealmente. Polisacárido de reserva en tubérculos. Uso para evaluar función renal. Pectina Heteropolisacárido de galactosa y ácido galactourónico. Componente de la matriz de la pared celular en vegetales. Ácido hialurónico Heteropolisacárido de ácido D-glucurónico y N-acetil-D-glucosamina. Constituyente de la sustancia intercelular del tejido conectivo de los vertebrados. Lubricante en el humor vítreo, en el líquido sinovial de las articulaciones, da fortaleza tensil y elasticidad de los cartílagos y tendones. Condroitin- sulfato Similar al ácido hialurónico. Principal componente de la sustancia intercelular del cartílago y del hueso. Heparina Heteropolisacárido con numerosas cargas negativas que interacciona con distintas proteínas. Actúa como anticoagulante de la sangre de los mamíferos. Queratán sulfato Presente en la cornea, cartílagos, huesos y otras estructuras como uñas y pelo Algunos polisacáridos y su función
- 84. En qué se parecen? En qué se diferencian?
- 85. LÍPIDOS Grupo heterogéneo de sustancias. Característica común: son poco o nada solubles en agua (solvente polar), son solubles en solventes orgánicos (benceno, éter, etc.) Constituidos por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O) Algunos contienen además nitrógeno (N) y fósforo (P). Poseen numerosos enlaces apolares C-H. • Constituyentes de las membranas celulares • Principal reserva energética en animales • Los lípidos de los alimentos son fuente de energía (alto contenido calórico), vehículo de vitaminas liposolubles, aportan ácidos grasos esenciales • Diversas funciones: hormonas, vitaminas, ácidos biliares, pigmentos, etc. Importancia biológica
- 87. Clasificación Existen diversa formas de clasificarlos, según su estructura, su función, sus propiedades químicas, su función biológica.
- 88. Ácidos grasos • Formados por larga cadena lineal de C e H con grupo carboxilo (-COOH) • Pueden tener 4 a 26 átomos de C • Más comunes en los animales tienen número par de C: 16 o 18 • Los de número impar están en cantidad muy inferior • Pueden poseer uno o más dobles enlaces: ác. grasos insaturados • En los animales se encuentran en poca cantidad al estado libre • Hay ác. grasos cíclicos en lípidos de microorganismos y semillas • En las ceras algunos son ramificados
- 89. Ácidos grasos: propiedades • Punto de fusión y ebullición aumenta con el largo de la cadena (los de mayor número de C son sólidos a 20°C, mayor empaquetamiento). •El punto de fusión disminuye con la presencia de dobles enlaces. • Larga cadena hidrocarbonada apolar es hidrofóbica • Extremo con el grupo carboxílico polar es hidrofílico • Solubilidad en agua: disminuye al aumentar la longitud de la cadena • Carácter ácido (dado por el carboxilo): disminuye al aumentar la longitud de la cadena • Forman sales (jabones) al reaccionar con una base (in vitro). Ej. Las sales de sodio (Na), potasio (K) actúan como detergente • En agua y por agitación forman micelas
- 90. Organización del ácido graso en presencia del agua. - cabeza polar hacia el exterior -colas hidrocarbonadas Hacia el interior (hidrofóbicas) Estructura de un ácido graso
- 91. -Libre rotación de los enlaces de C -Cadena en zig-zig (más estable, menor energía) -Empaquetamiento por interacciones hidrofóbicas Ácidos grasos saturados
- 92. -Presentan dobles enlaces -Estructura más rígida -Presentan isomería Cis – Trans (de acuerdo a la posición de los sustituyentes según plano de doble ligadura) -Isómeros cis, los más comunes Impedimento para la libre rotación entre los C interconversión Ácidos grasos insaturados
- 93. Ácidos grasos esenciales • No son sintetizados por el organismo, deben ser provistos por la dieta • Son ác. linoleico, linolénico y araquidónico; son poliinsaturados, es decir con varios dobles enlaces.
- 94. Átomos de C Estructura Nombre trivial Punto de fusión (°C) 12 CH3(CH2)10COOH Ácido Láurico 44,2 14 CH3(CH2)12COOH Ác. Mirístico 53,2 16 CH3(CH2)14COOH Ác. Palmítico 63,1 18 CH3(CH2)16COOH Ác. Esteárico 69,6 20 CH3(CH2)18COOH Ác. Araquídico 76,5 24 CH3(CH2)22COOH Ác. Lignocérico 86,0 Algunos ácidos grasos que se encuentran en la naturaleza Ácidos grasos saturados C Estructura N. trivial P.fusión 16 CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH Palmitoleico 0,5 18 CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH Oleico 13,4 18 CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Linoleico – 5 18 CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH-(CH2)7COOH Linolénico – 11 20 CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)3COOH Araquidónico – 49,5 Ácidos grasos insaturados
- 95. • Son ésteres de ácidos grasos y glicerina o glicerol (alcohol de 3 C) • Según el número de funciones alcohólicas esterificadas por ác. grasos serán mono, di o triacilglicéridos (triglicéridos o grasas neutras) Acilglicéridos • Insolubles en agua. Solubles en solventes orgánicos • Punto de fusión varía con tipo de ácido graso: si predominan insaturados o saturados de cadena corta, líquidos a t° ambiente (aceites), si predominan los saturados son sólidos (grasas). • Sufren hidrólisis por calentamiento con agua en medio ácido (in vitro); in vivo se hidrolizan por enzimas Propiedades
- 96. Los acilglicéridos (grasas) en el organismo • Elevado valor calórico 9,3 kcal/gramo de grasa (producción de energía) • Los animales poseen grasas neutras (triacilglicéridos) de reserva • Los mono y diacilglicéridos suelen ser intermediarios metabólicos • Por ser los C menos oxidados que los HdeC, su oxidación hasta CO2 y H2O rinde más desde el punto de vista energético • Por ser hidrofóbicas no retienen agua asociada (almacena más energía en menor peso). Inconveniente: difícil transporte por su insolubilidad en agua • La composición de las grasas varía según ubicación en el organismo: las de sostén (ej. perirrenal) predominio ác. grasos saturados de cadena larga; la de depósito o reserva contiene mayormente ác. oleico (casi líquidas) • Los depósitos de grasa subcutáneos sirven como aislante térmico • Producción de calor (termogénesis) en células especializadas, “grasa parda” • Almohadilla protectora frente a golpes y contusiones • Dietas ricas en ác. grasos insaturados cis, reducen valores de colesterol en sangre en personas con colesterolemia elevada, serían preventivos de aterosclerosis
- 97. • Ésteres de un ácido graso de cadena larga (14 a 36 C) y un alcohol monovalente de cadena larga (16 a 30 C) • Sólidas, puntos de fusión elevados (60° - 100°C) • Insolubles en agua • Funciones de protección y lubricación. Impermeabilizantes de pelos y plumas. Recubren hojas y frutos • Tienen aplicaciones en la industria farmacéutica Ceras
- 98. Lípidos complejos • Glicerofosfolípidos (el alcohol es el glicerol) • Esfingofosfolípidos (el alcohol es la esfingosina) • Glicoesfingolípidos (poseen HdeC): cerebrósidos y gangliósidos • Lipoproteínas
- 99. •C2 del glicerol asimétrico. Los naturales tienen configuración L •Derivan de los ácidos fosfatídicos, intermediarios en la síntesis de triacilgliceroles y glicerofosfolípidos, por ello no se acumulan • R1 ≠ R2: ej. ácido palmítico o esteárico y oleico o araquidónico •Base estructural de membranas celulares • Fosfatidilinositolbifosfato de la membrana celular, se hidroliza en respuesta a hormonas y mensajeros químicos en diacilglicerol e inositoltrifosfato que actúa como segundo mensajero. Glicerofosfolípidos
- 100. Propiedades de los glicerofosfolípidos • Son anfipáticos • Acentuada polaridad •Se ubican formando bicapas •Son detergentes(disminuyen la tensión superficial del agua) •En la bilis solubilizan el colesterol •En pulmón previenen la oclusión de los alvéolos (constituyen el surfactante)
- 101. Esfingofosfolípidos Esfingosina es un amino alcohol Ceramida (X= H): unidad fundamental de los esfingolípidos Esfingomielina se ubica en membrana plasmática y es el principal fosfolípido de la vaina de mielina
- 102. Glicoesfingolípidos Cerebrósidos Sulfátidos Globósidos Monosacáridos comunes Galactosa Glucosa Galactosa Glucosa, galactosa, N-acetil-D-glucosamina Ubicación Sustancia blanca Vaina de mielina Otras células (musculares) Sustancia blanca Membranas celulares (reconocimiento) Funciones poco conocidas Algunas relacionadas al reconocimiento celular, determinación de los grupos sanguíneos. Varios tipos, más de 60 en la superficie de la membrana celular humana
- 103. Glucoesfingolípidos más complejos: gangliósidos Difieren en la cantidad de hexosas y ác. siálico 1 a 4 (M, D, T y Q) Funciones • Componente estructural de membrana plasmática de células ganglionares • Actúan como receptores de membrana • “Marcadores” o reconocimiento de toxinas bacterianas (botulismo, tétano)
- 104. Lipoproteínas • Lípidos asociados de forma no covalente con proteínas (apolipoproteínas o apoproteínas: Apo) • Partículas con un centro apolar —incluye triacilglicéridos y ésteres de colesterol— y un revestimiento formado por fosfolípidos, colesterol no esterificado y las apoproteínas • Transportan lípidos en el organismo y son componentes de membranas de mitocondrias, microsomas, vainas mielínicas, etc
- 105. Lípidos asociados Esteroides ciclopentanoperhidrofenantreno Colesterol (libre y esterificado): esteroide más abundante en tejidos animales. -Componente de las membranas celulares (30-40%) y de la mielina -Sustancia clave en el metabolismo de otros esteroides (hormonas sexuales y adrenocorticales), ác. biliares, etc. -En aterosclerosis el colesterol aumenta en el plasma sanguíneo y se deposita en las paredes vasculares. -Abunda en bilis, puede precipitar formando cálculos (litiasis biliar) Poseen un núcleo de 4 anillos: ciclopentanoperhidrofenantreno (estructura rígida) al que se unen diversos grupos: -CH3 (metilo), -OH, otros
- 106. 7-deshidrocolesterol -Provitamina D -Promueve la absorción de Ca++ de la dieta y consecuentemente el depósito en huesos y dientes -Deficiencia produce raquitismo
- 107. Ácidos biliares -Más solubles que colesterol (tienen más -OH) -Actúan como detergentes en el intestino, emulsionan las grasas Hormonas esteroideas Se desplazan por sangre en proteínas transportadoras hasta tejido diana. Entran a la células y en el núcleo se unen a receptores y provocan cambios en la expresión génica y el metabolismo - Glucocorticoides: participan en el metabolismo de HdeC, lípidos y proteínas, influyen en funciones vitales, modulan el sistema inmunitario. Ej. cortisol - Aldosterona y otros mineralocorticoides: regulan la excreción de agua y sal por los riñones - Andrógenos y estrógenos: influyen en desarrollo y función sexual. Ej. estradiol, testosterona.
- 108. • Los terpenos derivan sus fórmulas del isopreno (2-metil-1,3- butadieno) hidrocarburo de 5 carbonos. • Son de cadena larga y abundan especialmente en las plantas. • Son terpenos las vitaminas A, E y K y los carotenoides, pigmentos fotosintéticos y precursores de la vitamina A. Terpenos isopreno
- 109. Algunos lípidos y sus funciones Acilglicéri- dos o grasas Reserva energética de las células. Protectores Ceras Constituyen la cutícula de la epidermis de algunos órganos vegetales, por ejemplo, hojas, frutos y semillas. Se encuentran en el pelo, piel y plumas de animales, y en el exoesqueleto de los insectos. Fosfolípidos Componentes de membranas Esfingolípidos Componentes de membranas Esteroides – Ácidos biliares, emulsionan los lípidos durante la digestión. – Colesterol: Componente de las membranas celulares. – Vitamina D: interviene en la fijación del calcio – Cardiotónicos. Ej. la digitalina, usada para terapias cardíacas. – Función reguladora: Hormonas de la corteza suprarrenal. Ej.: aldosterona, corticosterona, cortisona. Hormonas sexuales. Ej.: estrógenos, progesterona, testosterona.
- 110. Terpenos – Esencias y aromas de los “aceites esenciales” de las plantas. Por ejemplo, mentol y alcanfor (2, 3 ó 4 unidades de isopreno). – Giberelinas: hormonas vegetales con 4 unidades de isopreno. – Fitol (componente de la clorofila). Tiene 4 unidades de isopreno. – Vitaminas A, E y K; tienen 4 unidades de isopreno. – Carotenoides: Pigmentos fotosintéticos con 8 unidades de isopreno Lipoproteínas – Las membranas son estructuras de tipo lipoproteicas. – Son las formas de transporte de lípidos en la sangre y en la linfa. Glicolípidos – Componentes de las membranas celulares, particularmente en la mielina de las células nerviosas y en la superficie de otras células nerviosas. – Se encuentran también presentes en la membrana de los cloroplastos.
- 111. PROTEÍNAS -Moléculas orgánicas más abundantes en las células, constituyen el 50 % o más de su peso seco. - Macromoléculas imprescindibles en casi todos los procesos biológicos -Son proteínas las enzimas, muchas hormonas, la hemoglobina, los anticuerpos, los receptores celulares, la actina y miosina, el colágeno , etc. • Constituidas por C, H, O, N y S (no todas) • Son polímeros lineales de α-aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, con gran variabilidad estructural • Si los polímeros constan de menos de 50 aminoácidos se denominan péptidos
- 112. Estructura Existen 20 α- aminoácidos que constituyen a las proteínas, con diferentes características en sus cadenas laterales Se suelen nombrar con notaciones abreviadas de tres letras o de una letra Aminoácidos - Monómeros constituyentes de las proteínas - Intermediarios de rutas metabólicas (citrulina, ornitina) - Precursores de sustancias (hemo, nucleótidos, coenzimas, hormonas, neurotransmisores, etc.)
- 113. Clasificación de los Aminoácidos
- 115. D y L: Isómeros ópticos, enantiómeros o enantiomorfos Propiedades relacionadas a la estructura ❖Estereoisomería: dada por la presencia de C quirales, determina la existencia de isómeros D y L Isómero D (R): Configuración comparable a D-gliceraldehído Isómero L (S): Configuración comparable a L-gliceraldehído Alanina Rotación específica +1,8° Notación: L(+) alanina (+): Dextrógiro (-): Levógiro Los isómeros L son los constituyentes de las proteínas. Cuando los aa tienen más de un C quiral, sólo uno de ellos participa en la constitución de las proteínas
- 116. ❖Carácter ácido y básico En solución acuosa se encuentran disociados (poseen carga + y – sobre la misma molécula): iones dipolares, anfolitos, anfóteros, zwitterión (en los seres vivos actúan como sistema “tampón”) Punto isoeléctrico ( pHi o pI): cuando la carga total del aa es nula o pH en el que existe equilibrio entre cargas (+) y (-). Propio de cada aa. De acuerdo al pH del medio se encontrarán como cationes o aniones
- 117. En los polipéptidos y las proteínas sólo se ionizan: - el grupo amino y carboxilo terminal - las cadenas laterales de los aa ácidos y básicos Conocer la carga de un polipéptido o una proteína a un determinado pH permite predecir el tipo de interacciones que pueden darse dentro de la misma cadena y con otras moléculas
- 118. ❖ Otras propiedades de los aminoácidos (aa) Determinadas por -grupo carboxilo (ácido) -grupo amino (básico) y -por el tipo de sustituyentes de la cadena lateral Ej. Cisteína Ácido aspártico y ác. glutámico: el –COOH adicional les da carácter ácido y pueden formar uniones tipo salino con sustancias básicas. Los aa con carácter ácido o básico en su cadena lateral desempeñan un papel fundamental en la catálisis enzimática
- 119. Las cadenas laterales determinan: las interacciones no covalentes, la solubilidad en agua y la reactividad
- 120. Aminoácidos esenciales o indispensables: el ser humano no puede sintetizarlos. Son fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina Dan valor biológico a las proteínas de la dieta Aminoácidos relativamente esenciales: arginina e histidina, su síntesis es insuficiente para demandas incrementadas como crecimiento, embarazo y lactancia Aminoácidos no esenciales pueden convertirse en esencial: Ej. en la fenilcetonuria, la fenilalanina no puede transformarse en tirosina, entonces éste resulta indispensable Aminoácidos esenciales
- 121. Péptidos: unión de aa por enlaces covalentes Características del enlace peptídico •Covalente Geometría plana • Carácter parcial de doble enlace Configuración Trans Polipéptido: 10 a 50 aa. Proteína: más de 50 aa. No hay límite preciso Reacción de condensación Los péptidos se nombran siguiendo el orden de los restos de aa a partir del extremo NH2 libre que se escribe a la izquierda
- 122. Residuo o resto de aa
- 123. Péptidos de importancia biológica Nombre Nro. aa Función Glutatión 3 Glu-Cis- Gly Posee cisteína y al oxidarse forma un puente disulfuro (- S-S-) con otra molécula de glutatión. Participa en muchos sistemas enzimáticos de óxido-reducción. Angiotensina II 8 Hipertensora Vasopresina 9 Regulación del balance hídrico Bradicinina 9 Hipotensora Gastrina I 17 Estimula secreción HCl en estómago Secretina 27 Estimula secreción jugo pancreático Glucagón 29 Hiperglucemiante Calcitonina 32 Disminuye nivel de Ca en sangre Adrenocorti- cotrofina 39 Estimula corteza suprarrenal Grupo de las encefalinas Presentes en SNC, producen analgesia al unirse a receptores específicos en células del cerebro Antibióticos* Algunos antibióticos producidos por microorganismos son tóxicos para otros microorganismos
- 124. Proteínas: propiedades generales - Solo ionizables grupo -NH2 y -COOH terminales - La carga eléctrica depende de la ionización de los grupos de las cadenas laterales de los restos de aa - Capacidad amortiguadora o buffer en amplia zona de pH - Gran parte de las proteínas son solubles en agua - Grupos funcionales polares y grupos ionizados atraen el agua que forma una capa de hidratación - La solubilidad varía con el pH, la temperatura, presencia de sales inorgánicas o solventes no polares. Depende del tamaño y la forma de las moléculas, de los radicales de los aa y su disposición, y del pH del medio. Forman dispersiones coloidales - Cada proteína tiene al estado natural una forma molecular característica: globulares y fibrosas - Debido a su complejidad, se describen distintos niveles de organización
- 125. Proteínas: estructura molecular Cadena de aminoácidos: estructura flexible (rotación de los enlaces). Excepción: el enlace peptídico. Esto determina que podría adoptar un número enorme de formas diferentes, o conformaciones. La conformación es consecuencia de las interacciones que se producen en su interior, entre los grupos funcionales de sus aminoácidos Conformación de una proteína: disposición espacial que adopta la molécula proteica Las cadenas peptídicas en condiciones normales de pH y temperatura (condiciones biológicas), poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan.
- 126. Estructura primaria Se refiere al -tipo de aminoácidos, -número (cantidad) --secuencia aa (posición) en la cadena polipeptídica lineal (información contenida en los genes, código genético) Determina: conformación, propiedades, características funcionales de la proteína …. – Pro – Glu – Ser – Ala – Val – Asp – Cys – Lys – Met –… Sentido en que se lee la secuencia de aa (N C) Alteraciones en el ordenamiento o sustituciones de aa (por mutación genética) pueden afectar la capacidad funcional de la molécula y hasta tornarla inútil.
- 127. Estructura secundaria -Implica la primera reordenación espacial de la proteína. -Está dada por la disposición espacial repetitiva y regular de –C-N-Cα- de la cadena polipeptídica a lo largo de un eje central. -Es el resultado de la formación de puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino de un aa y el oxígeno otro aa. En una molécula suelen haber distintos tipos de estructura secundaria. Lámina beta o lámina plegada Hélice alfa puentes de hidrógeno
- 128. Hélice alfa Lámina β o plegada Estructura primaria Dextrógira. Una vuelta 3,6 aa Puede ser desestabilizada Puente hidrógeno: Da estabilidad y compacta la molécula -C=O con -NH de 4 aa más adelante Más extendida Plegamiento en zig-zag Cadenas paralelas o antiparalelas La cadena puede girar Hélice α y lámina β: propias de proteínas fibrosas
- 129. En una misma molécula suelen haber distintos tipos de estructura secundaria Si no posee una estructura regular: disposición o enrollamiento al azar. La cadena adopta la disposición espacial termodinámicamente más favorable
- 130. Estructura terciaria Estructura espacial tridimensional producto de los plegamientos de la molécula. Propia de proteínas globulares. La estructura se mantiene por distintos tipos de interacciones de las cadenas laterales de los residuos de aa del polipéptido Incluye regiones con estructura en hélice α, lámina β e incluso cierto grado de plegamiento al azar En medio acuoso: restos hidrófobos hacia el interior restos hidrófilos hacia el exterior
- 132. ¿Qué objetivos tiene el plegamiento de una proteína? ✓ Supone una ventaja energética ✓ Permite que se aproximen las cadenas laterales de residuos distantes ✓ Producción de interacciones que estabilizan la molécula ✓ Creación de estructuras tridimensionales adecuadas para la interacción con otras moléculas
- 133. Estructura cuaternaria Propia de proteínas formadas por varias subunidades polipeptídicas (oligoméricas) Varias cadenas de polipéptidos unidas por enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones electrostáticas, fuerzas de Van der Waals, puente disulfuro entre cisteínas. Pueden unirse a otras moléculas no proteicas: grupo prostético, ej. hierro (Fe) en la hemoglobina, para formar macromoléculas complejas. Cada polipéptido es un protómero Según número de protómeros serán: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.
- 134. Repasando…… Cada proteína adopta una determinada conformación llamada nativa
- 135. Consideraciones sobre la estructura - función Proteínas presentes en los seres vivos son producto de una lenta evolución. Selección de las secuencias más aptas para el cumplimiento de un papel fisiológico determinado. Ciertas proteínas tienen funciones similares en especies distintas (homólogas), teniendo similar estructura secundaria y terciaria. En proteínas globulares existen segmentos de asociaciones de hélices α y láminas β en disposiciones más o menos estables que se comportan como una unidad: dominios Poseen dos sectores: -sector constante (dominio): sector de la molécula con estructura y plegamiento definidos, del que depende la función, -sectores variables, responsables de los rechazos en las transfusiones y trasplantes, de las alergias, etc. En consecuencia, no existen dos organismos que tengan exactamente las mismas proteínas. Especificidad funcional: depende de la conformación espacial. Las proteínas son estructuras flexibles, con plasticidad. Existen unas 100.000 proteínas diferentes
- 136. -Proteínas mal plegadas no pueden desarrollar su función celular. -El plegamiento anómalo induce a otras proteínas, a adquirir la misma conformación anormal. -En una proteína correctamente plegada, la mayoría de sus residuos apolares se encuentran en el interior de la proteína y los residuos polares en el exterior (solubilizándola al interaccionar con las moléculas de agua). -Al variar ligeramente la conformación de la proteína, se exponen en su superficie los residuos hidrofóbicos, que interaccionan con los residuos hidrofóbicos de otras proteínas, y de esta manera forman agregados que son insolubles. ¿Qué ocurre si las proteínas se pliegan mal?
- 138. Es la pérdida de la conformación nativa con la consecuente pérdida de propiedades y función. Se afectan las fuerzas que mantienen la conformación nativa En general no se afecta la unión peptídica (estructura primaria) Puede ser un proceso reversible Desnaturalización Factores que determinan la desnaturalización Agentes físicos Agentes químicos temperatura cambios de pH (ác. o bases) congelamientos repetidos solventes orgánicos radiaciones detergentes grandes presiones urea
- 139. Pérdida de la conformación nativa de una proteína
- 140. Clasificación de las proteínas según su composición Nombre Propiedades Localización Albúminas Neutras. Solubles en agua y disoluciones salinas En la clara de huevo (ovoalbúmina), en el plasma sanguíneo (seroalbúmina), en la leche (lactoalbúmina). Globulinas Neutras. Insolubles en agua. Solubles en disoluciones salinas. En el plasma sanguíneo, en los tejidos metabólicamente activos. Histonas Básicas. Solubles en agua. Asociada al DNA en las células somáticas. Escleroproteínas (fibrosas) Insolubles en agua y otros disolventes. Muy resistentes a ácidos como a bases La queratina de la piel, pelo, uñas, etc.; el colágeno de los huesos y tendones; la elastina de los ligamentos. Gluteninas y gliadinas Presentes en granos de cereales 1. Proteínas simples. Constituidas exclusivamente por aminoácidos.
- 141. Clasificación de las proteínas según su composición Nombre Grupo prostético Localización Fosfoproteínas Grupos fosfato En la leche (caseína), en la yema del huevo. Glicoproteínas Hidratos de carbono En el plasma sanguíneo, mucina (en la saliva). Nucleoproteínas Ácidos nucleicos En los cromosomas, ribosomas y virus. Cromoproteínas Pigmentos Hemoglobina de la sangre de los vertebrados, fitocromo (pigmento de las plantas), citocromo (pigmento respiratorio). Lipoproteínas Lípidos En la sangre, son transportadoras de lípidos. Flavoproteínas FAD (flavín-adenin- dinucleótido) Transportador de electrones en la cadena respiratoria. 2. Proteínas conjugadas. Poseen cadenas polipeptídicas (apoproteína) y grupo prostético (átomo o molécula no proteica).
- 142. Tipo Estructura y propiedades Función Fibrosas Estructura secundaria fundamentalmente. Insolubles en agua. Físicamente resistentes. Largas cadenas polipeptídicas paralelas unidas a intervalos formando largas fibras o láminas extendidas Función estructural en células y organismos. Ejemplo: componentes del tejido conjuntivo (tendones, matriz de los huesos), queratina (pelo, cuernos, uñas, plumas). Globular Estr. terciaria y cuaternaria Cadenas polipeptídicas plegadas adoptando una forma esférica. Solubles en agua, forman disoluciones coloidales. Globulinas del suero, muy importantes en inmunología. Enzimas, anticuerpos y algunas hormonas, ej. insulina. Mantienen la organización celular. Intermedia Fibrosa, pero soluble. Ej. Fibrinógeno (coagulación de la sangre) Clasificación de las proteínas según estructura
- 143. Tipo Ejemplos Localización Estructural Colágeno Componente del tejido conjuntivo, hueso, tendones, cartílago. Queratina Piel, plumas, pelo, uñas, cuernos. Elastina Tejido conjuntivo elástico (ligamentos). Histonas Forman la estructura de la cromatina y de los cromosomas. Glicoproteínas Intervienen en la formación de las membranas celulares. Enzimas Tripsina Cataliza la hidrólisis de las proteínas. Ribulosa difosfato carboxilasa Cataliza la carboxilación (adición de CO2) a la ribulosa difosfato en la fotosíntesis. Hormonas Insulina - Glucagón Regulan el metabolismo de la glucosa ACTH Estimula el crecimiento y la actividad de la corteza de las cápsulas suprarrenales Clasificación de las proteínas según su función
- 144. Tipo Ejemplos Localización De transporte Hemoglobina Transporta O2 en la sangre de los vertebrados. Mioglobina Transporta O2 en los músculos. Lipoproteínas Transportan colesterol, triacilglicéridos y otros lípidos en la sangre. Citocromos Transporta electrones en la cadena respiratoria Protectora Anticuerpos (inmunoglobulinas) Forman complejos con los antígenos que penetran en el organismo. Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación de la sangre. Toxinas Toxina de la difteria Toxina fabricada por la bacteria causante de la difteria. Venenos de serpientes Enzimas. Clasificación de las proteínas según su función
- 145. ÁCIDOS NUCLEICOS Moléculas esenciales para la vida, poseen el mayor rango biológico (desarrollan importantísimas funciones) Químicamente, son polímeros de cadenas lineales de unidades estructurales llamadas nucleótidos. Constituidos por C, H, O, N, P • Moléculas de la herencia: almacenan, replican y transcriben la información genética de padres a hijos • Papel fundamental en la síntesis de proteínas, dirigen el correcto ensamble de los aminoácidos en secuencias definidas Funciones
- 147. Funciones de nucleótidos de importancia biológica • transferencia de energía en la célula (ATP, GTP) • transferencia de electrones (NAD+ , NADP+ , FAD) • como mensajero químico a nivel intracelular en respuesta a hormonas y otros estímulos extracelulares (AMPc) • intervienen en el metabolismo de lípidos y glúcidos
- 148. Ribosa Desoxirribosa Fosfato Fosfato Base nitrogenada (BN) BN ¿Cómo se unen los nucleótidos? Enlace N- glicosídico
- 149. Tipos de Ácidos Nucleicos
- 150. Resuelta por James Watson y Francis Crick (N.P 1953) a partir de datos de difracción de rayos x obtenidos por Rosalind Franklin Ácido Desoxirribonucleico: estructura
- 151. • Dos cadenas polinucleotídicas complementarias y antiparalelas enrolladas en hélice alrededor del mismo eje. • Una vuelta de hélice: 10 bases nitrogenadas. Enrollamiento hacia la derecha (dextrógira) Ácido Desoxirribonucleico: estructura
- 152. Ácido Desoxirribonucleico: estructura • Molécula lineal de gran longitud (1,4cm) • Constituida por cientos de miles de millones de nucleótidos densamente empaquetados •La doble hélice tiene siempre el mismo grosor, el apareamiento obligado es entre una purina y una pirimidina (C ≡ G y A = T) (apareamiento de bases complementarias) • Puede adoptar distintas formas tridimensionales (B, A, Z) • Restos polares de pentosa y grupos fosfato cargados negativamente quedan en la parte externa y confieren carácter aniónico, permite estabilización adicional mediante interacciones electrónicas con proteínas básicas como las histonas • La hélice se estabiliza por enlace puente hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals entre las bases apiladas • La secuencia de bases se lee desde el extremo 5’
- 153. Ácido Desoxirribonucleico • La molécula se puede desnaturalizar (calentamiento, bases fuertes, urea) separándose las cadenas • Todas las células somáticas de individuos de una misma especie tienen igual contenido de ADN (6 x 10-6 μg en humanos) • Las células sexuales poseen la mitad de ADN que las somáticas • La cantidad de ADN permanece constante a lo largo de la vida • En la célula se encuentra densamente empaquetado (cromosoma mide 2µ) • Información genética “codificada en la secuencia de bases” • Se autoduplica durante la división celular
- 154. Ácido Ribonucleico • ARN es el ácido nucleico más abundante en las células y su proporción en general es muy superior a la del DNA • Ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina, uracilo y otras bases • Monocatenarios y suelen tener únicamente estructura primaria. • Pueden presentar regiones de apareamiento complementarias en la cadena capaces de formar una doble hélice. •Tiene mayor flexibilidad conformacional que ADN y capacidad para ejercer diversas funciones Tipos de RNA RNA mensajero (RNAm) RNA ribosómico (RNAr) RNA de transferencia (RNAt)
- 155. Ubicado en núcleo y citoplasma Se sintetiza en el núcleo como copias complementarias de fragmentos de DNA. En eucariotas cada gen tiene su RNAm específico RNA mensajero (5% -10%) Función -Transportar la información desde el ADN hasta los ribosomas - Actuar como molde, patrón o guía para el ensamble secuencial de los aminoácidos durante el proceso de síntesis de las proteínas. Se degradan rápidamente una vez sintetizada la proteína- Vida media: 6hs (mamíferos). El ARN sintetizado en el núcleo se somete a un proceso de splicing
- 156. Los tripletes de nucleótidos (codones) que se hallan a lo largo de la cadena de RNAm, especifican la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. En eucariotas, el RNAm maduro (20% del original) presenta: -codones de iniciación (AUG) y de terminación (UAG) -en extremo 5' una estructura compleja "capucha“(cap), la 7-metilguanosina trifosfato (marcador de síntesis de proteína y protección de enzimas hidrolíticas) -en extremo 3' una cadena de poliA (ácido adenílico o AMP) de longitud variable (100 a 200), da estabilidad. Las modificaciones aumentan la vida media de estas moléculas en el citoplasma. Procariota Eucariota
- 157. • Constituye el 65 % de la masa total de los ribosomas • Núcleo prostético de ribonucleoproteínas de ribosomas (subunidad mayor: 3 ARN y 45 proteínas, la menor 1 ARN y 30 proteínas) • Existen tipos diferentes de RNAr: 3 en procariotas y 4 en eucariotas con diferente peso molecular. • Moléculas lineales de una sola cadena polinucleotídica con algunas bases metiladas y que pueden presentar numerosas zonas de emparejamiento antiparalelo distribuidas al azar • Su estructura secundaria y terciaria presenta un plegamiento complejo que le permite asociarse tanto a las proteínas integrantes de los ribosomas como a otros RNAr y participar en la síntesis de proteínas RNA ribosómico (80%)
- 158. El ARNr presenta plegamientos definidos y segmentos de doble hélice Ribosomas RNA ribosomal
- 159. RNA de transferencia (15%) • Se encuentran en el citoplasma en forma de moléculas dispersas (llamado también soluble) Función: transportar aminoácidos específicos libres en el citosol hasta los ribosomas donde se sintetizan las proteínas. • Unos 50 RNAt diferentes de los que se conoce con detalle la secuencia de bases completa, específicos para cada aminoácido • Contiene alrededor de 75 nucleótidos y aproximadamente un 10 % de bases raras o menores. • Todos RNAt comparten presencia del nucleótido de guanina o citosina en el extremo 5’ terminal y en su extremo 3’, donde se enlaza el aminoácido, la secuencia C-C-A. • Algunas regiones de los RNAt presentan estructura secundaria por apareamiento de bases • Las zonas que no se aparean adoptan el aspecto de bucles, como una hoja de trébol
- 160. Anticodón: secuencia de bases complementaria del triplete de bases que porta el RNAm como codón característico de cada aa. •Estructura terciaria de los RNAt: molécula plegada en forma de L, con el brazo anticodón con bases complementarias a ARNm en un extremo y el brazo aminoácido en el otro.
- 161. Interacción ADN, ARNm, ARNr y ARNt