1 / 41

«ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΤΗΣ ΕΡΥΘΡΟΚΥΤΤΑΡΙΚΗΣ ΜΕΜΒΡΑΝΗΣ»

ΕΙΔΙΚΑ ΚΕΦΑΛΑΙΑ ΚΥΤΤΑΡΙΚΗΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ. Διάλεξη:. «ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΤΗΣ ΕΡΥΘΡΟΚΥΤΤΑΡΙΚΗΣ ΜΕΜΒΡΑΝΗΣ». Παρουσίαση: Δρ. Μ.Χ. Αντωνέλου, 07 /0 5 /0 8. http://kyttariki.biol.uoa.gr , http://multimedia.biol.uoa.gr. Ιστοσελίδες μαθημάτων. ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου.

joyce
Download Presentation

«ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΤΗΣ ΕΡΥΘΡΟΚΥΤΤΑΡΙΚΗΣ ΜΕΜΒΡΑΝΗΣ»

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ΕΙΔΙΚΑ ΚΕΦΑΛΑΙΑ ΚΥΤΤΑΡΙΚΗΣ ΒΙΟΛΟΓΙΑΣ Διάλεξη: «ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ ΤΗΣ ΕΡΥΘΡΟΚΥΤΤΑΡΙΚΗΣ ΜΕΜΒΡΑΝΗΣ» Παρουσίαση: Δρ. Μ.Χ.Αντωνέλου, 07/05/08 http://kyttariki.biol.uoa.gr, http://multimedia.biol.uoa.gr Ιστοσελίδες μαθημάτων ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  2. 3D structure βιμεντίνη δεσμίνη ΣΚΕΛΕΤΟΣ Εκχύλιση κυττάρουμε Triton X-100 ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  3. σκελετοί Sp’s 4.1 Κοντά πρωτονημάτια ακτίνης (33-37 nm) actin ίχνη Hb ΣΚΕΛΕΤΟΣ 2D-structure ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  4. ΣΚΕΛΕΤΟΣ Iδιαίτερα ανεπτυγμένος (65%)  εξασφαλίζει μηχανικές ιδιότητες ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  5. ΣΚΕΛΕΤΟΣ Αυτό το μοντέλο βρίσκει εφαρμογή και σε άλλους ιστούς/κύτταρα/ οργανίδια με διαφορετική όμως οργάνωση και λειτουργία • ΣΗΜΕΙΑ ΣΥΝΔΕΣΗΣ: • Sp-ank (band 3) (***) • Sp-4.1R-actin-p55-GpC • Rh, RhAG-ank • Sp, 4.1R  PS ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  6. (Liu et al., 1987; J.Cell Biol., 104:527-536) ΣΚΕΛΕΤΟΣ Πυκνό και νηματώδες δίκτυο, αλλά με έκταση και αρνητική χρώση… (Palek & Sahr,1992) ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  7. ΣΚΕΛΕΤΟΣ

  8. ΣΥΜΠΛΟΚΑ ΖΕΥΞΗΣ: Τα κομβικά σημεία διασταύρωσης των SpT μεταξύ τους και με τα πρωτονημάτια ακτίνης Οριζόντιες διαπρωτεϊνικές αλληλεπιδράσεις σε επίπεδο SK 240-360 ΣΖ/μm2 ΣΚΕΛΕΤΟΣ ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  9. ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ • Eκτεταμένο, γραμμικό, εύκαμπτο, αρθρωτό, πολυλειτουργικό μόριο • α, β υπομονάδες, ΑΥΤΟΣΥΓΚΡΟΤΟΥΜΕΝΕΣ σε διμερή, τετραμερή • Πλευρική και αντιπαράλληλη σύνδεση (αβ) • Head-to-head of 2 (αβ) tetramer α2β2 • 3-6 nm, 200-260 nm ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  10. ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ • Αρχαίες πρωτεΐνες, αλλά στην εξελιγμένη τους μορφή υπάρχουν μόνο στα μετάζωα • 2 γονίδια α (chr1), 4 β-, 1 γονίδιο β-Η (chr14) (human) • Συνδυασμοί ετεροτετραμερή  λειτουργίες • Σκελετικός μυς, Golgi  homo-Τ-β • Eπιθήλια, νευρικό σύστημα • αρχετυπικό μέλος υπεροικογένειας Sp και δικτύων Sp σε άλλα κύτταρα, υποκυτταρικά οργανίδια και ιστούς ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  11. ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ • Μοριακό ελατήριο • Διμερή: 29-37 nm in situ, 100 nm σε έκταση • Τετραμερή: 200-260 nm ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  12. 22 domains * * 19 domains ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ Επαναλήψεις δομής τριπλής έλικας • Οι τριπλές έλικες σταθεροποιούνται από αλληλεπιδράσεις ανάμεσα σε υδρόφοβα κατάλοιπα που βρίσκονται σε συγκεκριμένες αποστάσεις μεταξύ τους ακολουθώντας ένα επαναλαμβανόμενο πρότυπο • Ελατήρια προασαρμοζόμενου μήκους • Δομική ομολογία, αλλά εν μέρει διαφορετικά λειτουργικά μόρια (αποικ) ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  13. 1D-SDS-PAGE 2D-electrophoresis ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ Υπο-domains κάθε υπομονάδας ανθεκτικά στη θρυψίνη (HE) ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  14. ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ Oι σπεκτρίνες είναι μόρια αυτοσυγκροτούμενα, υψηλή συγγένεια αλληλεπ. Η αυτοσυγκρότηση in vitro είναι ανάλογη ΤoC και [Sp] In vivo (37oC) ευνοούνται τα ΤSp λόγω πολύ υψηλής [Sp] Tα TSp είναι η φυσιολογική μορφή συγκρότησης της Sp στο Sk (HE)

  15. α19-α22 β1-β4 ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ Πυρήνωση ετεροδιμερούς Αρχικά αναπτύσσονται ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις ανάμεσα σε α και β-υπομονάδες στη θέση πυρήνωσης οι οποίες εξασφαλίζουν το ζευγάρωμα στη σωστή φάση των τριπλετών κατά μήκος του διμερούς. Μετά την αρχική διασύνδεση, το διμερές σταθεροποιείται από υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις ανάμεσα στις έλικες (ασθενείς, αλλά πολλές), και περιελίσσεται η μία υπομονάδα γύρω από την άλλη σα σχοινί. ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  16. α1 α2 β17 υβριδική τριπλέτα Mη-ομοιοπολική διασύνδεση, ενδογενής ιδιότητα (Hb) ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ Αυτοσυγκρότηση ετεροτετραμερούς ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  17. ΣΠΕΚΤΡΙΝΗ Αυτοσυγκρότηση ετεροτετραμερούς • pH • Ιοντική ισχύ • Θερμοκρασία • Συγκέντρωση Sp Υψηλής-συγγένειας Sp-Ank τοπικές  [Sp] υπομεμβρανικά που ευνοούν τον ολιγομερισμό Αντίθετα, η διασύνδεση Sp-actin είναι χαμηλής συγγένειας (μη-αυτοσυγκροτούμενη) και χρειάζεται την 4.1R Συνδέσεις Sp: διαμεμβρανικές πρωτεΐνες απευθείας διαμέσου ank με φωσφολιπίδια ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  18. ΑΚΤΙΝΗ • Μόνο β-ισομορφή (βγ) • Κοντά πρωτονημάτια 33-37 nm (δευτεροταγής δομή, αλληλεπιδράσεις) • Μονομερής ακτίνη (G) ΔΕΝ συμμετέχει στο Sk • Aπαντάται στα σύμπλοκα ζεύξης μαζί με 4.1Rκαι Sp • Mετά την πρόσδεση ενός μορίου 4.1R προκαλούνται δομικές αλλαγές • στο πρωτονημάτιο που ευνοούν την πρόσδεση extra 4.1R, Sp ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  19. * ΑΝΚ (Han et al., Nat.Struct.Biol., 7:871, 2000) 4.1R Βοηθητική Sp-actin, GpC-p55 Σύμπλοκα ζεύξης 200.000 αντίγραφα/RBC Aρχετυπικό μέλος 4.1 family Eγκέφαλος, ήπαρ, έντερο, πάγκρεας, μετασυναπτικές μεμβράνες, πυρήνας, κυτταρικοί σύνδεσμοι Σχηματίζει πολυμοριακά σύμπλοκα με διαμεμβρανικές & άλλες πρωτεΐνες με ρόλο στη δομική σταθερότητα και μεταγωγή σήματος ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  20. 4.1R • Οι αλληλεπιδράσεις της 4.1R ρυθμίζονται με φωσφορυλίωση και από το σύστημα calmodulin/Ca++ (αναστολή σύνδεσης σε μεμβράνη & Sp/actin). • H πρόσδεση Ca++ στην calmodulin αυξάνει (20x) την πρόσδεση της calmodulin στην εξαρτώμενη από ασβέστιο θέση πρόσδεσης calmodulin της 4.1. Αυτό προκαλεί αλλαγή στη διαμόρφωση της 4.1 που επιφέρει εξασθένιση των αλληλεπιδράσεών της με τις p55, GpC, B3

  21. 4.1R Aρθρωτή πρωτεΐνη-3 domains: Ι. Πρόσδεσης σε μεμβράνη (PS, B3, p55, calmodulin) ΙΙ. Πρόσδεσης σε Sp/actin (σπονδυλόζωα, ΗΕ) III.COOH domain (απόλυτα συντηρημένο στα μετάζωα) Brain Θηλαστικά (εκτεταμένα γεγονότα εναλλακτικού ματίσματος και θέσεων έναρξης ΜΦΡ mRNA) RBC General Neuron ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  22. 4.1R • Ο καλύτερος δείκτης της ηλικίας του RBC • SDS-PAGE: 4.1α/β, 80 & 78 kDa • Μετα-ΜΦΡ τροποποίηση της Asn502 που συμβαίνει • σταδιακά και αργά και προκαλεί β α. • 4.1β/α: περιφερική αιμόλυση, αυξημένα ΔΕΚ • Πρόκειται για κοινό μηχανισμό σε πολλά είδη • θηλαστικών αλλά η τιμή του λόγου διαφέρει από • είδος σε είδος. • 4.1(-)  ΗΕ Ghosts (Laemmli-linear 5-15%) ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  23. Sp/actin Phosphor. calmodulin Προάγει σχηματισμό ολιγομερών ΑΔΟΥΣΙΝΗ Αλληλεπιδρά με άλλες υπομονάδες αδουσίνης • Βοηθητική πρωτεΐνη του συμπλόκου Sp-actin (τριαδικό σύμπλοκο) • Υπάρχει μόνο στα μετάζωα • Άνθρωπο: 3 υπομονάδες/γονίδια (α, β, γ) • RBC: ετεροδιμερή αβ, 15.000 μόρια/RBC (διμερή και τετραμερή)

  24. ΑΔΟΥΣΙΝΗ Πρωτεΐνη κάλυψης των νηματίων ακτίνης (παρεμποδίζει μεταβολή μήκους τους και προάγει πρόσδεση Sp). Συνδέεται απευθείας σε ακτίνη αλλά με μεγαλύτερη συγγένεια σε Sp/actin ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  25. p55 • Μέλος οικογένειας MAGUKs (Membrane-associated Guanylate kinase homologues) • Οργάνωση Sk στοιχείων, κυτταρική σήμανση, cell proliferation, καταστολή όγκων • RBC: SDS-PAGE band 4.9 • 4.1-GpC (δένει και στις δύο, αλλά δεν επιδρά στη συγγένεια αλληλεπίδρασης) • (-)4.1R, (-)GpC  ολοκληρωτική απώλεια p55 ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  26. ΔΕΜΑΤΙΝΗ • Zώνη 4.9 • Τριμερή (48, 52 kDa), 43.000/RBC • Σφαιρική δομή • Πακετάρισμα ακτίνης σε δέσμες • Σύμπλοκο ζεύξης • Με φωσφορυλίωση αναστέλλεται η λειτουργικότητά της ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  27. ΤΡΟΠΟΜΥΟΣΙΝΗ (ΤΜ) • Actin-binding protein • 2 μονομερή που αυτοσυγκροτούνται κεφαλή με ουρά κατά μήκος των αυλάκων της διπλής έλικας ακτίνης • Καθορίζουν μήκος 33-37nm • Έμμεσα ρυθμίζουν SpT • 4 γονίδια (α, β, γ και δ) • RBC: 29/27 kDa, 70-80.000 copies/RBC • Σύμπλοκα ζεύξης: ΤΜ5 (γ) και TM5b (α) σε ομο- ή ετεροδιμερή • 1) Αλληλεπιδρούν με 6 μόρια ακτίνης, 2)  συγγένεια για ΤD/actin ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  28. ΤΡΟΠΟΜΟΝΤΟΥΛΙΝΗ (TD) • Πρωτεΐνη κάλυψης ΤΜ • Σφαιρική • 40.6 kda (πρώτα σε RBC) • Iσομοριακή με ΤΜ. • Αναστέλλει: • 1)Συνεργατικότητα ΤΜ • 2) Επιμήκυνση / αποπολυμερισμό ακτίνης ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  29. Γεωμετρία εξαγωνικών πλεγμάτων Sk Tα πρωτονημάτια ακτίνης ευνοούν την πρόσδεση 6 SpT Το σύμπλοκο ΤΜ5/TD καθορίζει ως χάρακας το μήκος ακτίνης 33-37 nm Η ΤΜ5 έχει 6 θέσεις πρόσδεσης ακτίνης Στην πτυχωτή επιφάνεια της ΤΜ5 δημιουργείται μία θέση πρόσδεσης ΤD ΜΟΝΤΕΛΟ SUNG et al., 2000 ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  30. Domain πρόσδεσης σε μεμβράνη (24 αντίγραφα αλληλουχίας 33αα Επαναλήψεις ΑΝΚ) Nεκρικό domain COOH-domain ρύθμισης (εναλλακτ.μάτισμα) 2.2*ank (186 kDa), ανθρώπινη αγκυρίνη ΑΓΚΥΡΙΝΗ Πρωτεΐνη-συνδέτης (215 kDa), φωσφορυλίωση Αρθρωτή (4 domains) Sp (T) 10x ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  31. ΑΓΚΥΡΙΝΗ (-) ank  band 3 dimers • Mία σειρά αντιπαράλληλων αναδιπλωμένων α-ελίκων συνδεόμενων με θηλιές σε διάταξη κάθετη ως προς τις έλικες • Μεταγραφικοί παράγοντες, σκελετικές πρωτεΐνες, τοξίνες • Μηχανισμοί αναγνώρισης και πρωτεϊνικές αλληλεπιδράσεις ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  32. ΑΓΚΥΡΙΝΗ • Μεταγωγή σήματος, • Ενδοκυττάρωση, • Πολωμένη κατανομή • πρωτεϊνών στη μεμβρ. (Restricted, Broadly, Giant) (2.400αα) Μακροφάγα Πολυπρωτεϊνικά σύμπλοκα ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  33. ΠΑΛΛΙΔΙΝΗ (4.2) 72 kDa, 200.000 copies/RBC Περιφερική με υδρόφοβες ιδιότητες Φωσφορυλιωμένη Ν-myristylated (myristic acid) Παλμιτιλιωμένη (palmitic acid) (b3,p55) Το πρόσθετο υδρόφοβο τμήμα αλληλεπιδράσεις με μεμβράνη (-) ΙΙΙ exon  επιθηλιακά κύτταρα Εγκέφαλος, Νεφροί, Λεμφοκύτταρα, PLT Tετραμερή-Hereditary spherocytosis-like (hemolytic anemia, εύθρ.RBC) Band 3 (* ενίσχυση σύνδεσης Β3-Sk, εκχύλιση), ank, 4.1R(?), ΑΤΡ ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  34. ΣΖ 2.8x 8x Σύμφωνα με ένα μοντέλο, η διαφορετικού βαθμού συμπίεση συγκεκριμένων μορίων Sp προκαλεί αλλαγές στο γεωμετρικό σχήμα του Skκαι αντιστρ.παραμόρφωση της μεμβράνης αλλά όχι αλλαγή στη συνολική επιφανειακή έκταση (ΣΖ, θραύση) ΣΚΕΛΕΤΟΣ Oργάνωση αντιστρεπτά μεταβλητή –Πυκνός-Ελαστικός-Εκτατός

  35.  Αλληλεπιδράσεων σε ΣΖ   membrane stability (HS) •  Αλληλεπιδράσεων  deformability (HE) ΣΚΕΛΕΤΟΣ • AYTOΣΥΓΚΡΟΤΗΣΗ ΣΥΜΠΛΟΚΩΝ ΚΑΙ ΣΚΕΛΕΤΟΥ: • Βοηθητικές πρωτεΐνες • Ca++/calmodulin/calpain • Phosphorylation • Μετα-ΜΦΡ τροποποιήσεις: • ΔΟΜΙΚΕΣ Ή ΡΥΘΜΙΣΤΙΚΕΣ Αντιστρεπτές φωσφορυλίωση ακυλίωση λιπαρών οξέων Μη-αντιστρεπτές μυριστιλίωση 4.2 οξείδωση μη-ενζυματική γλυκοζυλίωση πρωτεόλυση ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  36. Σκελετοί Sp-ANK εκτός της ερυθροκυτταρικής μεμβράνης • Δομική υποστήριξη κυτταρικής μεμβράνης • Ρύθμιση κατανομής/λειτουργίας διαμεμβρανικών πρωτεϊνών και μεμβρ. ενζύμων σε πολωμένα κύτταρα • Διαλογή πρωτεϊνών • Αρχιτεκτονική πυρήνα κατά τη μίτωση • Ρύθμιση μονοπατιών μεταγωγής σήματος ΣΚΕΛΕΤΟΣ Ο Σκελετός ως μηχανισμός διαλογής πρωτεϊνών στο ερυθροκύτταρο Η εξωκυστιδιοποίηση ρυθμίζεται από αλληλεπιδράσεις του Sk με τη μεμβράνη

  37. ΕΚΤΟΣ RBC RBC • Σποραδικοί • Μακρύτερα νημάτια ακτίνης • Μικροσωληνίσκοι • (δυνείνη, δυνακτίνη) • υποδοχείς/ microdomains/πρωτεΐνες μη-RBC • Πυκνοί • Εκτεταμένοι • Ομοιογενείς • Κοντά πρωτονημάτια ακτίνης ΣΚΕΛΕΤΟΙ Sp-Ank Επιθήλια, Νευρικό, Golgi ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  38. GOLGI Διατήρηση δομής, δυναμικής φύσης, διαμερισματοποίησης Διαλογέας πρωτεϊνών ανάλογος της κλαθρίνης στα καλυμμένα βοθρία • Προσδένει ποικιλία πρωτεϊνών • Επιλεκτική συγγένεια • 2D-ολιγομερείς δομές • Κατάσταση δυναμικής συγκρότησης Ρυθμίζει συγκράτηση πρωτεϊνών στις μεμβράνες Golgi εμποδίζοντας την είσοδό τους σε εκκριτικά κυστίδια μεταφοράς ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  39. ΒΙΟΓΕΝΕΣΗ ΥΠΟΜΕΜΒΡΑΝΙΚΟΥ ΣΚΕΛΕΤΟΥ • Στα τελικά στάδια της ωρίμανσης ερυθροβλαστών σε ΔΕΚ, RBC σημειώνονται ριζικές αλλαγές (nucl., TfR, microtub, membr, Sk, S/V) • Διαφοροποίηση δομικών συστατικών ερυθροβλάστεςRBC • Οι Sk πρωτεΐνες συντίθενται/συγκροτούνται σε Sk σε διαφορετικές φάσεις κατά την ερυθροποίηση και σε ποικίλοντα ποσά • Με την ωρίμανση αλλάζουν οι μηχανικές ιδιότητες κυττάρων (στα ΔΕΚ η διασύνδεση Sk  μεμβράνης είναι ακόμα ασθενής) (?) • Ο Sk αυτοσυγκροτείται (Μετα-ΜΦΡ) αλλά ή αυτοσυγκρότηση πρέπει να γίνεται υπομεμβρανικά. • επιλεκτική/ταχεία αποικοδόμηση β-σπεκτρίνης • μεμβρανικοί υποδοχείς (akn) 3. «βοηθητικές πρωτεΐνες» (4.1R, TM5-TD) ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  40. ΒΙΟΓΕΝΕΣΗ ΥΠΟΜΕΜΒΡΑΝΙΚΟΥ ΣΚΕΛΕΤΟΥ • Η βιογένεση είναι μία σπάταλη διαδικασία (2-3x αSp/β) • Η σύναψη συμπλόκων σταθεροποιεί τα μόρια και τα προστατεύει από τον καταβολισμό. • Sp, ank  ασταθές/παροδικό προ-συγκροτούμενο κυτταροσκελετικό δίκτυο (ανακύκλωση, 10% παροδική συγκρότηση) • Band 3, 4.1  ευσταθές membrane-associated system •  σύνθεση Sp, actin, ank,  ανακύκλωση,  συγκρότηση σε Sk • σύνθεση Band 3, 4.1 (isoforms) Ανθρώπινοι προερυθροβλάστες in situσύγχρονη σύνθεση b3/Sp/ank. (-/-)ΑΕ1 mouse φυσιολογική συγκρότηση Sk κατά τη διαφοροποίηση ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

  41. ΤΕΛΟΣ Α’ ΜΕΡΟΥΣ ΕΚΚΒ_2008_Ερυθροκυτταρική Μεμβράνη_Αντωνέλου

More Related