主要内容
酶动力学图像基础
如何阅读酶动力图（和它们是如何制造的）。Km和Vmax。竞争性和非竞争性抑制剂。
介绍
假设你正在市场上买跑车。为了决定哪一个选项（法拉利、保时捷、捷豹等）是最好的，你想了解它们的哪些方面？一个明显的因素是汽车迅速加速时能开多快。但你可能也想要了解更多关于汽车性能的细节，比如说汽车能够多快从0加速到60迈。换句话说，除了只知道它的最快速度，你也想了解汽车达到这个速度的动力学。
生物化学家对他们所研究的酶也有类似的感觉。他们想尽可能多地了解一种酶对反应速度的影响，而不仅仅是酶在一般情况下能工作多快。
事实上，仅仅通过测量酶在一系列不同条件下催化一个反应的速度，你就可以了解很多关于它的运作机制以及它是如何与其他分子（如抑制剂）相互作用的信息。从这些实验中得到的信息通常以图像来呈现，所以我们会在这里用一部分时间来讨论图像是如何做成的（以及如何读图来充分利用它们。）
酶动力学图像基础
如下图所示的图像 (绘制了反应速率关于底物浓度的函数) 经常被用来显示有关酶动力学的信息。它们提供了很多有用的信息，但当你第一次看到它们的时候可能会有些困惑。在这里，我们将带着你逐步完成制作和解释一张图像的过程。
假设你把你最喜欢的酶放在试管里，你想知道更多关于它在不同条件下的反应。所以，你进行了一系列试验，其中使用了不同的底物浓度——例如，0 M、0.2 M、0.4 M、0.6 M、0.8 M 和 1.0 M——并求出在每种情况下加入酶时的反应速率（也就是底物转化为产物的速度）。当然，你必须要注意在每个反应中添加相同浓度的酶，这样你才能进行同类比较。
你如何才能求出反应速率？其实，你想要得到的是反应的初始速率，这时候你刚刚将酶和底物混合起来，而酶在这个底物浓度下正在以最大速度催化反应（因为反应速率会随着底物的消失而逐渐减少到零）。所以，你应该在反应刚刚开始时测量单位时间内生产出的产物数量。这个值，即反应初始时单位时间内生产出的产物量，被称为该浓度的 初始反应速度，或
现在，假设你已经找到了你感兴趣的所有浓度的
平坦的出现是因为这时酶已经饱和，这意味着所有可用的酶分子已经和底物结合。任何额外的底物分子都必须等到一个酶分子空闲下来才能发生反应，因此反应速率（单位时间产生的产物量）也受到酶浓度的限制。这个最大速度是在一定浓度下特定酶的特征，被称为最大反应速率，或
让反应速率达到
酶动力学图和抑制剂
那么，抑制剂是怎么回事呢？我们在文章 酶的调控 里讨论了两种类型的抑制剂，竞争和非竞争性抑制剂。
- 竞争性抑制剂 通过与酶（通常在活性位点）的结合来防止真正的底物与酶结合，从而损害反应进程。在任何特定时刻，只有竞争性抑制剂或底物其中一个可以与酶结合（两者不可以同时）。也就是说，抑制剂和底物在 竞争 与酶结合。竞争性抑制是通过减少可用于结合底物的酶分子数来运作的。
- 非竞争性抑制剂 不直接阻碍底物与酶的结合。事实上，抑制剂和底物并不影响对方与酶的结合。然而，当这种抑制剂结合时，酶不能进行催化反应来生产产物。因此，非竞争性抑制剂是通过减少可以进行反应的酶的数量来运作的。
如果我们想在图像上表示这些抑制剂的效用，可重复两遍我们的实验：一次将适量竞争性抑制剂加入反应，另一次加入非竞争性抑制剂。我们会得到以下结果：
- 有竞争性抑制剂的情况下，反应最终可以达到正常的
- 有非竞争性抑制剂的情况下，无论添加多少底物，反应都无法达到其正常的
米氏方程和变构酶
许多酶的运作类似于上述例子中虚构的酶，绘制反应速率关于底物浓度的函数时产生一条抛物线 。表现出这种行为的酶通常可以用一个方程来描述底物浓度、初始速度、
米式酶与变构酶不同 (这主要在 酶的调控 这篇文章里讨论)。变构酶通常有多个活性位点，常常表现出协同性，也就是在一个活性位点上的底物结合会增加其他活性位点结合和处理底物的能力。
协同酶对底物浓度的变化比其他酶更加敏感，并且随着底物浓度升高，它会像“开关”一样从低速率过渡到高速率。这与上图S型的速率 vs.底物曲线相对应。