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Aspartil Proteasas Secretadas POR Hongos

Biologia molecular
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Biología molecular

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Año académico: 2017/2018
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Universidad Nacional de Misiones

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RESUMEN ASPARTIL PROTEASAS SECRETADAS POR HONGOS 1 Las aspartil proteasas son un conjunto de enzimas ampliamente distribuidas por el organismo humano, donde funciones muy variadas, de estar implicadas en diferentes procesos se encuentran en animales, hongos, plantas, protozoos, bacterias y virus. Barrett y c agruparon las peptidasas en familias y clanes en de sus estructuras primarias y terciarias. Una familia incluye peptidasas que se caracterizan por una significativa entre sus secuencias de entonces un clan es un grupo de familias cuyos miembros han evolucionado, pero han cambiado hasta tal punto que sus estructuras primarias ya no son comparables. Cada uno de los clanes etiquetado con dos letras, con la primera letra que representa el tipo de catalizador que caracteriza a las familias incluidas en el clan. De esta forma, cada familia se identifica mediante una letra que representa el grupo que contiene la enzima, junto con un que lleva a algunas familias a dividirse en subfamilias. Esta incluye proteasas intracelulares y extracelulares. Estos se producen y se secretan en el medio a de de de cada organismo. de La de para estas proteasas en hongos ha sido mejor estudiada en Candida albicans. Este proceso comienza cuando el ARNm sintetizado se transfiere al citoplasma, se traduce en la y luego se transfiere al endoplamatico rugoso, donde el se elimina mediante la apeptidasa. El pre o con residuos de se requiere para ingresar a la secretora que transporta la a del La proenzima se transfiere al aparato de Golgi, donde se somete a un procesamiento posterior mediante una proteinasa Kex2, que reconoce la secuencia de los aminoacidos Una vez que se empaquetan en las secretoras, las enzimas se transportan a la membrana donde posteriormente se puede incorporar a la liberado al espacio extracelular. Propiedades La de estas proteasas en hongos se sintetizan como o precursores inactivos, que probablemente brindan contra la Estas enzimas se caracterizan por la presencia de dos residuos en el sitio Presenta sitios diferentes de diferentes proteasas muestran afinidad por los generalmente fenilalanina. El pH es el para la actividad de estas proteasas, que muestra su mayor actividad a pH Estas enzimas son activas en un amplio rango de temperaturas, como la proteasa de la levadura que activa en un rango de C. En general, las proteasas se mejor en de con cadenas laterales etc.), pero su afinidad por el sustrato sustancialmente. La y la estructural de estas enzimas sugieren que dos residuos de pueden ser responsables de conferir especificidad a las proteasas El mecanismo de estas proteasas implican varias cosas como residuos de en el sitio activo de la cadena unido a una de agua que como un no existen grupos funcionales en estas enzimas que provoquen un ataque nucleofilico, puede mostrar otro mecanismo, que es en el que una de agua unida a los dos residuos donde como un que ataca el carbono del unido, esto conduce a la de un intermedio que se estabiliza mediante enlaces de La principal diferencia entre estos mecanismos es que el paso final, en el anterior, implica la de una segunda de agua. Inhibidores de estas proteasas Las proteasas generalmente son inhibidas por la pepstatina, los inhibidores de la proteasa se agrupan de la siguiente manera: los inhibidores de tipo Kunitz, que se distribuyen ampliamente en las plantas, y los inhibidores de Ascaris que han sido 44 aislados de la hemolinfa y el inhibidor IA3, que es producido por la levadura Saccharomyces cerevisiae. De forma similar, los inhibidores pueden clasificarse en de acuerdo con su naturaleza molecular como inhibidores de o inhibidores de peso molecular bajo. de la de los genes que codifican estas proteasas El factor principal para la de la de los genes que codifican los SAP en hongos es el pH, el factor de involucrado y este se llama PacC, y es el que activa la inducida por el pH alcalino mientras reprime los genes inducidos a pH PacC juega un papel importante en la meiosis, la y la tolerancia al inducido por NaCl, es un factor determinante de la virulencia en hongos que son para plantas y animales. Por otro lado la de la de los genes que codifican estas proteasas puede estar relacionada con el catabolismo de porque una de las funciones de estas proteasas es degradar las para que liberen los utilizados por el microorganismo. Fungica Microbiana Las proteasas de los han sido estudiados debido a su papel en el ciclo de vida de estos microorganismos y sus aplicaciones potenciales en por ejemplo, la actividad de la proteasa se en el tejido de la zanahoria infectado con Botrytis cinereae. Aplicaciones para estas proteasas Las proteasas constituyen uno de los grupos importantes en la industria de las enzimas y tienen diversas aplicaciones en una variedad de industrias, incluida la de detergentes, alimentos, productos y cuero. Las proteasas con alta actividad y estabilidad al pH tienen aplicaciones industriales importantes, en industrias alimentarias tales como las industrias en las cuales se usan como agentes coagulantes de leche en el procesamiento del queso y como refinadores de sabor en otros alimentos. Se considera que las proteasas de aspartilo secretadas tienen que las colocan como proteasas de para el estudio y la En las aspartil proteasas se puede intuir la de este tipo de enzimas de origen microbiano, precisamente, en el procesamiento de productos Pero ha sido gracias al

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Aspartil Proteasas Secretadas POR Hongos

Materia: Biología molecular

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RESUMEN
ASPARTIL PROTEASAS SECRETADAS POR HONGOS1
Las aspartil proteasas son un conjunto de enzimas proteolíticas ampliamente distribuidas por el
organismo humano, donde desempeñan funciones fisiológicas muy variadas, además de estar
implicadas en diferentes procesos patológicos, se encuentran en animales, hongos, plantas,
protozoos, bacterias y virus. Barrett y c agruparon las peptidasas en familias y clanes en función de
sus estructuras primarias y terciarias. Una familia incluye peptidasas que se caracterizan por una
relación estadísticamente significativa entre sus secuencias de aminoácidos entonces según un
clan es un grupo de familias cuyos miembros han evolucionado, pero han cambiado hasta tal
punto que sus estructuras primarias ya no son comparables. Cada uno de los clanes está
etiquetado con dos letras, con la primera letra que representa el tipo de catalizador que caracteriza
a las familias incluidas en el clan. De esta forma, cada familia se identifica mediante una letra que
representa el grupo catalítico que contiene la enzima, junto con un número único que lleva a
algunas familias a dividirse en subfamilias. Esta clasificación incluye proteasas aspárticas
intracelulares y extracelulares. Estos últimos se producen y se secretan en el medio a través de vías
de secreción características de cada organismo.
Vías de secreción
La vía de secreción para estas proteasas en hongos ha sido mejor estudiada en Candida albicans.
Este proceso comienza cuando el ARNm recién sintetizado se transfiere al citoplasma, se traduce
en la pre-proenzima y luego se transfiere al retículo endoplamatico rugoso, donde el péptido señal
N-terminal se elimina mediante la apeptidasa. El pre péptido o péptido señal con 16-18 residuos
de aminoácidos se requiere para ingresar a la vía secretora que transporta la proteína a través del
retículo endoplásmico. La proenzima se transfiere al aparato de Golgi, donde se somete a un
procesamiento posterior mediante una proteinasa Kex2, que reconoce la secuencia de los
aminoacidos Lys-Arg. Una vez que se empaquetan en las vesículas secretoras, las enzimas se
transportan a la membrana plasmática, donde posteriormente se puede incorporar a la célula
liberado al espacio extracelular.
Propiedades bioquímicas
La mayoría de estas proteasas en hongos se sintetizan como zimógenos, o precursores inactivos,
que probablemente brindan protección contra la proteólisis. Estas enzimas se caracterizan por la
presencia de dos residuos aspárticos en el sitio catalítico. Presenta sitios diferentes de diferentes
proteasas fúngicas. También muestran afinidad por los aminoácidos hidrofóbicos, generalmente
fenilalanina. El pH ácido es el óptimo para la actividad de estas proteasas, que muestra su mayor
actividad a pH 3-4. Estas enzimas son activas en un amplio rango de temperaturas, como la
proteasa aspártica de la levadura que está activa en un rango de 0-45 ° C. En general, las proteasas
aspárticas se desempeñan mejor en aminoácidos peptídicos de aminoácidos con cadenas
hidrofóbicas laterales (Leu-Tyr, Phe-Phe, Phe-Tyr, etc.), pero su afinidad por el sustrato varía
sustancialmente. La secuenciación y la comparación estructural de estas enzimas sugieren que dos
residuos de ácido aspártico pueden ser responsables de conferir especificidad a las proteasas
fúngicas. El mecanismo catalítico de estas proteasas implican varias cosas como residuos de ácido
aspártico en el sitio activo de la cadena peptídica, unido a una molécula de agua que actúa como

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