Pepsine
Définition
La pepsine est une enzyme digestive qui est créé dans l'estomac et hydrolyse les protéines dans l'estomac. Il s'agit donc d'une peptidase. C'est l'une des trois principales peptidases du système digestif humain, avec la trypsine et la chymotrypsine.
Comme enzyme digestive, la peptidase se forme dans les principales cellules du fond gastrique des vertébrés et donc également chez l'homme. Elle est responsable de la dégradation des protéines ingérées avec les aliments. En tant qu'ingrédient dans les aliments ou dans le vin, la pepsine favoriserait la digestion. La pepsine est convertie à partir du pepsinogène par d'autres molécules de pepsine qui sont activées par l'acide HCl sécrété par les cellules pariétales.
Rôle de la pepsine dans la digestion :
La digestion commence dans l'estomac avec l'action de la pepsine.
Explications
Une pepsine est une enzyme du suc gastrique, qui commence la digestion des protéines. Voir également pepsinogène, peptide, peptide de transit, mais bien sûr, il faut surtout lire cet article : la digestion des poissons.
La pepsine est produite par les principales cellules des glandes gastriques sous la forme d'une proenzyme, le pepsinogène, qui s'hydrolyse en raison du pH acide et acquiert sa capacité enzymatique. Il agit principalement sur les liaisons peptidiques de nature hydrophobe, de préférence aromatique. La pepsine est plus active à un pH compris entre 2 et 3. Elle est désactivée en permanence à un pH supérieur à 5. Elle interagit avec les jonctions Phe-Phe et Phe-Tyr.
C'est l'enzyme qui décompose les polypeptides et obtient les oligopeptides. Les protéases pancréatiques (trypsine, chymotrypsine, carboxypeptidase et aminopeptidase) les décomposeront en acides aminés. La pepsine digère les protéines en peptides plus petits mais ne peut pas les décomposer complètement en acides aminés. La pepsine a également besoin de l'acidité de l'environnement de l'estomac pour rester active. La digestion des protéines est complétée dans l'intestin grêle par des enzymes sécrétées par le pancréas et par des enzymes liées à la bordure en brosse intestinale.
La pepsine est une endopeptidase acide d'un poids moléculaire de 36 000 daltons. Il s'agit d'une phosphoprotéine d'une longueur de 327 acides aminés. Il se forme sous l'influence de l'acide chlorhydrique de l'estomac à partir d'un précurseur inactif, le pepsinogène. Le clivage a lieu sans l'action d'une autre enzyme (auto protéolyse).
La pepsine a l'activité la plus élevée à un pH compris entre 1,5 et 3. Au-dessus de pH 4, la fonction de l'enzyme diminue considérablement. À partir d'un pH de 7, l'enzyme est dénaturée de manière irréversible.
Des températures jusqu'à 60 °C ne peuvent pas altérer sa fonction, pas plus que les concentrations plus élevées d'urée et de guanidine. Dans un lyophilisée état pepsine peut être stocké pendant plusieurs mois à 4 °C.
La pepsine est bien adaptée pour étudier le pontage disulfure (pont disulfure) dans d'autres protéines. Le clivage étant effectué à des pH bas, le risque de réactions d'échange de disulfure est faible. La forme de pepsine disponible dans le commerce est principalement de la pepsine provenant de l'estomac du porc.
La pepsine a été la première enzyme découverte chez les animaux, par Theodor Schwann en 1836.
Informations
En français, pepsine est un nom masculin.
Traduction en anglais : pepsin.
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Synonymes, antonymes
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