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Aspartil Proteasas Secretadas POR Hongos
Materia: Biología molecular
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Universidad: Universidad Autónoma de Querétaro
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RESUMEN
ASPARTIL PROTEASAS SECRETADAS POR HONGOS1
Las aspartil proteasas son un conjunto de enzimas proteolíticas ampliamente distribuidas por el
organismo humano, donde desempeñan funciones fisiológicas muy variadas, además de estar
implicadas en diferentes procesos patológicos, se encuentran en animales, hongos, plantas,
protozoos, bacterias y virus. Barrett y c agruparon las peptidasas en familias y clanes en función de
sus estructuras primarias y terciarias. Una familia incluye peptidasas que se caracterizan por una
relación estadísticamente significativa entre sus secuencias de aminoácidos entonces según un
clan es un grupo de familias cuyos miembros han evolucionado, pero han cambiado hasta tal
punto que sus estructuras primarias ya no son comparables. Cada uno de los clanes está
etiquetado con dos letras, con la primera letra que representa el tipo de catalizador que caracteriza
a las familias incluidas en el clan. De esta forma, cada familia se identifica mediante una letra que
representa el grupo catalítico que contiene la enzima, junto con un número único que lleva a
algunas familias a dividirse en subfamilias. Esta clasificación incluye proteasas aspárticas
intracelulares y extracelulares. Estos últimos se producen y se secretan en el medio a través de vías
de secreción características de cada organismo.
Vías de secreción
La vía de secreción para estas proteasas en hongos ha sido mejor estudiada en Candida albicans.
Este proceso comienza cuando el ARNm recién sintetizado se transfiere al citoplasma, se traduce
en la pre-proenzima y luego se transfiere al retículo endoplamatico rugoso, donde el péptido señal
N-terminal se elimina mediante la apeptidasa. El pre péptido o péptido señal con 16-18 residuos
de aminoácidos se requiere para ingresar a la vía secretora que transporta la proteína a través del
retículo endoplásmico. La proenzima se transfiere al aparato de Golgi, donde se somete a un
procesamiento posterior mediante una proteinasa Kex2, que reconoce la secuencia de los
aminoacidos Lys-Arg. Una vez que se empaquetan en las vesículas secretoras, las enzimas se
transportan a la membrana plasmática, donde posteriormente se puede incorporar a la célula
liberado al espacio extracelular.
Propiedades bioquímicas
La mayoría de estas proteasas en hongos se sintetizan como zimógenos, o precursores inactivos,
que probablemente brindan protección contra la proteólisis. Estas enzimas se caracterizan por la
presencia de dos residuos aspárticos en el sitio catalítico. Presenta sitios diferentes de diferentes
proteasas fúngicas. También muestran afinidad por los aminoácidos hidrofóbicos, generalmente
fenilalanina. El pH ácido es el óptimo para la actividad de estas proteasas, que muestra su mayor
actividad a pH 3-4. Estas enzimas son activas en un amplio rango de temperaturas, como la
proteasa aspártica de la levadura que está activa en un rango de 0-45 ° C. En general, las proteasas
aspárticas se desempeñan mejor en aminoácidos peptídicos de aminoácidos con cadenas
hidrofóbicas laterales (Leu-Tyr, Phe-Phe, Phe-Tyr, etc.), pero su afinidad por el sustrato varía
sustancialmente. La secuenciación y la comparación estructural de estas enzimas sugieren que dos
residuos de ácido aspártico pueden ser responsables de conferir especificidad a las proteasas
fúngicas. El mecanismo catalítico de estas proteasas implican varias cosas como residuos de ácido
aspártico en el sitio activo de la cadena peptídica, unido a una molécula de agua que actúa como
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