Temas Selectos de Bioquímica General
Elaborado por: Sergio F. Moreno Salazar
Material exclusivamente para uso educativo y no de lucro
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A menudo se encuentra que ciertos aminoácidos aparecen siempre en idéntica posición en
todas las especies estudiadas. Estos aminoácidos reciben el nombre de invariantes o
conservados, y suelen ser indispensables para la función y estructura correcta de la proteína.
Cualquier mutación en estas posiciones puede ser letal para el organismo.
Estructura secundaria. Interacciones a entre aminoácidos situados a corta distancia
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta debido a la formación de Puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico y que están situados a corta
distancia. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico (el CO como aceptor de H y el NH como donador H).
De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía
libre, y por tanto, más estables. Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que
determinan la estructura secundaria de una proteína: a) Conformación al azar, b)Hélice , c)
Hoja , d) Giros y e) Estructuras supersecundarias.
Conformación al azar
En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente
consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la
estructura primaria. En estos casos se habla de conformación al azar. Por ejemplo el complejo
estructural denominado dedo de zinc, muy común en proteínas que interaccionan con el DNA.
Conformación
-hélice
En la década de 1930, Linus Pauling propuso que el H de un grupo NH en un aminoácido y el O
de un grupo C=O de otro aminoácido podían interactuar para formar un puente de hidrógeno.
Esta interacción puede formar la estructura polipeptídica denominada Hélice alfa. En una hélice
α, el grupo CO del aminoácido n está unido mediante puente de hidrógeno al grupo NH del
aminoácido (n+4).
Esta conformación helicoidal
dextrógira tiene 3.6 residuos de
aminoácidos por giro. Las líneas
punteadas indican enlaces de
hidrógeno entre los grupos C=O y
los grupos N-H que están a lo largo
de los cuatro residuos más alejados
de la cadena polipeptídica. Cada
enlace peptídico puede establecer
dos puentes de hidrógeno.
Por estas razones, la conformación
-Hélice es una estructura
periódica (repetitiva). Donde cada
aminoácido contribuye con 0.15 nm
de longitud (1.5 A°), entonces la
longitud total de cada vuelta es de
5.4 A°.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa de la hélice, lo que evita
problemas de impedimentos estéricos.